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万見
- PDB-2bp5: MU2 ADAPTIN SUBUNIT (AP50) OF AP2 ADAPTOR (SECOND DOMAIN), COMPLE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bp5
タイトルMU2 ADAPTIN SUBUNIT (AP50) OF AP2 ADAPTOR (SECOND DOMAIN), COMPLEXED WITH NON-CANONICAL INTERNALIZATION PEPTIDE VEDYEQGLSG
要素
  • CLATHRIN COAT ASSEMBLY PROTEIN AP50
  • P2X PURINOCEPTOR 4
キーワードENDOCYTOSIS / ADAPTOR / COATED PITS / ENDOCYTOSIS-EXOCYTOSIS / ENDOCYTOSIS/EXOCYTOSIS / PEPTIDE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Platelet homeostasis / sensory perception of touch / Elevation of cytosolic Ca2+ levels / purinergic nucleotide receptor activity / extracellularly ATP-gated monoatomic cation channel activity / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / VLDLR internalisation and degradation ...Platelet homeostasis / sensory perception of touch / Elevation of cytosolic Ca2+ levels / purinergic nucleotide receptor activity / extracellularly ATP-gated monoatomic cation channel activity / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / VLDLR internalisation and degradation / Retrograde neurotrophin signalling / positive regulation of microglial cell migration / purinergic nucleotide receptor signaling pathway / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / MHC class II antigen presentation / AP-2 adaptor complex / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy / regulation of vesicle size / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / Recycling pathway of L1 / response to fluid shear stress / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / ligand-gated calcium channel activity / Clathrin-mediated endocytosis / clathrin adaptor activity / ATP-gated ion channel activity / regulation of chemotaxis / vesicle budding from membrane / clathrin-dependent endocytosis / signal sequence binding / inorganic cation transmembrane transport / negative regulation of protein localization to plasma membrane / parallel fiber to Purkinje cell synapse / relaxation of cardiac muscle / cellular response to zinc ion / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / cellular response to ATP / low-density lipoprotein particle receptor binding / response to ATP / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / behavioral response to pain / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / positive regulation of receptor internalization / membrane depolarization / synaptic vesicle endocytosis / neuronal action potential / regulation of cardiac muscle contraction / response to axon injury / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / regulation of sodium ion transport / clathrin-coated pit / monoatomic ion transmembrane transport / sensory perception of pain / nitric oxide biosynthetic process / positive regulation of calcium-mediated signaling / excitatory postsynaptic potential / response to ischemia / apoptotic signaling pathway / calcium ion transmembrane transport / intracellular protein transport / postsynaptic density membrane / regulation of blood pressure / vasodilation / terminal bouton / receptor internalization / cell junction / disordered domain specific binding / calcium ion transport / synaptic vesicle / apical part of cell / cell body / cytoplasmic vesicle / protein-containing complex assembly / transmembrane transporter binding / postsynapse / dendritic spine / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cadherin binding / copper ion binding / axon / lysosomal membrane / signaling receptor binding / neuronal cell body / lipid binding / glutamatergic synapse / synapse / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / signal transduction / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
P2X4 purinoceptor / Mu homology domain, subdomain B / ATP P2X receptor / ATP P2X receptors signature. / P2X purinoreceptor / P2X purinoreceptor extracellular domain superfamily / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / : / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 1. ...P2X4 purinoceptor / Mu homology domain, subdomain B / ATP P2X receptor / ATP P2X receptors signature. / P2X purinoreceptor / P2X purinoreceptor extracellular domain superfamily / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / : / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 1. / Clathrin adaptor, mu subunit / Clathrin adaptor, mu subunit, conserved site / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 2. / Adaptor complexes medium subunit family / AP complex, mu/sigma subunit / Clathrin adaptor complex small chain / AP-2 complex subunit mu, C-terminal superfamily / Mu homology domain / Mu homology domain (MHD) profile. / Longin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
P2X purinoceptor 4 / AP-2 complex subunit mu
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Royle, S.J. / Evans, P.R. / Owen, D.J. / Murrell-Lagnado, R.D.
引用ジャーナル: J.Cell.Sci / 年: 2005
タイトル: Non-Canonical Yxxg-Phi Endocytic Motifs: Recognition by Ap2 and Preferential Utilization in P2X4 Receptors.
著者: Royle, S.J. / Qureshi, O.S. / Bobanovic, L.K. / Evans, P.R. / Owen, D.J. / Murrell-Lagnado, R.D.
履歴
登録2005年4月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
M: CLATHRIN COAT ASSEMBLY PROTEIN AP50
P: P2X PURINOCEPTOR 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,8232
ポリマ－50,8232
非ポリマー00
水1,24369
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)124.997, 124.997, 74.661
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number172
Space group name H-MP64
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11M-2012-

HOH

詳細ALTHOUGH CHAIN M IS A DOMAIN OF A LARGER PROTEINWHICH EXISTS IN ITS NATIVE STATE AS A TETRAMER, THISENTRY IS ANNOTATED AS A DIMER AS IT IS IN COMPLEXWITH A SMALL PEPTIDE (CHAIN P).

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要素

#1: タンパク質 CLATHRIN COAT ASSEMBLY PROTEIN AP50 / CLATHRIN COAT ASSOCIATED PROTEIN AP50 / PLASMA MEMBRANE ADAPTOR AP-2 50 KDA PROTEIN / CLATHRIN ...CLATHRIN COAT ASSOCIATED PROTEIN AP50 / PLASMA MEMBRANE ADAPTOR AP-2 50 KDA PROTEIN / CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN COMPLEX 2 MEDIUM CHAIN / AP-2 MU 2 CHAIN


分子量: 49726.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / プラスミド: PMW172H6 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P84092
#2: タンパク質・ペプチド P2X PURINOCEPTOR 4 / ATP RECEPTOR / P2X4 / PURINERGIC RECEPTOR


分子量: 1096.103 Da / 分子数: 1 / Fragment: RESIDUES 375-384 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 参照: UniProt: P51577
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 69 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細FUNCTION: COMPONENT OF THE ADAPTOR COMPLEXES WHICH LINK CLATHRIN TO RECEPTORS IN COATED VESICLES. ...FUNCTION: COMPONENT OF THE ADAPTOR COMPLEXES WHICH LINK CLATHRIN TO RECEPTORS IN COATED VESICLES. CLATHRIN-ASSOCIATED PROTEIN COMPLEXES ARE BELIEVED TO INTERACT WITH THE CYTOPLASMIC TAILS OF MEMBRANE PROTEINS, LEADING TO THEIR SELECTION AND CONCENTRATION. AP50 IS A SUBUNIT OF THE PLASMA MEMBRANE ADAPTOR. THE COMPLEX BINDS POLYPHOSPHOINOSITIDE-CONTAINING LIPIDS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 % / 解説: ISOMORPHOUS CRYSTAL TO 1BXX
結晶化温度: 289 K / pH: 7.1
詳細: 2.2M NACL, 0.4M NA/K PHOSPHATE PH 7.1, 10MM DTT, 0.1M MES, 15% GLYCEROL, 16 DEGREES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX14.2 / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2002年10月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→23.6 Å / Num. obs: 16497 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 17.5 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 36
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 15.4 % / Rmerge(I) obs: 0.75 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0009精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1BXX

1bxx


解像度: 2.8→105.41 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 9.807 / SU ML: 0.184 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.305 / ESU R Free: 0.266 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 825 5 %RANDOM
Rwork0.192 ---
obs0.195 15655 99.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 72.18 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.19 Å20.09 Å20 Å2
2--0.19 Å20 Å2
3----0.28 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→105.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2101 0 0 69 2170
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0222142
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022026
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9781.9812884
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.90334719
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.8515259
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.97523.18288
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.91915408
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.0161517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.2320
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022301
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02424
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2030.2360
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2060.21983
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.190.2980
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0960.21493
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1940.282
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1360.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2450.232
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2060.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5381.51622
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.84822135
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4853970
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7944.5749
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.376 69
Rwork0.367 1147

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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