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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1cia | ||||||
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タイトル | REPLACEMENT OF CATALYTIC HISTIDINE-195 OF CHLORAMPHENICOL ACETYLTRANSFERASE: EVIDENCE FOR A GENERAL BASE ROLE FOR GLUTAMATE | ||||||
要素 | CHLORAMPHENICOL ACETYLTRANSFERASE | ||||||
キーワード | TRANSFERASE(ACYLTRANSFERASE) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 chloramphenicol O-acetyltransferase activity / chloramphenicol O-acetyltransferase / response to antibiotic 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 2.5 Å | ||||||
データ登録者 | Leslie, A.G.W. / Gibbs, M.R. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994 タイトル: Replacement of catalytic histidine-195 of chloramphenicol acetyltransferase: evidence for a general base role for glutamate. 著者: Lewendon, A. / Murray, I.A. / Shaw, W.V. / Gibbs, M.R. / Leslie, A.G. #1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1990 タイトル: Refined Crystal Structure of Type III Chloramphenicol Acetyltransferase at 1.75 Angstroms Resolution 著者: Leslie, A.G.W. | ||||||
履歴 |
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Remark 700 | SHEET RESIDUES 157 - 162 FORM AN EXTENSION TO THE SIX-STRANDED BETA SHEET OF AN ADJACENT SUBUNIT OF ...SHEET RESIDUES 157 - 162 FORM AN EXTENSION TO THE SIX-STRANDED BETA SHEET OF AN ADJACENT SUBUNIT OF THE TRIMER, RESULTING IN A SEVEN-STRANDED SHEET THAT SPANS THE SUBUNIT INTERFACE. THERE IS A WIDE BETA-BULGE INVOLVING RESIDUES LYS 177, TYR 178 AND LEU 187 |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1cia.cif.gz | 59.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1cia.ent.gz | 42.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1cia.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ci/1cia ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ci/1cia | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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2 |
| x 6||||||||||||||||||
単位格子 |
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Atom site foot note | 1: THERE IS A WIDE BETA-BULGE INVOLVING RESIDUES LYS 177, TYR 178 AND LEU 187. | ||||||||||||||||||
Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 25011.477 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: P00484, chloramphenicol O-acetyltransferase | ||||||||||
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#2: 化合物 | #3: 化合物 | ChemComp-BME / | #4: 水 | ChemComp-HOH / | 構成要素の詳細 | THE CATALYTICALLY ESSENTIAL HIS 195 (WHICH ACTS AS A GENERAL BASE IN THE PROPOSED CATALYTIC ...THE CATALYTICA | 非ポリマーの詳細 | THE COBALT IONS PLAY A CRUCIAL ROLE IN STABILIZING THE CRYSTAL LATTICE (LESLIE, 1990). IN SPITE OF ...THE COBALT IONS PLAY A CRUCIAL ROLE IN STABILIZIN | 配列の詳細 | THE AMINO ACID NUMBERING SCHEME ADOPTED IS BASED ON THE ALIGNMENT OF SEVERAL CAT SEQUENCES. FOR THE ...THE AMINO ACID NUMBERING SCHEME ADOPTED IS BASED ON THE ALIGNMENT OF SEVERAL CAT SEQUENCES. FOR THE TYPE III ENZYME WHOSE COORDINATE | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.52 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ / pH: 6.3 / 手法: microdialysis | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
放射 | 散乱光タイプ: x-ray |
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放射波長 | 相対比: 1 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 2.5 Å / Num. obs: 9485 / % possible obs: 97 % / Num. measured all: 23710 / Rmerge(I) obs: 0.043 |
反射 シェル | *PLUS Rmerge(I) obs: 0.103 |
-解析
ソフトウェア | 名称: PROLSQ / 分類: 精密化 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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精密化 | 解像度: 2.5→6 Å / Rfactor obs: 0.131 / σ(F): 0 詳細: THE STRUCTURE WAS SOLVED BY MOLECULAR REPLACEMENT USING THE REFINED 1.75 ANGSTROMS RESOLUTION STRUCTURE OF THE WILD TYPE ENZYME AS AN INITIAL MODEL. | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.5→6 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: PROLSQ / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 6 Å / σ(F): 0 / Rfactor all: 0.131 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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