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万見
- PDB-1lm5: Structures of two intermediate filament-binding fragments of desm... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lm5
タイトルStructures of two intermediate filament-binding fragments of desmoplakin reveal a unique repeat motif structure
要素subdomain of Desmoplakin Carboxy-Terminal domain (DPCT)
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / plakin repeat
機能・相同性
機能・相同性情報


bundle of His cell-Purkinje myocyte adhesion involved in cell communication / cell adhesive protein binding involved in bundle of His cell-Purkinje myocyte communication / desmosome organization / ケラチン / protein localization to cell-cell junction / ventricular compact myocardium morphogenesis / 接着斑 / intermediate filament organization / epithelial cell-cell adhesion / intermediate filament cytoskeleton organization ...bundle of His cell-Purkinje myocyte adhesion involved in cell communication / cell adhesive protein binding involved in bundle of His cell-Purkinje myocyte communication / desmosome organization / ケラチン / protein localization to cell-cell junction / ventricular compact myocardium morphogenesis / 接着斑 / intermediate filament organization / epithelial cell-cell adhesion / intermediate filament cytoskeleton organization / Formation of the cornified envelope / peptide cross-linking / fascia adherens / cornified envelope / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / adherens junction organization / RND1 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / skin development / 中間径フィラメント / regulation of heart rate by cardiac conduction / ficolin-1-rich granule membrane / 介在板 / epidermis development / keratinocyte differentiation / protein kinase C binding / 接着結合 / wound healing / structural constituent of cytoskeleton / 細胞接着 / scaffold protein binding / basolateral plasma membrane / Neutrophil degranulation / structural molecule activity / RNA binding / extracellular exosome / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
beta-hairpin-alpha-hairpin repeat / Plakin repeat / Spectrin-like repeat / Desmoplakin, spectrin-like domain / Spectrin like domain / Plectin repeat / Plectin repeat / Plakin repeat superfamily / Desmoplakin, SH3 domain / SH3ドメイン ...beta-hairpin-alpha-hairpin repeat / Plakin repeat / Spectrin-like repeat / Desmoplakin, spectrin-like domain / Spectrin like domain / Plectin repeat / Plectin repeat / Plakin repeat superfamily / Desmoplakin, SH3 domain / SH3ドメイン / Plectin repeat / プラキン / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
デスモプラキン
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Choi, H.J. / Park-Snyder, S. / Pascoe, L.T. / Green, K.J. / Weis, W.I.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2002
タイトル: Structures of two intermediate filament-binding fragments of desmoplakin reveal a unique repeat motif structure.
著者: Choi, H.J. / Park-Snyder, S. / Pascoe, L.T. / Green, K.J. / Weis, W.I.
履歴
登録2002年4月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: subdomain of Desmoplakin Carboxy-Terminal domain (DPCT)
B: subdomain of Desmoplakin Carboxy-Terminal domain (DPCT)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,5992
ポリマ－46,5992
非ポリマー00
水5,116284
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)68.320, 95.379, 54.982
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 subdomain of Desmoplakin Carboxy-Terminal domain (DPCT)


分子量: 23299.523 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 2609-2822 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pPROEX HTc / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5a / 参照: UniProt: P15924
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 284 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.99 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.2
詳細: PEG 4000, magnesium chloride, acetate, pH 5.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
130 mg/mlprotein1drop
2100 mMsodium acetate1reservoirpH5.2
331 %(w/v)PEG40001reservoir
4150 mM1reservoirMgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.925 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年11月15日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.925 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→100 Å / Num. all: 32732 / Num. obs: 31807 / % possible obs: 96.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 18.3 Å2 / Rsym value: 0.031
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Rsym value: 0.297 / % possible all: 90.3
反射
*PLUS
最低解像度: 45 Å / Num. obs: 32732 / Num. measured all: 292583 / Rmerge(I) obs: 0.031
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / % possible obs: 90.3 % / Rmerge(I) obs: 0.3 / Mean I/σ(I) obs: 4.6

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→32.16 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 746377.97 / Data cutoff high rms absF: 746377.97 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 2572 8.1 %RANDOM
Rwork0.203 ---
obs0.203 31807 93.4 %-
all-32732 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 31.8859 Å2 / ksol: 0.348658 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 27.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.15 Å20 Å20 Å2
2--5.99 Å20 Å2
3---0.16 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→32.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2928 0 0 284 3212
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.461.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.282
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.332
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.432.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.313 361 7.9 %
Rwork0.252 4229 -
obs--82.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 45 Å / % reflection Rfree: 8 % / Rfactor obs: 0.203 / Rfactor Rfree: 0.247 / Rfactor Rwork: 0.203
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0069
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.42
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg20.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.76
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.313 / Rfactor Rwork: 0.252

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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