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- PDB-1uec: Crystal structure of autoinhibited form of tandem SH3 domain of p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1uec
タイトルCrystal structure of autoinhibited form of tandem SH3 domain of p47phox
要素Neutrophil cytosol factor 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / NADPH oxidase (NADPHオキシダーゼ) / p47phox / phagocyte / SH3 domain (SH3ドメイン) / autoinhibition
機能・相同性
機能・相同性情報


reactive oxygen species biosynthetic process / regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / superoxide-generating NADPH oxidase activator activity / superoxide-generating NAD(P)H oxidase activity / ファゴリソソーム / positive regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / Cross-presentation of particulate exogenous antigens (phagosomes) / NADPH oxidase complex / respiratory burst / cellular response to testosterone stimulus ...reactive oxygen species biosynthetic process / regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / superoxide-generating NADPH oxidase activator activity / superoxide-generating NAD(P)H oxidase activity / ファゴリソソーム / positive regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / Cross-presentation of particulate exogenous antigens (phagosomes) / NADPH oxidase complex / respiratory burst / cellular response to testosterone stimulus / ROS and RNS production in phagocytes / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / superoxide anion generation / protein targeting to membrane / positive regulation of p38MAPK cascade / superoxide metabolic process / Detoxification of Reactive Oxygen Species / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / cellular defense response / cellular response to cadmium ion / RAC1 GTPase cycle / phosphatidylinositol binding / cellular response to glucose stimulus / positive regulation of JNK cascade / cytoplasmic side of plasma membrane / cellular response to reactive oxygen species / VEGFA-VEGFR2 Pathway / SH3 domain binding / electron transfer activity / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / 自然免疫系 / neuronal cell body / 樹状突起 / positive regulation of DNA-templated transcription / 生体膜 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Neutrophil cytosol factor 1 / Neutrophil cytosol factor 1, C-terminal / Neutrophil cytosol factor 1, PBR/AIR / Neutrophil cytosol factor 1, PX domain / Neutrophil cytosol factor 1, first SH3 domain / Neutrophil cytosol factor 1, second SH3 domain / NADPH oxidase subunit p47Phox, C terminal domain / Neutrophil cytosol factor 1, PBR/AIR / PhoX homologous domain, present in p47phox and p40phox. / PX domain profile. ...Neutrophil cytosol factor 1 / Neutrophil cytosol factor 1, C-terminal / Neutrophil cytosol factor 1, PBR/AIR / Neutrophil cytosol factor 1, PX domain / Neutrophil cytosol factor 1, first SH3 domain / Neutrophil cytosol factor 1, second SH3 domain / NADPH oxidase subunit p47Phox, C terminal domain / Neutrophil cytosol factor 1, PBR/AIR / PhoX homologous domain, present in p47phox and p40phox. / PX domain profile. / PX domain / Phox homology / PX domain superfamily / SH3 Domains / SH3ドメイン / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Neutrophil cytosol factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.82 Å
データ登録者Yuzawa, S. / Suzuki, N.N. / Fujioka, Y. / Ogura, K. / Sumimoto, H. / Inagaki, F.
引用ジャーナル: Genes Cells / 年: 2004
タイトル: A molecular mechanism for autoinhibition of the tandem SH3 domains of p47phox, the regulatory subunit of the phagocyte NADPH oxidase
著者: Yuzawa, S. / Suzuki, N.N. / Fujioka, Y. / Ogura, K. / Sumimoto, H. / Inagaki, F.
履歴
登録2003年5月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neutrophil cytosol factor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0211
ポリマ－22,0211
非ポリマー00
水2,774154
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Neutrophil cytosol factor 1

A: Neutrophil cytosol factor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,0412
ポリマ－44,0412
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_554y,x,-z-11
Buried area5670 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area18980 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)100.217, 100.217, 44.924
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Neutrophil cytosol factor 1 / p47phox


分子量: 22020.729 Da / 分子数: 1 / 断片: autoinhibited tandem SH3 domain, redidues 151-340 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pPROex HTb / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P14598
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 154 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.9 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.4
詳細: 16% PEG 6000, 0.1M soduim citrate, 50mM sodium fluoride, pH 5.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: Yuzawa, S., (2003) Acta Crystallogr., D59, 1479. / PH range low: 5.6 / PH range high: 5.4
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
125-35 mg/mlprotein1drop
250 mMsodium fluoride1drop
3100 mMsodium citrate1reservoirpH5.4-5.6
416-18 %PEG60001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: Bruker DIP-6040 / 検出器: CCD / 日付: 2002年12月9日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.82→300 Å / Num. all: 21103 / Num. obs: 21103 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 20.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 1.82→1.86 Å / Rmerge(I) obs: 0.274 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 99.8
反射
*PLUS
最低解像度: 300 Å / Num. measured all: 124911 / Rmerge(I) obs: 0.05
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.8 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1.1位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.82→40.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 1681677.68 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 2024 9.9 %RANDOM
Rwork0.213 ---
obs0.213 20491 97.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 47.9418 Å2 / ksol: 0.376146 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 32.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.33 Å20 Å20 Å2
2--4.33 Å20 Å2
3----8.66 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.82→40.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1394 0 0 154 1548
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.77
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.491.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.392
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.322
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.422.5
LS精密化 シェル解像度: 1.82→1.93 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.297 319 10.2 %
Rwork0.257 2809 -
obs--91 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.77

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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