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万見
- PDB-2a4n: Crystal structure of aminoglycoside 6'-N-acetyltransferase comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2a4n
タイトルCrystal structure of aminoglycoside 6'-N-acetyltransferase complexed with coenzyme A
要素aac(6')-Ii
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / alpha beta protein / N-acetyl transferase
機能・相同性
機能・相同性情報


acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups
類似検索 - 分子機能
Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
補酵素A / Aac(6')-Ii protein
類似検索 - 構成要素
生物種Enterococcus faecium (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Burk, D.L. / Xiong, B. / Breitbach, C. / Berghuis, A.M.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2005
タイトル: Structures of aminoglycoside acetyltransferase AAC(6')-Ii in a novel crystal form: structural and normal-mode analyses.
著者: Burk, D.L. / Xiong, B. / Breitbach, C. / Berghuis, A.M.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2003
タイトル: Crystal Structure Of Aminoglycoside 6'-Acetyltransferase Type II In Complex With Coenzyme A
著者: Burk, D.L. / Ghuman, N. / Wybenga-Groot, L.E. / Berghuis, A.M.
#2: ジャーナル: Structure / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of an aminoglycoside 6'-N-acetyltransferase: defining the GCN5-related N-acetyltransferase superfamily fold
著者: Wybenga-Groot, L.E. / Draker, K. / Wright, G.D. / Berghuis, A.M.
履歴
登録2005年6月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42017年10月11日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.52023年8月23日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE THE AUTHOR STATES THAT THERE IS AN ERROR IN THE SEQUENCE DATABASE.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: aac(6')-Ii
B: aac(6')-Ii
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,1886
ポリマ－41,4602
非ポリマー1,7274
水3,567198
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5680 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area16500 Å2
手法PISA
2
A: aac(6')-Ii
B: aac(6')-Ii
ヘテロ分子

A: aac(6')-Ii
B: aac(6')-Ii
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,37512
ポリマ－82,9214
非ポリマー3,4548
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_752-x+2,y,-z-5/21
Buried area13840 Å2
ΔGint-85 kcal/mol
Surface area30510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.480, 127.350, 76.910
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-1017-

HOH

21B-1019-

HOH

詳細The asymmetric unit contains the biological unit (dimer).

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要素

#1: タンパク質 aac(6')-Ii / Aminoglycoside 6'-N-Acetyltransferase / Acetyltransferase aac(6')-Ii


分子量: 20730.195 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterococcus faecium (バクテリア)
遺伝子: aac(6')-Ii / プラスミド: pPLaac-1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli
発現宿主: Escherichia coli str. K12 substr. W3110 (大腸菌)
株 (発現宿主): W3110
参照: UniProt: Q47764, aminoglycoside 6'-N-acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA / 補酵素A


分子量: 767.534 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 198 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.114 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: HEPES, EDTA, coenzyme A, 2-(6'-N-sisomycin)acetic acid, tri-sodium citrate, ammonium sulfate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 1.072 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年11月6日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.072 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→100 Å / Num. all: 18341 / Num. obs: 18341 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 14.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Χ2: 1.019
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / % possible obs: 91.2 % / Rmerge(I) obs: 0.233 / Num. measured obs: 1663 / Χ2: 0.553 / % possible all: 95.4

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位相決定

Phasing MRMethod rotation: fast direct / Method translation: &STRIP%trans_method

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT1.7データ抽出
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1N71

1n71


解像度: 2.2→48.43 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 365371.719 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 1762 9.8 %RANDOM
Rwork0.206 ---
all0.206 18341 --
obs0.206 17921 98.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 55.169 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 28 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.24 Å20 Å20 Å2
2---0.35 Å20 Å2
3----4.89 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.26 Å0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→48.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2882 0 106 198 3186
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 284 10 %
Rwork0.217 2550 -
all-2834 -
obs--95.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein.topprotein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2coa.topcoa.par
X-RAY DIFFRACTION3ion.topwater_rep.param
X-RAY DIFFRACTION4water.topion.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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