+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3wap | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Crystal structure of Atg13 LIR-fused human LC3C_8-125 | ||||||
要素 | Autophagy-related protein 13, Microtubule-associated proteins 1A/1B light chain 3C | ||||||
キーワード | PROTEIN TRANSPORT / UBIQUITIN-LIKE FOLD / AUTOPHAGY (オートファジー) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 regulation of protein lipidation / Atg1/ULK1 kinase complex / protein exit from endoplasmic reticulum / response to mitochondrial depolarisation / aggrephagy / protein localization to phagophore assembly site / phagophore assembly site membrane / piecemeal microautophagy of the nucleus / cellular response to nitrogen starvation / phosphatidylethanolamine binding ...regulation of protein lipidation / Atg1/ULK1 kinase complex / protein exit from endoplasmic reticulum / response to mitochondrial depolarisation / aggrephagy / protein localization to phagophore assembly site / phagophore assembly site membrane / piecemeal microautophagy of the nucleus / cellular response to nitrogen starvation / phosphatidylethanolamine binding / protein kinase regulator activity / phagophore assembly site / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / オートファジー / autophagosome membrane / organelle membrane / autophagosome maturation / マイトファジー / autophagosome assembly / オートファゴソーム / 細胞内膜系 / positive regulation of autophagy / cellular response to starvation / protein serine/threonine kinase activator activity / オートファジー / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / cytoplasmic vesicle / 微小管 / negative regulation of cell population proliferation / ubiquitin protein ligase binding / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / ミトコンドリア / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å | ||||||
データ登録者 | Suzuki, H. / Tabata, K. / Morita, E. / Kawasaki, M. / Kato, R. / Dobson, R.C.J. / Yoshimori, T. / Wakatsuki, S. | ||||||
引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2014 タイトル: Structural basis of the autophagy-related LC3/Atg13 LIR complex: recognition and interaction mechanism. 著者: Suzuki, H. / Tabata, K. / Morita, E. / Kawasaki, M. / Kato, R. / Dobson, R.C. / Yoshimori, T. / Wakatsuki, S. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3wap.cif.gz | 64.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb3wap.ent.gz | 49 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3wap.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wa/3wap ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wa/3wap | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
単位格子 |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 15401.719 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 436-447, 8-125 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: THE FUSION PROTEIN OF AUTOPHAGY-RELATED GENE 13 LIR (RESIDUES 436-447), LINKER (GLY SER) AND MICROTUBULE-ASSOCIATED PROTEINS 1A/1B LIGHT CHAIN 3C (RESIDUES 8-125) 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAP1LC3C / プラスミド: pET30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O75143, UniProt: Q9BXW4 |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.08 % |
---|---|
結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6 詳細: 0.1M Sodium acetate trihydrate, 8% PEG 4000, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 95 K |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年1月22日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.98 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.1→53.46 Å / Num. obs: 4045 / % possible obs: 98.5 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 15.8 |
反射 シェル | 解像度: 3.1→3.27 Å / Rmerge(I) obs: 0.785 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique all: 588 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 3VTU 解像度: 3.1→53.46 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 54.548 / SU ML: 0.376 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.444 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 144.718 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.1→53.46 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | 解像度: 3.1→3.181 Å / Total num. of bins used: 20
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: -16.4349 Å / Origin y: -19.2057 Å / Origin z: -13.3695 Å
|