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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3rk6 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the middle domain of human Paip1 | ||||||
要素 | Polyadenylate-binding protein-interacting protein 1 | ||||||
キーワード | TRANSLATION REGULATOR / HEAT Fold / PABP (PCI DSS) / eIF4A (EIF4A) / eIF3 (EIF3) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 mCRD-mediated mRNA stability complex / translation activator activity / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / CRD-mediated mRNA stabilization / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / Deadenylation of mRNA / positive regulation of cytoplasmic translation / positive regulation by host of viral process / mRNA stabilization / M-decay: degradation of maternal mRNAs by maternally stored factors ...mCRD-mediated mRNA stability complex / translation activator activity / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / CRD-mediated mRNA stabilization / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / Deadenylation of mRNA / positive regulation of cytoplasmic translation / positive regulation by host of viral process / mRNA stabilization / M-decay: degradation of maternal mRNAs by maternally stored factors / regulation of translational initiation / translational initiation / viral translation / RNA binding / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2 Å | ||||||
データ登録者 | Lei, J. / Mesters, J.R. / Hilgenfeld, R. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2011 タイトル: Crystal structure of the middle domain of human poly(A)-binding protein-interacting protein 1. 著者: Lei, J. / Mesters, J.R. / Brunn, A. / Hilgenfeld, R. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3rk6.cif.gz | 107.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3rk6.ent.gz | 83.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3rk6.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rk/3rk6 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rk/3rk6 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 26480.188 Da / 分子数: 2 / 断片: middle domain (MIF4G, UNP residues 157-373) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PAIP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H074 #2: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.87 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: 18% PEG20000, 0.1 M MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 90 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.817 |
検出器 | タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年11月19日 |
放射 | モノクロメーター: Ge(111) triangular bent compressing 7 degree Fankuchen cut プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.817 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2→19.95 Å / Num. all: 36850 / Num. obs: 36673 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.049 / Rsym value: 0.029 / Net I/σ(I): 14.9 |
反射 シェル | 解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.023 / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / Num. unique all: 5348 / Rsym value: 0.136 / % possible all: 100 |
-位相決定
位相決定 | 手法: 単波長異常分散 |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2→19.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / WRfactor Rfree: 0.2413 / WRfactor Rwork: 0.1887 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8017 / SU B: 3.791 / SU ML: 0.108 / SU R Cruickshank DPI: 0.1761 / SU Rfree: 0.1673 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.176 / ESU R Free: 0.167 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 91.64 Å2 / Biso mean: 27.5042 Å2 / Biso min: 11.45 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2→19.95 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2→2.051 Å / Total num. of bins used: 20
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