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万見
- PDB-2x2u: First two Cadherin-like domains from Human RET -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2x2u
タイトルFirst two Cadherin-like domains from Human RET
要素PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE RECEPTOR RET
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / HIRSCHSPRUNG DISEASE (ヒルシュスプルング病) / EXTRACELLULAR DOMAIN / DISEASE MUTATION / GLYCOPROTEIN (糖タンパク質) / TRANSMEMBRANE (膜貫通型タンパク質) / KINASE (キナーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


glial cell-derived neurotrophic factor receptor signaling pathway / Peyer's patch morphogenesis / positive regulation of metanephric glomerulus development / posterior midgut development / ureter maturation / embryonic epithelial tube formation / lymphocyte migration into lymphoid organs / membrane protein proteolysis / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation of STAT protein / positive regulation of neuron maturation ...glial cell-derived neurotrophic factor receptor signaling pathway / Peyer's patch morphogenesis / positive regulation of metanephric glomerulus development / posterior midgut development / ureter maturation / embryonic epithelial tube formation / lymphocyte migration into lymphoid organs / membrane protein proteolysis / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation of STAT protein / positive regulation of neuron maturation / neuron cell-cell adhesion / enteric nervous system development / 神経 / plasma membrane protein complex / neuron maturation / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of cell adhesion mediated by integrin / 神経堤 / ureteric bud development / response to pain / regulation of axonogenesis / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / positive regulation of cell size / RET signaling / regulation of cell adhesion / cellular response to retinoic acid / NPAS4 regulates expression of target genes / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / 軸索誘導 / 受容体型チロシンキナーゼ / positive regulation of neuron projection development / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / 分裂促進因子活性化タンパク質キナーゼ / retina development in camera-type eye / signaling receptor activity / RAF/MAP kinase cascade / protein tyrosine kinase activity / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / エンドソーム / endosome membrane / positive regulation of cell migration / response to xenobiotic stimulus / 神経繊維 / protein phosphorylation / neuronal cell body / 樹状突起 / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / positive regulation of DNA-templated transcription / シグナル伝達 / ATP binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, Ret receptor / Tyrosine-protein kinase receptor Ret, cadherin like domain 3 / Ret, cadherin like domain 1 / RET, cadherin-like domain 4 / RET Cadherin like domain 1 / RET Cadherin like domain 3 / RET Cadherin like domain 4 / カドヘリン / Cadherin domain / Cadherins domain profile. ...Tyrosine-protein kinase, Ret receptor / Tyrosine-protein kinase receptor Ret, cadherin like domain 3 / Ret, cadherin like domain 1 / RET, cadherin-like domain 4 / RET Cadherin like domain 1 / RET Cadherin like domain 3 / RET Cadherin like domain 4 / カドヘリン / Cadherin domain / Cadherins domain profile. / Cadherin-like / Cadherin-like superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-ブタンジオール / Proto-oncogene tyrosine-protein kinase receptor Ret
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Kjaer, S. / Hanrahan, S. / Purkiss-Trew, A.G. / Totty, N. / McDonald, N.Q.
引用ジャーナル: Nat. Struct. Mol. Biol. / 年: 2010
タイトル: Mammal-restricted elements predispose human RET to folding impairment by HSCR mutations.
著者: Kjaer, S. / Hanrahan, S. / Totty, N. / McDonald, N.Q.
履歴
登録2010年1月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年6月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年3月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.42019年5月15日Group: Data collection / Derived calculations / Experimental preparation
カテゴリ: exptl_crystal_grow / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: PROVIDED BY DEPOSITOR

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE RECEPTOR RET
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,07223
ポリマ－28,6981
非ポリマー1,37322
水3,891216
1
A: PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE RECEPTOR RET
ヘテロ分子

A: PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE RECEPTOR RET
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,14346
ポリマ－57,3972
非ポリマー2,74644
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area8800 Å2
ΔGint-219.2 kcal/mol
Surface area19800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.074, 86.074, 110.475
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 PROTO-ONCOGENE TYROSINE-PROTEIN KINASE RECEPTOR RET / C-RET / RET / CADHERIN FAMILY MEMBER 12


分子量: 28698.471 Da / 分子数: 1 / 断片: CADHERIN-LIKE DOMAINS 1 AND 2, RESIDUES 29-270 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ASN 151 IS GLYCOSYLATED / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): LEC8 / 器官 (発現宿主): OVARY
発現宿主: CRICETULUS GRISEUS (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P07949, 受容体型チロシンキナーゼ
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpN]{}}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 4種, 237分子

#3: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 11 / 由来タイプ: 合成
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-BU1 / 1,4-BUTANEDIOL / 1,4-ブタンジオ-ル / 1,4-ブタンジオール


分子量: 90.121 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 216 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 87 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 98 TO GLN ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 87 TO ARG ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 98 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 199 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 216 TO SER
非ポリマーの詳細SULPHATE (SO4): RESIDUE 8 APPEARS TO HAVE TWO CONFORMATIONS. DUMMY ATOMS (UNX): THESE DUMMY ATOMS ...SULPHATE (SO4): RESIDUE 8 APPEARS TO HAVE TWO CONFORMATIONS. DUMMY ATOMS (UNX): THESE DUMMY ATOMS REPRESENT A TRIS MOLECULE WHICH IS PRESENT ON A TWO FOLD CRYSTALLOGRAPHIC AXIS. ATTEMPTS TO REFINE THIS TRIS USING A DICTIONARY FILE FAILED DUE TO THE FLEXIBILITY OF THE MOLECULE, SO THE APPROXIMATE POSITIONS OF ATOMS WERE REFINED USING DUMMY ATOMS. N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE (NAG): TWO NAG RESIDUES ATTACHED TO ASN 151 WITH A BETA 1-4 LINK BETWEEN THE NAG RESIDUES.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.4 % / 解説: NONE
結晶化温度: 288 K / pH: 7.5
詳細: 1.6 M (NH4)2SO4, 50 MM TRIS PH 7.5, 4% (V/V) 1\,4 BUTANEDIOL AT 15 DEG C.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.946, 1.514
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年9月4日 / 詳細: TOROIDAL MIRRORS
放射モノクロメーター: SI (311) AND SI (111) CRYSTALS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9461
21.5141
反射解像度: 1.9→55.3 Å / Num. obs: 33291 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 11.6 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 20.7
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 11.8 % / Rmerge(I) obs: 0.86 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2→33.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 3.129 / SU ML: 0.087 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.129 / ESU R Free: 0.133 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 129-135 ARE DISORDERED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.228 1447 5.1 %RANDOM
Rwork0.181 ---
obs0.184 27156 99.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.62 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å20 Å20 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→33.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1921 0 88 216 2225
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0320.0222064
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.5871.9932818
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.845235
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.86222.0299
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.52215301
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.8681520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1980.2298
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.021570
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2180.2870
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3160.21337
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1960.2214
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1660.243
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2060.218
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7731.51232
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.75121929
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.8873970
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.3624.5888
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.05 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.26 104 -
Rwork0.219 1961 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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