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万見
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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gkg
タイトルStructure Determination and Rational Mutagenesis reveal binding surface of immune adherence receptor, CR1 (CD35)
要素COMPLEMENT RECEPTOR TYPE 1
キーワードCOMPLEMENT / MODULE (モジュール) / SCR / SUSHI (寿司)
機能・相同性
機能・相同性情報


complement component C4b receptor activity / immune complex clearance by erythrocytes / complement component C3b receptor activity / positive regulation of serine-type endopeptidase activity / negative regulation of complement activation, alternative pathway / complement component C4b binding / negative regulation of immunoglobulin production / negative regulation of activation of membrane attack complex / negative regulation of complement activation, classical pathway / negative regulation of complement-dependent cytotoxicity ...complement component C4b receptor activity / immune complex clearance by erythrocytes / complement component C3b receptor activity / positive regulation of serine-type endopeptidase activity / negative regulation of complement activation, alternative pathway / complement component C4b binding / negative regulation of immunoglobulin production / negative regulation of activation of membrane attack complex / negative regulation of complement activation, classical pathway / negative regulation of complement-dependent cytotoxicity / negative regulation of complement activation / ATP export / positive regulation of activation of membrane attack complex / plasma membrane organization / T cell mediated immunity / negative regulation of plasma cell differentiation / complement component C3b binding / RUNX1 and FOXP3 control the development of regulatory T lymphocytes (Tregs) / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / complement receptor mediated signaling pathway / positive regulation of regulatory T cell differentiation / complement activation, alternative pathway / negative regulation of interleukin-2 production / plasma membrane raft / ficolin-1-rich granule membrane / negative regulation of type II interferon production / negative regulation of T cell proliferation / complement activation, classical pathway / secretory granule membrane / Regulation of Complement cascade / virus receptor activity / 細胞骨格 / Neutrophil degranulation / positive regulation of cell population proliferation / 細胞膜 / extracellular space / extracellular exosome / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / リボン / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement receptor type 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法溶液NMR / MOLECULAR DYNAMICS SIMULATED ANNEALING
データ登録者Smith, B.O. / Mallin, R.L. / Krych-Goldberg, M. / Wang, X. / Hauhart, R.E. / Bromek, K. / Uhrin, D. / Atkinson, J.P. / Barlow, P.N.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2002
タイトル: Structure of the C3B Binding Site of Cr1 (Cd35), the Immune Adherence Receptor
著者: Smith, B. / Mallin, R. / Krych-Goldberg, M. / Wang, X. / Hauhart, R. / Bromek, K. / Uhrin, D. / Atkinson, J. / Barlow, P.
履歴
登録2001年8月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年4月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: COMPLEMENT RECEPTOR TYPE 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7071
ポリマ－14,7071
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)24 / 120LOWEST ENERGY
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質 COMPLEMENT RECEPTOR TYPE 1 / CR1 / C3B/C4B RECEPTOR / CD35 / ANTIGEN


分子量: 14706.579 Da / 分子数: 1 / 断片: MODULES 16 AND 17, OF SITE 2, RESIDUE 1002-1133 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: SECOND TWO MODULES OF SITE 2 IN CR1, A C3B/C4B BINDING SITE
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト)
解説: RECOMBINANT TECHNOLOGY USING HUMAN GENE (NOT SYNTHETIC)
発現宿主: PICHIA PASTORIS (菌類) / 参照: UniProt: P17927
構成要素の詳細CHAIN A ENGINEERED MUTATION ASN987THR, SWS SEQUENCE 1028 (GLYCOSYLATION SITE REMOVED)

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D EXPERIMENTS:15N-HSQC
12113C-HSQC
1313D HN(CA)CB
141CBCA(CO)NH
151HNCO
161HN(CA)CO
171(H)CCH-TOCSY
18113C-EDITED NOESY
19115N-EDITED NOESY
1101(HB)CB(CGCDCE)HE
1111(HB)CB(CGCD)HD
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE-RESONANCE NMR SPECTROSCOPY ON 13C, 15N-LABELED PROTEIN

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試料調製

試料状態イオン強度: 20MM NACL / pH: 6.0 / 圧: 1 atm / 温度: 310 K
結晶化
*PLUS
手法: その他 / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Bruker DRXBrukerDRX8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1A.T.BRUNGER, P.D.ADAMS, G.M.CLORE, W.L.DELANO, P.GROS, R.W.GROSSE-KUNSTLEVE,J.-S.JIANG, J.KUSZEWSKI, M.NILGES, N.S.PANNU, R.J.READ, L.M.RICE, T.SIMONSON,G.L.WARREN精密化
CNS VERSION:1構造決定
精密化手法: MOLECULAR DYNAMICS SIMULATED ANNEALING / ソフトェア番号: 1
詳細: REFINEMENT DETAILS CAN BE FOUND IN THE JRNL CITATION ABOVE
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LOWEST ENERGY / 計算したコンフォーマーの数: 120 / 登録したコンフォーマーの数: 24

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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