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万見
- PDB-3uw4: Crystal structure of cIAP1 BIR3 bound to GDC0152 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3uw4
タイトルCrystal structure of cIAP1 BIR3 bound to GDC0152
要素
  • Baculoviral IAP repeat-containing protein 2, Baculoviral IAP repeat-containing protein 4
  • GDC0152
キーワードApoptosis Inhibitor / BIR domain
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of ripoptosome assembly involved in necroptotic process / regulation of cysteine-type endopeptidase activity / FBXO family protein binding / regulation of RIG-I signaling pathway / positive regulation of protein K48-linked ubiquitination / endopeptidase regulator activity / regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / regulation of apoptosis involved in tissue homeostasis / inhibition of cysteine-type endopeptidase activity / positive regulation of protein linear polyubiquitination ...negative regulation of ripoptosome assembly involved in necroptotic process / regulation of cysteine-type endopeptidase activity / FBXO family protein binding / regulation of RIG-I signaling pathway / positive regulation of protein K48-linked ubiquitination / endopeptidase regulator activity / regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / regulation of apoptosis involved in tissue homeostasis / inhibition of cysteine-type endopeptidase activity / positive regulation of protein linear polyubiquitination / regulation of BMP signaling pathway / TNF receptor superfamily (TNFSF) members mediating non-canonical NF-kB pathway / copper ion homeostasis / regulation of necroptotic process / nucleotide-binding oligomerization domain containing 1 signaling pathway / regulation of nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / CD40 receptor complex / XY body / negative regulation of necroptotic process / nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / SMAC, XIAP-regulated apoptotic response / Regulation of the apoptosome activity / Activation of caspases through apoptosome-mediated cleavage / SMAC (DIABLO) binds to IAPs / SMAC(DIABLO)-mediated dissociation of IAP:caspase complexes / regulation of reactive oxygen species metabolic process / positive regulation of protein monoubiquitination / TNFR1-induced proapoptotic signaling / RIPK1-mediated regulated necrosis / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / protein serine/threonine kinase binding / regulation of toll-like receptor signaling pathway / regulation of innate immune response / Apoptotic cleavage of cellular proteins / regulation of cell differentiation / non-canonical NF-kappaB signal transduction / necroptotic process / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / protein K63-linked ubiquitination / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of type I interferon production / canonical NF-kappaB signal transduction / response to cAMP / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / Regulation of PTEN localization / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / ubiquitin binding / positive regulation of protein ubiquitination / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / placenta development / Regulation of TNFR1 signaling / positive regulation of JNK cascade / RING-type E3 ubiquitin transferase / NOD1/2 Signaling Pathway / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / Regulation of necroptotic cell death / cytoplasmic side of plasma membrane / Wntシグナル経路 / Regulation of PTEN stability and activity / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / regulation of cell population proliferation / protein-folding chaperone binding / regulation of inflammatory response / transferase activity / regulation of apoptotic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / neuron apoptotic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / response to ethanol / transcription coactivator activity / cell surface receptor signaling pathway / response to hypoxia / Ub-specific processing proteases / regulation of cell cycle / defense response to bacterium / apoptotic process / DNA damage response / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / zinc ion binding / 核質 / identical protein binding / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
BIRC2/BIRC3, UBA domain / XIAP/BIRC8, UBA domain / : / BIRC2/3-like, UBA domain / Inhibitor Of Apoptosis Protein (2mihbC-IAP-1); Chain A / Inhibitor Of Apoptosis Protein (2mihbC-IAP-1); Chain A / Caspase recruitment domain / BIR repeat. / BIR repeat / Inhibitor of Apoptosis domain ...BIRC2/BIRC3, UBA domain / XIAP/BIRC8, UBA domain / : / BIRC2/3-like, UBA domain / Inhibitor Of Apoptosis Protein (2mihbC-IAP-1); Chain A / Inhibitor Of Apoptosis Protein (2mihbC-IAP-1); Chain A / Caspase recruitment domain / BIR repeat. / BIR repeat / Inhibitor of Apoptosis domain / BIR repeat profile. / Baculoviral inhibition of apoptosis protein repeat / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Death-like domain superfamily / 薬指 / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
GDC0152 / E3 ubiquitin-protein ligase XIAP / Baculoviral IAP repeat-containing protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.79 Å
データ登録者Maurer, B. / Hymowitz, S.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2012
タイトル: Discovery of a Potent Small-Molecule Antagonist of Inhibitor of Apoptosis (IAP) Proteins and Clinical Candidate for the Treatment of Cancer (GDC-0152).
著者: Flygare, J.A. / Beresini, M. / Budha, N. / Chan, H. / Chan, I.T. / Cheeti, S. / Cohen, F. / Deshayes, K. / Doerner, K. / Eckhardt, S.G. / Elliott, L.O. / Feng, B. / Franklin, M.C. / Reisner, ...著者: Flygare, J.A. / Beresini, M. / Budha, N. / Chan, H. / Chan, I.T. / Cheeti, S. / Cohen, F. / Deshayes, K. / Doerner, K. / Eckhardt, S.G. / Elliott, L.O. / Feng, B. / Franklin, M.C. / Reisner, S.F. / Gazzard, L. / Halladay, J. / Hymowitz, S.G. / La, H. / Lorusso, P. / Maurer, B. / Murray, L. / Plise, E. / Quan, C. / Stephan, J.P. / Young, S.G. / Tom, J. / Tsui, V. / Um, J. / Varfolomeev, E. / Vucic, D. / Wagner, A.J. / Wallweber, H.J. / Wang, L. / Ware, J. / Wen, Z. / Wong, H. / Wong, J.M. / Wong, M. / Wong, S. / Yu, R. / Zobel, K. / Fairbrother, W.J.
履歴
登録2011年11月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年3月28日Group: Database references
改定 1.22012年5月23日Group: Database references
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42017年8月2日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.52023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.62023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Baculoviral IAP repeat-containing protein 2, Baculoviral IAP repeat-containing protein 4
Z: GDC0152
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,2534
ポリマ－11,1232
非ポリマー1312
水95553
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1110 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area5190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.691, 37.380, 57.598
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Baculoviral IAP repeat-containing protein 2, Baculoviral IAP repeat-containing protein 4 / C-IAP1 / IAP homolog B / Inhibitor of apoptosis protein 2 / IAP-2 / hIAP-2 / hIAP2 / RING finger ...C-IAP1 / IAP homolog B / Inhibitor of apoptosis protein 2 / IAP-2 / hIAP-2 / hIAP2 / RING finger protein 48 / TNFR2-TRAF-signaling complex protein 2 / E3 ubiquitin-protein ligase XIAP / IAP-like protein / ILP / hILP / Inhibitor of apoptosis protein 3 / IAP-3 / hIAP-3 / hIAP3 / X-linked inhibitor of apoptosis protein / X-linked IAP


分子量: 10623.998 Da / 分子数: 1 / 断片: BIR3 residues 266-354 / 変異: C292S, R332G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: API1, BIRC2, cIAP1, IAP2, MIHB, RNF48, API3, BIRC4, IAP3, XIAP
プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q13490, UniProt: P98170
#2: タンパク質・ペプチド GDC0152


タイプ: Peptide-likeペプチド / クラス: 阻害剤 / 分子量: 498.640 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic inhibitor / 参照: GDC0152
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.4 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.6
詳細: Protein Solution (4mg/mL cIAP with 1 mM GDC-0152, 50 mM HEPES pH 7.2, 300 mM NaCl, 0.2 mM TCEP) was mixed with equal volumes of resevoir solution (0.1 M Tris-HCl pH 8.6, 0.5 M Magnesium ...詳細: Protein Solution (4mg/mL cIAP with 1 mM GDC-0152, 50 mM HEPES pH 7.2, 300 mM NaCl, 0.2 mM TCEP) was mixed with equal volumes of resevoir solution (0.1 M Tris-HCl pH 8.6, 0.5 M Magnesium Formate)., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月8日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.79→50 Å / Num. all: 7548 / Num. obs: 7548 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.9 % / Rsym value: 0.085 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 1.79→1.85 Å / 冗長度: 1.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 734 / Rsym value: 0.467 / % possible all: 99.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BOSデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb code 2UVL

2uvl


解像度: 1.79→31.36 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 5.83 / SU ML: 0.091 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.142 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22113 736 9.8 %RANDOM
Rwork0.17706 ---
all0.18134 7661 --
obs0.18134 7503 97.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.068 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.63 Å20 Å20 Å2
2---0.98 Å2-0 Å2
3---2.61 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.79→31.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数746 0 2 53 801
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.02780
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.023
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.371.9591053
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.02339
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.15586
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.19923.07739
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.07215112
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.882155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.299
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021618
LS精密化 シェル解像度: 1.79→1.827 Å / Total num. of bins used: 25
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 40 -
Rwork0.209 325 -
obs--96.82 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -6.7745 Å / Origin y: 2.3651 Å / Origin z: -3.9479 Å
111213212223313233
T0.0282 Å2-0.0062 Å20.0095 Å2-0.0134 Å2-0.0051 Å2--0.009 Å2
L2.2985 °2-0.8087 °20.6958 °2-1.496 °2-0.6166 °2--1.2721 °2
S0.0037 Å °0.0546 Å °0.0889 Å °0.0238 Å °-0.0242 Å °-0.0263 Å °-0.0054 Å °0.0322 Å °0.0205 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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