+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3foc | ||||||
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Title | Tryptophanyl-tRNA synthetase from Giardia lamblia | ||||||
Components | Tryptophanyl-tRNA synthetase | ||||||
Keywords | LIGASE / STRUCTURAL GENOMICS / tryptophanyl-tRNA synthetase / giardiasis / Aminoacyl-tRNA synthetase / Medical Structural Genomics of Pathogenic Protozoa / MSGPP | ||||||
Function / homology | Function and homology information tryptophan-tRNA ligase / tryptophan-tRNA ligase activity / tryptophanyl-tRNA aminoacylation / ATP binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Giardia lamblia ATCC 50803 (eukaryote) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.09 Å | ||||||
Authors | Arakaki, T.L. / Merritt, E.A. / Medical Structural Genomics of Pathogenic Protozoa (MSGPP) | ||||||
Citation | Journal: J.Struct.Biol. / Year: 2010 Title: The structure of tryptophanyl-tRNA synthetase from Giardia lamblia reveals divergence from eukaryotic homologs. Authors: Arakaki, T.L. / Carter, M. / Napuli, A.J. / Verlinde, C.L. / Fan, E. / Zucker, F. / Buckner, F.S. / Van Voorhis, W.C. / Hol, W.G. / Merritt, E.A. #1: Journal: Acta Crystallogr.,Sect.D / Year: 2006 Title: Optimal description of a protein structure in terms of multiple groups undergoing TLS motion. Authors: Painter, J. / Merritt, E.A. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3foc.cif.gz | 180.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3foc.ent.gz | 142.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3foc.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fo/3foc ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fo/3foc | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 2ip1S S: Starting model for refinement |
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Similar structure data | |
Other databases |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 50721.727 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Gint003032AAA, GiardiaDB GL50803_3032 / Source: (gene. exp.) Giardia lamblia ATCC 50803 (eukaryote) / Gene: GL50803_3032 / Plasmid: AVA421 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: A8B8N3, tryptophan-tRNA ligase #2: Chemical | ChemComp-GOL / | #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | AUTHORS STATE THAT THERE IS A THREONINE AT POSITION 384 AS DETERMINED BY SEQUENCING. THIS CONFLICT ...AUTHORS STATE THAT THERE IS A THREONINE AT POSITION 384 AS DETERMINED | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.33 Å3/Da / Density % sol: 63.06 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion / pH: 5.2 Details: 2.7 M (NH4)2SO4, 0.1 M Citric acid pH 5.2, 5mM DTT, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRL / Beamline: BL9-1 / Wavelength: 0.97945 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Apr 30, 2008 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97945 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Redundancy: 6.2 % / Av σ(I) over netI: 20.92 / Number: 200381 / Rmerge(I) obs: 0.127 / Χ2: 0.99 / D res high: 2.8 Å / D res low: 40 Å / Num. obs: 32421 / % possible obs: 93.5 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Diffraction reflection shell |
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Reflection | Resolution: 2.09→40 Å / Num. obs: 77780 / % possible obs: 97.3 % / Redundancy: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.089 / Χ2: 1.021 / Net I/σ(I): 20.921 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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Phasing MR |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB entry 2IP1 Resolution: 2.09→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / WRfactor Rfree: 0.252 / WRfactor Rwork: 0.214 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.84 / SU B: 9.773 / SU ML: 0.114 / SU R Cruickshank DPI: 0.17 / SU Rfree: 0.158 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.165 / ESU R Free: 0.154 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. U VALUES: RESIDUAL ONLY
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 90.49 Å2 / Biso mean: 28.296 Å2 / Biso min: 10.43 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.09→40 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.09→2.15 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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