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- PDB-3oxf: Human lysine methyltransferase Smyd3 in complex with AdoHcy (Form I) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3oxf
タイトルHuman lysine methyltransferase Smyd3 in complex with AdoHcy (Form I)
要素SET and MYND domain-containing protein 3
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Smyd proteins / MYND / SET domain / histone lysine methyltransferase / histone methylation / H3K4
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3K36 dimethyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / myotube cell development / histone H3K4 trimethyltransferase activity / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II complex binding / cellular response to dexamethasone stimulus / establishment of protein localization / PKMTs methylate histone lysines ...histone H3K36 dimethyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / myotube cell development / histone H3K4 trimethyltransferase activity / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II complex binding / cellular response to dexamethasone stimulus / establishment of protein localization / PKMTs methylate histone lysines / nucleosome assembly / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / メチル化 / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / 核質 / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Annexin V; domain 1 - #160 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #970 / Helix Hairpins - #2220 / Histone-lysine N-methyltransferase Smyd3 / SMYD3, SET domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / MYND finger / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger MYND-type profile. ...Annexin V; domain 1 - #160 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #970 / Helix Hairpins - #2220 / Histone-lysine N-methyltransferase Smyd3 / SMYD3, SET domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / MYND finger / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger MYND-type profile. / Annexin V; domain 1 / Beta-clip-like / SET domain / Tetratricopeptide repeat domain / Helix Hairpins / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily / SET domain / SET domain profile. / SET domain / Beta Complex / Helix non-globular / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Special / Αソレノイド / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
S-アデノシル-L-ホモシステイン / Histone-lysine N-methyltransferase SMYD3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.82 Å
データ登録者Xu, S. / Wu, J. / Sun, B. / Zhong, C. / Ding, J.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2011
タイトル: Structural and biochemical studies of human lysine methyltransferase Smyd3 reveal the important functional roles of its post-SET and TPR domains and the regulation of its activity by DNA binding.
著者: Xu, S. / Wu, J. / Sun, B. / Zhong, C. / Ding, J.
履歴
登録2010年9月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.32023年11月1日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SET and MYND domain-containing protein 3
B: SET and MYND domain-containing protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,66010
ポリマ－100,4992
非ポリマー1,1618
水43224
1
A: SET and MYND domain-containing protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,8305
ポリマ－50,2491
非ポリマー5814
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: SET and MYND domain-containing protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,8305
ポリマ－50,2491
非ポリマー5814
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.991, 117.990, 82.808
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.78, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 SET and MYND domain-containing protein 3 / Zinc finger MYND domain-containing protein 1


分子量: 50249.262 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMYD3, ZMYND1, ZNFN3A1 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Codon Plus
参照: UniProt: Q9H7B4, ヒストンメチルトランスフェラーゼ
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン / S-アデノシル-L-ホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE EXPERIMENTAL INFO OF UNIPROT (Q9H7B4, SMYD3_HUMAN) SHOWS CONFLICTS K -> N, K -> R AT THE ...THE EXPERIMENTAL INFO OF UNIPROT (Q9H7B4, SMYD3_HUMAN) SHOWS CONFLICTS K -> N, K -> R AT THE POSITIONS 13, 140 (IN REF.6: AAH31010)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.37 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 14.4% PEG 8000, 20% glycerol, 160mM calcium acetate, and 80mM sodium cacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.99985 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99985 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 26338 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.122 / Rrim(I) all: 0.122 / Χ2: 1.015 / Net I/av σ(I): 9.832 / Net I/σ(I): 7.6 / Num. measured all: 86956
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.8-2.930.33925420.82194.4
2.9-3.023.20.26925740.895196.3
3.02-3.153.20.2326280.993198.3
3.15-3.323.30.17626361.071198.5
3.32-3.533.30.15226481.134198.7
3.53-3.83.40.13826591.071199.1
3.8-4.183.40.12326621.051199.3
4.18-4.793.40.10126661.02198.9
4.79-6.033.40.08526461.04198.5
6.03-503.40.07226771.007197

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3MEK

3mek


解像度: 2.82→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.922 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.884 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.396 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2608 1323 5 %RANDOM
Rwork0.2106 24970 --
obs0.2132 26293 97.03 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 80.37 Å2 / Biso mean: 40.2781 Å2 / Biso min: 9.61 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.85 Å20 Å2-0.31 Å2
2---4.6 Å20 Å2
3---0.74 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.82→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6814 0 58 24 6896
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0226995
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0651.9869420
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.9565849
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.30323.865326
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.327151318
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8631558
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.21033
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0215216
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3441.54259
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.67326868
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.84632736
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.5344.52552
LS精密化 シェル解像度: 2.815→2.888 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.373 71 -
Rwork0.278 1608 -
all-1679 -
obs--83.74 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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