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万見
- PDB-1b56: HUMAN RECOMBINANT EPIDERMAL FATTY ACID BINDING PROTEIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1b56
タイトルHUMAN RECOMBINANT EPIDERMAL FATTY ACID BINDING PROTEIN
要素FATTY ACID BINDING PROTEINFatty acid-binding protein
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / LIPID-BINDING / FATTY ACID TRANSPORT / BETA BARREL (Βバレル)
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of prostaglandin biosynthetic process / regulation of retrograde trans-synaptic signaling by endocanabinoid / lipid transport across blood-brain barrier / positive regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / negative regulation of glucose transmembrane transport / regulation of sensory perception of pain / phosphatidylcholine biosynthetic process / retinoic acid binding / Signaling by Retinoic Acid / long-chain fatty acid transmembrane transporter activity ...regulation of prostaglandin biosynthetic process / regulation of retrograde trans-synaptic signaling by endocanabinoid / lipid transport across blood-brain barrier / positive regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / negative regulation of glucose transmembrane transport / regulation of sensory perception of pain / phosphatidylcholine biosynthetic process / retinoic acid binding / Signaling by Retinoic Acid / long-chain fatty acid transmembrane transporter activity / Triglyceride catabolism / epidermis development / fatty acid transport / long-chain fatty acid transport / secretory granule membrane / fatty acid binding / lipid metabolic process / glucose metabolic process / azurophil granule lumen / glucose homeostasis / positive regulation of cold-induced thermogenesis / postsynaptic density / lipid binding / シナプス / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / 核質 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Cytosolic fatty-acid binding proteins signature. / Intracellular lipid binding protein / Cytosolic fatty-acid binding / Calycin beta-barrel core domain / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin / Lipocalin / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
パルミチン酸 / Fatty acid-binding protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Van Tilbeurgh, H. / Hohoff, C. / Borchers, T. / Spener, F.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Expression, purification, and crystal structure determination of recombinant human epidermal-type fatty acid binding protein.
著者: Hohoff, C. / Borchers, T. / Rustow, B. / Spener, F. / van Tilbeurgh, H.
履歴
登録1999年1月12日処理サイト: BNL
改定 1.01999年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月2日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FATTY ACID BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,4422
ポリマ－15,1851
非ポリマー2561
水70339
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)63.450, 63.450, 76.720
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 FATTY ACID BINDING PROTEIN / Fatty acid-binding protein


分子量: 15185.457 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 器官: EPIDERMIS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q01469
#2: 化合物 ChemComp-PLM / PALMITIC ACID / パルミチン酸 / パルミチン酸


分子量: 256.424 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H32O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
結晶化pH: 6 / 詳細: pH 6.0
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
pH: 5.6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12 Mammonium sulfate1reservoir
20.2 Msodium potassium tartrate1reservoir
30.1 Mcitrate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: DW32 / 波長: 0.95
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→20 Å / Num. obs: 10321 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 2.05→2.12 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.275 / Mean I/σ(I) obs: 12 / % possible all: 100
反射
*PLUS
Num. measured all: 72226 / Rmerge(I) obs: 0.07

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2HMB

2hmb


解像度: 2.05→8 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: PROBABLY ALTERNATIVE CONFORMATIONS FOR THE LOOP BETWEEN RESIDUES 59 AND 62 N TERMINAL REGION DISORDERED NATURE OF THE BOUND LIGAND NOT CERTAIN COULD BE A MIXTURE OF LIGANDS, NO EXTRA LIGAND ...詳細: PROBABLY ALTERNATIVE CONFORMATIONS FOR THE LOOP BETWEEN RESIDUES 59 AND 62 N TERMINAL REGION DISORDERED NATURE OF THE BOUND LIGAND NOT CERTAIN COULD BE A MIXTURE OF LIGANDS, NO EXTRA LIGAND WAS USED IN THE CRYSTALLIZATION LIQUOR.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 -10 %RANDOM
Rwork0.207 ---
obs0.207 9509 99.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 28.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1101 0 18 51 1170
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.265
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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