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Yorodumi- PDB-3pr0: Crystal Structure of a Covalently Bound alpha-Ketoheterocycle Inh... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3pr0 | ||||||
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Title | Crystal Structure of a Covalently Bound alpha-Ketoheterocycle Inhibitor (Phenhexyl/Oxadiazole/Pyridine) to a Humanized Variant of Fatty Acid Amide Hydrolase | ||||||
Components | Fatty Acid Amide Hydrolase 1 | ||||||
Keywords | HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / protein-inhibitor complex / FAAH / oxadiazole / alpha-ketoheterocycle / endocannabinoid degradation / membrane protein / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information Arachidonic acid metabolism / fatty acid amide hydrolase / fatty acid amide hydrolase activity / monoacylglycerol catabolic process / acylglycerol lipase activity / amidase activity / fatty acid catabolic process / Hydrolases; Acting on ester bonds; Carboxylic-ester hydrolases / hydrolase activity, acting on ester bonds / organelle membrane ...Arachidonic acid metabolism / fatty acid amide hydrolase / fatty acid amide hydrolase activity / monoacylglycerol catabolic process / acylglycerol lipase activity / amidase activity / fatty acid catabolic process / Hydrolases; Acting on ester bonds; Carboxylic-ester hydrolases / hydrolase activity, acting on ester bonds / organelle membrane / positive regulation of vasoconstriction / fatty acid metabolic process / phospholipid binding / Golgi membrane / lipid binding / endoplasmic reticulum membrane / identical protein binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Rattus norvegicus (Norway rat) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.2 Å | ||||||
Authors | Mileni, M. / Han, G.W. / Boger, D.L. / Stevens, R.C. | ||||||
Citation | Journal: J.Am.Chem.Soc. / Year: 2011 Title: Fluoride-mediated capture of a noncovalent bound state of a reversible covalent enzyme inhibitor: X-ray crystallographic analysis of an exceptionally potent alpha-ketoheterocycle inhibitor of ...Title: Fluoride-mediated capture of a noncovalent bound state of a reversible covalent enzyme inhibitor: X-ray crystallographic analysis of an exceptionally potent alpha-ketoheterocycle inhibitor of fatty acid amide hydrolase. Authors: Mileni, M. / Garfunkle, J. / Ezzili, C. / Cravatt, B.F. / Stevens, R.C. / Boger, D.L. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3pr0.cif.gz | 443.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3pr0.ent.gz | 363.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3pr0.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pr/3pr0 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pr/3pr0 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 3ppmC 2wj1S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 63111.664 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: deltaTM-FAAH, UNP residues 30-579 / Mutation: L192F, F194Y, A377T, S435N, I491V, V495M Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Rattus norvegicus (Norway rat) / Gene: Faah, faah-1, Faah1 / Plasmid: pET28a / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 AI / References: UniProt: P97612, amidase #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-CL / | #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | Nonpolymer details | THE STARTING MATERIAL IS 7-PHENYL-1-[5-(PYRIDIN-2-YL)-1,3,4-OXADIAZOL-2-YL]HEPTAN-1-ONE. IT BINDS ...THE STARTING MATERIAL IS 7-PHENYL-1-[5-(PYRIDIN-2-YL)-1,3,4-OXADIAZOL-2-YL]HEPTAN-1-ONE. IT BINDS COVALENTLY | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.19 Å3/Da / Density % sol: 61.39 % |
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Crystal grow | Temperature: 287 K / Method: vapor diffusion / pH: 7.5 Details: 30% PEG400, 100 mM Hepes pH 7.5, 100 mM NaCl, VAPOR DIFFUSION, temperature 287K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 23-ID-D / Wavelength: 1.0332 Å |
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Feb 7, 2009 / Details: mirrors |
Radiation | Monochromator: Double crystal cryo-cooled / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.0332 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.2→30 Å / Num. all: 82454 / Num. obs: 82372 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 36.4 Å2 / Rsym value: 0.088 / Net I/σ(I): 11.8 |
Reflection shell | Resolution: 2.2→2.26 Å / Redundancy: 5 % / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 6339 / Rsym value: 0.671 / % possible all: 99.9 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2wj1 Resolution: 2.2→29.739 Å / SU ML: 0.26 Isotropic thermal model: Isotropic with 16 groups TLS (8 each monomer) Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 2 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 42.269 Å2 / ksol: 0.325 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 40.4 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.2→29.739 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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