+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3zlf | |||||||||
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Title | Structure of group A Streptococcal enolase K312A mutant | |||||||||
Components | ENOLASE | |||||||||
Keywords | LYASE / PLASMINOGEN-BINDING | |||||||||
Function / homology | Function and homology information phosphopyruvate hydratase / phosphopyruvate hydratase complex / phosphopyruvate hydratase activity / peptidoglycan-based cell wall / glycolytic process / magnesium ion binding / cell surface / extracellular region / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | STREPTOCOCCUS PYOGENES MGAS10394 (bacteria) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.15 Å | |||||||||
Authors | Cork, A.J. / Ericsson, D.J. / Law, R.H.P. / Casey, L.W. / Valkov, E. / Bertozzi, C. / Stamp, A. / Aquilina, J.A. / Whisstock, J.C. / Walker, M.J. / Kobe, B. | |||||||||
Citation | Journal: Plos One / Year: 2015 Title: Stability of the Octameric Structure Affects Plasminogen-Binding Capacity of Streptococcal Enolase. Authors: Cork, A.J. / Ericsson, D.J. / Law, R.H.P. / Casey, L.W. / Valkov, E. / Bertozzi, C. / Stamp, A. / Jovcevski, B. / Aquilina, J.A. / Whisstock, J.C. / Walker, M.J. / Kobe, B. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3zlf.cif.gz | 934.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3zlf.ent.gz | 796.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3zlf.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zl/3zlf ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zl/3zlf | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 3zlgC 3zlhC 1w6tS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS oper:
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-Components
#1: Protein | Mass: 49518.465 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: YES Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) STREPTOCOCCUS PYOGENES MGAS10394 (bacteria) Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q5XD01, phosphopyruvate hydratase #2: Chemical | ChemComp-PO4 / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.38 Å3/Da / Density % sol: 48.3 % / Description: NONE |
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Crystal grow | pH: 6 Details: 1-3.5 M SODIUM/POTASSIUM PHOSPHATE BUFFER (PH 5-7.5), 2% PEG 400 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Australian Synchrotron / Beamline: MX2 / Wavelength: 0.979459 |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210r / Detector: CCD / Date: Mar 31, 2009 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979459 Å / Relative weight: 1 |
Reflection twin | Operator: h,-k,-l / Fraction: 0.14 |
Reflection | Resolution: 2.15→90.81 Å / Num. obs: 100879 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 11.8 % / Biso Wilson estimate: 22.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.24 / Net I/σ(I): 10.64 |
Reflection shell | Resolution: 2.15→2.23 Å / Redundancy: 10.1 % / Rmerge(I) obs: 1.21 / Mean I/σ(I) obs: 2.13 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 1W6T Resolution: 2.15→90.81 Å / σ(F): 1.34 / Phase error: 23.66 / Stereochemistry target values: TWIN_LSQ_F
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 34.9 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.15→90.81 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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