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- EMDB-15410: Tube assembly of Atg18-WT -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-15410
タイトルTube assembly of Atg18-WT
マップデータsharp map from CryoSPARC software
試料
  • 複合体: Filament assembly of Atg18-WT
    • タンパク質・ペプチド: Autophagy-related protein 18
キーワードautophagy (オートファジー) / membrane remodeling / PIP binding / PI3P / PI(3 / 5)P2 / lipid binding protein / MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of phosphatidylinositol biosynthetic process / PAS complex / 1-phosphatidyl-1D-myo-inositol 3,5-bisphosphate metabolic process / phagophore / vacuolar protein processing / positive regulation of vacuole organization / オートファジー / cytoplasm to vacuole targeting by the Cvt pathway / pexophagy / nucleophagy ...regulation of phosphatidylinositol biosynthetic process / PAS complex / 1-phosphatidyl-1D-myo-inositol 3,5-bisphosphate metabolic process / phagophore / vacuolar protein processing / positive regulation of vacuole organization / オートファジー / cytoplasm to vacuole targeting by the Cvt pathway / pexophagy / nucleophagy / protein localization to phagophore assembly site / piecemeal microautophagy of the nucleus / phagophore assembly site membrane / late endosome to vacuole transport / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / phagophore assembly site / fungal-type vacuole membrane / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / vacuolar membrane / extrinsic component of membrane / autophagosome assembly / ubiquitin binding / cell periphery / オートファジー / protein transport / endosome membrane / エンドソーム / protein-containing complex / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
: / PROPPIN / WD40リピート / WD40リピート / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Autophagy-related protein 18
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Mann D / Fromm S / Martinez-Sanchez A / Gopaldass N / Mayer A / Sachse C
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number
Helmholtz Association ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2023
タイトル: Atg18 oligomer organization in assembled tubes and on lipid membrane scaffolds.
著者: Daniel Mann / Simon A Fromm / Antonio Martinez-Sanchez / Navin Gopaldass / Ramona Choy / Andreas Mayer / Carsten Sachse /
要旨: Autophagy-related protein 18 (Atg18) participates in the elongation of early autophagosomal structures in concert with Atg2 and Atg9 complexes. How Atg18 contributes to the structural coordination of ...Autophagy-related protein 18 (Atg18) participates in the elongation of early autophagosomal structures in concert with Atg2 and Atg9 complexes. How Atg18 contributes to the structural coordination of Atg2 and Atg9 at the isolation membrane remains to be understood. Here, we determined the cryo-EM structures of Atg18 organized in helical tubes, Atg18 oligomers in solution as well as on lipid membrane scaffolds. The helical assembly is composed of Atg18 tetramers forming a lozenge cylindrical lattice with remarkable structural similarity to the COPII outer coat. When reconstituted with lipid membranes, using subtomogram averaging we determined tilted Atg18 dimer structures bridging two juxtaposed lipid membranes spaced apart by 80 Å. Moreover, lipid reconstitution experiments further delineate the contributions of Atg18's FRRG motif and the amphipathic helical extension in membrane interaction. The observed structural plasticity of Atg18's oligomeric organization and membrane binding properties provide a molecular framework for the positioning of downstream components of the autophagy machinery.
履歴
登録2022年7月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年11月1日-
マップ公開2023年11月1日-
更新2024年5月15日-
現状2024年5月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_15410.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈sharp map from CryoSPARC software
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.35 Å/pix.
x 400 pix.
= 540. Å
1.35 Å/pix.
x 400 pix.
= 540. Å
1.35 Å/pix.
x 400 pix.
= 540. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.35 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.25
最小 - 最大-0.42529547 - 1.2396239
平均 (標準偏差)0.022663198 (±0.06577432)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 540.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_15410_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: half map A

ファイルemd_15410_half_map_1.map
注釈half map A
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: half map B

ファイルemd_15410_half_map_2.map
注釈half map B
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : Filament assembly of Atg18-WT

全体名称: Filament assembly of Atg18-WT
要素
  • 複合体: Filament assembly of Atg18-WT
    • タンパク質・ペプチド: Autophagy-related protein 18

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超分子 #1: Filament assembly of Atg18-WT

超分子名称: Filament assembly of Atg18-WT / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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分子 #1: Autophagy-related protein 18

分子名称: Autophagy-related protein 18 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / : ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 55.15793 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSDSSPTINF INFNQTGTCI SLGTSKGFKI FNCEPFGKFY SEDSGGYAIV EMLFSTSLLA LVGIGDQPAL SPRRLRIINT KKHSIICEV TFPTSILSVK MNKSRLVVLL QEQIYIYDIN TMRLLHTIET NPNPRGLMAM SPSVANSYLV YPSPPKVINS E IKAHATTN ...文字列:
MSDSSPTINF INFNQTGTCI SLGTSKGFKI FNCEPFGKFY SEDSGGYAIV EMLFSTSLLA LVGIGDQPAL SPRRLRIINT KKHSIICEV TFPTSILSVK MNKSRLVVLL QEQIYIYDIN TMRLLHTIET NPNPRGLMAM SPSVANSYLV YPSPPKVINS E IKAHATTN NITLSVGGNT ETSFKRDQQD AGHSDISDLD QYSSFTKRDD ADPTSSNGGN SSIIKNGDVI VFNLETLQPT MV IEAHKGE IAAMAISFDG TLMATASDKG TIIRVFDIET GDKIYQFRRG TYATRIYSIS FSEDSQYLAV TGSSKTVHIF KLG HSMSNN KLDSDDSNME EAAADDSSLD TTSIDALSDE ENPTRLAREP YVDASRKTMG RMIRYSSQKL SRRAARTLGQ IFPI KVTSL LESSRHFASL KLPVETNSHV MTISSIGSPI DIDTSEYPEL FETGNSASTE SYHEPVMKMV PIRVVSSDGY LYNFV MDPE RGGDCLILSQ YSILMD

UniProtKB: Autophagy-related protein 18

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.2
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 99 % / チャンバー内温度: 291 K / 装置: LEICA EM GP

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 実像数: 1812 / 平均電子線量: 90.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 19.4 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 70 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 133981
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

詳細Initial PDB was derived from the Atg18-PR72AA filament structure, subunits were individually docked inside the density and the PR72AA loop was manually modified in Coot
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient
得られたモデル

PDB-8afw:
Tube assembly of Atg18-WT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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