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万見
- PDB-3c3q: ALIX Bro1-domain:CHMIP4B co-crystal structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3c3q
タイトルALIX Bro1-domain:CHMIP4B co-crystal structure
要素
  • Charged multivesicular body protein 4b peptide
  • Programmed cell death 6-interacting protein
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / ALIX CHMP4B BRO1 amphipathic-helix / Cataract (白内障) / Disease mutation / Protein transport / Transport / Apoptosis (アポトーシス) / Host-virus interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


proteinase activated receptor binding / actomyosin contractile ring assembly / ubiquitin-independent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / maintenance of lens transparency / regulation of extracellular exosome assembly / amphisome membrane / multivesicular body-lysosome fusion / ウイルス排出 / vesicle fusion with vacuole / extracellular exosome biogenesis ...proteinase activated receptor binding / actomyosin contractile ring assembly / ubiquitin-independent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / maintenance of lens transparency / regulation of extracellular exosome assembly / amphisome membrane / multivesicular body-lysosome fusion / ウイルス排出 / vesicle fusion with vacuole / extracellular exosome biogenesis / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / positive regulation of extracellular exosome assembly / late endosome to lysosome transport / ESCRT III complex / kinetochore microtubule / regulation of membrane permeability / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / regulation of centrosome duplication / nuclear membrane reassembly / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / midbody abscission / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / multivesicular body sorting pathway / vesicle budding from membrane / bicellular tight junction assembly / ミオフィラメント / membrane fission / plasma membrane repair / membrane coat / multivesicular body membrane / positive regulation of exosomal secretion / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / exit from mitosis / multivesicular body assembly / regulation of mitotic spindle assembly / nervous system process / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / Flemming body / RIPK1-mediated regulated necrosis / mitotic metaphase chromosome alignment / オートファジー / nucleus organization / viral budding via host ESCRT complex / autophagosome membrane / endoplasmic reticulum exit site / autophagosome maturation / Uptake and function of anthrax toxins / mitotic cytokinesis / 免疫シナプス / protein polymerization / bicellular tight junction / Pyroptosis / 核膜孔 / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / エンドソーム / viral budding from plasma membrane / HCMV Late Events / regulation of autophagy / オートファジー / Late endosomal microautophagy / Budding and maturation of HIV virion / protein homooligomerization / Regulation of necroptotic cell death / cytoplasmic side of plasma membrane / 動原体 / オートファジー / calcium-dependent protein binding / extracellular vesicle / メラノソーム / protein transport / 核膜 / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / midbody / vesicle / エンドソーム / cadherin binding / lysosomal membrane / focal adhesion / 中心体 / apoptotic process / protein homodimerization activity / extracellular exosome / 生体膜 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
alix/aip1 like domains / Vacuolar protein-sorting protein Bro1-like / ALIX V-shaped domain / ALIX V-shaped domain binding to HIV / BRO1 domain / BRO1 domain superfamily / BRO1-like domain / BRO1 domain profile. / BRO1-like domain / Snf7 family ...alix/aip1 like domains / Vacuolar protein-sorting protein Bro1-like / ALIX V-shaped domain / ALIX V-shaped domain binding to HIV / BRO1 domain / BRO1 domain superfamily / BRO1-like domain / BRO1 domain profile. / BRO1-like domain / Snf7 family / Snf7 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Αソレノイド / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Programmed cell death 6-interacting protein / Charged multivesicular body protein 4b
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者McCullough, J.B. / Fisher, R.D. / Whitby, F.G. / Sundquist, W.I. / Hill, C.P.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2008
タイトル: ALIX-CHMP4 interactions in the human ESCRT pathway.
著者: McCullough, J. / Fisher, R.D. / Whitby, F.G. / Sundquist, W.I. / Hill, C.P.
履歴
登録2008年1月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Programmed cell death 6-interacting protein
B: Charged multivesicular body protein 4b peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,9863
ポリマ－44,8942
非ポリマー921
水1,62190
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.515, 62.586, 76.053
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 121.51, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Programmed cell death 6-interacting protein / PDCD6-interacting protein / ALG-2-interacting protein 1 / Hp95


分子量: 42735.789 Da / 分子数: 1 / 断片: BRO1 domain (UNP residues 1-359) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDCD6IP, AIP1, ALIX, KIAA1375 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8WUM4
#2: タンパク質・ペプチド Charged multivesicular body protein 4b peptide / Chromatin-modifying protein 4b / CHMP4b / Vacuolar protein-sorting-associated protein 7-2 / SNF7- 2 ...Chromatin-modifying protein 4b / CHMP4b / Vacuolar protein-sorting-associated protein 7-2 / SNF7- 2 / hSnf7-2 / SNF7 homolog associated with Alix 1 / hVps32


分子量: 2158.277 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: CHMP4B peptide chemically synthesized. This sequence is found naturally in Homo sapiens (humans).
参照: UniProt: Q9H444
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 90 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.83 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 15% PEG 8,000, 100mM Na MES pH 6.5, 200mM Na Acetate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年1月14日 / 詳細: VARIMAX-HR Confocal Optic
放射モノクロメーター: Copper anode, varimax confocal optic
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 26458 / % possible obs: 92.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / % possible all: 67.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
CrystalClearデータ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.1→36.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 16.881 / SU ML: 0.208 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.252 / ESU R Free: 0.227 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29024 1899 7.2 %RANDOM
Rwork0.22801 ---
all0.23238 ---
obs0.23238 24386 92.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.926 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.58 Å20 Å20.25 Å2
2--3.35 Å20 Å2
3----1.51 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→36.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2952 0 6 90 3048
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0223012
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6531.9594060
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.7445373
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.11625.435138
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.63515552
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.291511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.120.2452
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022249
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2240.21431
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.22047
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2030.2107
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1930.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2020.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9381.51937
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.57623002
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.17831221
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.314.51058
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.386 93 -
Rwork0.326 1325 -
obs--68.11 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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