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Yorodumi- PDB-5ttx: Crystal structure of hydrogenase 2 maturation peptidase from Thau... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5ttx | ||||||
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Title | Crystal structure of hydrogenase 2 maturation peptidase from Thaumarchaeota archaeon SCGC_AB-539-E09 | ||||||
Components | Hydrogenase 2 maturation peptidase | ||||||
Keywords | HYDROLASE / single-cell genomics / sediment / Structural Genomics / PSI-Biology / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG | ||||||
Function / homology | Hydrogenase maturation protease / Peptidase A31 family / Peptidase HybD-like domain superfamily / enzyme activator activity / peptidase activity / Hydrogenase 2 maturation peptidase Function and homology information | ||||||
Biological species | Thaumarchaeota archaeon SCGC AB-539-E09 (archaea) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SAD / Resolution: 2.401 Å | ||||||
Authors | Michalska, K. / Wu, R. / Endres, M. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG) | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: To Be Published Title: Crystal structure of hydrogenase 2 maturation peptidase from Thaumarchaeota archaeon SCGC_AB-539-E09 Authors: Michalska, K. / Wu, R. / Endres, M. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG) | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5ttx.cif.gz | 250 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5ttx.ent.gz | 213.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5ttx.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tt/5ttx ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tt/5ttx | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Similar structure data | |
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Other databases |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 17217.051 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Thaumarchaeota archaeon SCGC AB-539-E09 (archaea) Gene: MCGE09_00203 / Plasmid: pMCSG68 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3)PGRO7 / References: UniProt: M7TUZ8 #2: Chemical | ChemComp-GOL / | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.98 Å3/Da / Density % sol: 69.08 % |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: 0.2 M sodium citrate, 20% PEG3350, cryo 15% glycerol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.97918 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jun 29, 2015 / Details: mirrors |
Radiation | Monochromator: Si (111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97918 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.4→30 Å / Num. obs: 42616 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.112 / Net I/σ(I): 20.4 |
Reflection shell | Resolution: 2.4→2.44 Å / Redundancy: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0 / Mean I/σ(I) obs: 1.84 / CC1/2: 0.725 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: SAD / Resolution: 2.401→29.979 Å / SU ML: 0.29 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / Phase error: 25.02 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.401→29.979 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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