+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2bk8 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | M1 domain from titin | ||||||
要素 | TITIN HEART ISOFORM N2-B | ||||||
キーワード | IG DOMAIN (免疫グロブリンフォールド) / TITIN (チチン) / M-BAND / STRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / MUSCLE (骨格筋) / ANTIBODY (抗体) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 sarcomerogenesis / structural molecule activity conferring elasticity / telethonin binding / skeletal muscle myosin thick filament assembly / cardiac myofibril assembly / muscle alpha-actinin binding / detection of muscle stretch / cardiac muscle tissue morphogenesis / regulation of catalytic activity / cardiac muscle hypertrophy ...sarcomerogenesis / structural molecule activity conferring elasticity / telethonin binding / skeletal muscle myosin thick filament assembly / cardiac myofibril assembly / muscle alpha-actinin binding / detection of muscle stretch / cardiac muscle tissue morphogenesis / regulation of catalytic activity / cardiac muscle hypertrophy / mitotic chromosome condensation / Striated Muscle Contraction / actinin binding / M band / I band / cardiac muscle cell development / regulation of protein kinase activity / structural constituent of muscle / sarcomere organization / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / striated muscle contraction / cardiac muscle contraction / protein kinase A signaling / condensed nuclear chromosome / muscle contraction / positive regulation of protein secretion / Z disc / response to calcium ion / : / actin filament binding / Platelet degranulation / protein tyrosine kinase activity / protease binding / calmodulin binding / non-specific serine/threonine protein kinase / リン酸化 / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / enzyme binding / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | HOMO SAPIENS (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.69 Å | ||||||
データ登録者 | Mueller, S. / Kursula, I. / Wilmanns, M. | ||||||
引用 | ジャーナル: To be Published タイトル: Structure of M1 Domain from Titin 著者: Mueller, S. / Kursula, I. / Wilmanns, M. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2bk8.cif.gz | 34.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb2bk8.ent.gz | 24 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2bk8.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bk/2bk8 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bk/2bk8 | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
関連構造データ | |
---|---|
類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
単位格子 |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 11043.252 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 25073-25166 (IG-LIKE DOMAIN) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: MUSCLE骨格筋 / プラスミド: PETM11 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) 参照: UniProt: Q8WZ42, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ(アルコールにつなげるもの) |
---|---|
#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 % |
---|---|
結晶化 | pH: 7 / 詳細: 2.2 M AMMONIUM SULFATE 0.1 M BIS TRIS PH 7.0 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.8128 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年11月16日 / 詳細: MIRRORS |
放射 | モノクロメーター: TRIANGULAR MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.8128 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.69→17.74 Å / Num. obs: 24619 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 18.1 |
反射 シェル | 解像度: 1.69→1.8 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 3.89 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: HOMOLOGY MODEL 解像度: 1.69→17.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / SU ML: 0.085 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.108 / ESU R Free: 0.111 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 37.37 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.69→17.74 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
|