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- PDB-2cvr: NMR solution structure of sso7d mutant, K12L, 12 conformers -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2cvr
タイトルNMR solution structure of sso7d mutant, K12L, 12 conformers
要素DNA-binding protein 7a
キーワードDNA BINDING PROTEIN (DNA結合タンパク質) / DNA-binding protein (DNA結合タンパク質) / thermostable protein (耐熱性) / Sulfolobus solfataricus / single point mutation
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / RNA endonuclease activity / DNA binding
類似検索 - 分子機能
DNA-binding 7kDa protein / 7kD DNA-binding domain / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #40 / Chromo-like domain superfamily / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA-binding protein 7a
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus solfataricus (古細菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model type detailsminimized average
データ登録者Arosio, I. / Recca, T. / Consonni, R. / Alberti, E. / Fusi, P. / Zetta, L.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Structural Determinants Responsible for the Thermostability of Sso7d and its Single Point Mutants
著者: Arosio, I. / Recca, T. / Consonni, R. / Alberti, E. / Fusi, P. / Zetta, L.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: A single-point mutation in the extreme heat- and pressure-resistant sso7d protein from sulfolobus solfataricus leads to a major rearrangement of the hydrophobic core
著者: Consonni, R. / Santomo, L. / Fusi, P. / Tortora, P. / Zetta, L.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Investigations of Sso7d catalytic residues by NMR titration shifts and electrostatic calculations
著者: Consonni, R. / Arosio, I. / Belloni, B. / Fogolari, F. / Fusi, P. / Shehi, E. / Zetta, L.
履歴
登録2005年6月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
置き換え2012年4月4日ID: 1R83
改定 1.32012年4月4日Group: Other
改定 1.42021年11月10日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED
Remark 700SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA-binding protein 7a


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,0181
ポリマ－7,0181
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)12 / 50structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1minimized average structure

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要素

#1: タンパク質 DNA-binding protein 7a / sso7d / 7 kDa DNA-binding protein a / Endoribonuclease P2 / p7ss


分子量: 7018.202 Da / 分子数: 1 / 変異: K12L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sulfolobus solfataricus (古細菌) / プラスミド: PT7-7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) PLYSE
参照: UniProt: P61991, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111DQF-COSY
1212D TOCSY
1312D NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
12mM K12L; 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
22mM K12L; 100% D2O100% D2O
試料状態pH: 4.5 / 圧: AMBIENT / 温度: 300 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Discover3DAUBER-OSGUTHORPE精密化
Felix98msiデータ解析
Discover3msi構造決定
XwinNMR2.6Bruker構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on a total of 683 restraints, 660 are noe-derived distance constraints, 7 dihedral angle restraints, 16 distance restraints from hydrogen bonds.
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 12

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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