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万見
- PDB-2mti: NMR structure of the lymphocyte receptor NKR-P1A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2mti
タイトルNMR structure of the lymphocyte receptor NKR-P1A
要素Killer cell lectin-like receptor subfamily B member 1A
キーワードIMMUNE SYSTEM (免疫系) / C-type lectin-like domain / NK cells (ナチュラルキラー細胞) / NK receptor / NKR-P1A
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / signaling receptor activity / 細胞膜 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Natural killer cell receptor-like, C-type lectin-like domain / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Killer cell lectin-like receptor subfamily B member 1A
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Chmelik, J. / Rozbesky, D. / Pospisilova, E. / Adamek, D. / Novak, P.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2016
タイトル: Solution structure of the lymphocyte receptor Nkrp1a reveals a distinct conformation of the long loop region as compared to in the crystal structure.
著者: Rozbesky, D. / Adamek, D. / Pospisilova, E. / Novak, P. / Chmelik, J.
履歴
登録2014年8月19日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月15日Group: Database references
改定 1.22016年8月24日Group: Database references
改定 1.32023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Killer cell lectin-like receptor subfamily B member 1A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,0091
ポリマ－16,0091
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Killer cell lectin-like receptor subfamily B member 1A


分子量: 16008.773 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: C57BL/6 / 遺伝子: Klrb1a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: G5E882

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC aliphatic
1313D CBCA(CO)NH
1413D HN(CA)CB
1513D HNCA
1613D HN(CO)CA
1713D HNCO
1813D HN(CA)CO
1913D H(CCO)NH
11013D H(CCO)NH
11113D (H)CCH-TOCSY aliphatic
11213D 1H-15N NOESY
11312D 1H-13C HSQC aromatic
11413D (H)CCH-TOCSY aromatic
11512D (HB)CB(CGCD)HD
11613D 1H-13C NOESY aliphatic
11713D 1H-13C NOESY aromatic

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試料調製

詳細内容: 0.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] NKR-P1A, 15 mM PIPES, 50 mM sodium chloride, 1 mM sodium azide, 90 % H2O, 10 % D2O, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMNKR-P1A-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
15 mMPIPES-21
50 mMsodium chloride-31
1 mMsodium azide-41
90 %H2O-51
10 %D2O-61
試料状態pH: 6.8 / 圧: 1 atm / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin2.3.6Bruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
Sparky3.113Goddardchemical shift assignment
Sparky3.113Goddardデータ解析
Sparky3.113Goddardpeak picking
ARIA2.3.1Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
CNS1.21Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read構造決定
RECOORDBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
CING(CING) Vuister, Doreleijer, da Silva構造検証
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 2453 / NOE intraresidue total count: 1124 / NOE long range total count: 628 / NOE medium range total count: 216 / NOE sequential total count: 485 / Hydrogen bond constraints total count: 60 / Protein chi angle constraints total count: 55 / Protein phi angle constraints total count: 91 / Protein psi angle constraints total count: 91
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10 / Maximum lower distance constraint violation: 0.5 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 5 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.5 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.015394498 Å / Distance rms dev error: 0.0009642876 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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