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Yorodumi- PDB-6gvk: Second pair of Fibronectin type III domains of integrin beta4 (T1... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6gvk | |||||||||
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Title | Second pair of Fibronectin type III domains of integrin beta4 (T1663R mutant) bound to the bullous pemphigoid antigen BP230 (BPAG1e) | |||||||||
Components |
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Keywords | STRUCTURAL PROTEIN / CYTOSKELETON / PLAKIN / HEMIDESMOSOME | |||||||||
Function / homology | Function and homology information trophoblast cell migration / Type I hemidesmosome assembly / hemidesmosome assembly / nail development / hemidesmosome / peripheral nervous system myelin formation / H zone / microtubule plus-end / intermediate filament cytoskeleton organization / Laminin interactions ...trophoblast cell migration / Type I hemidesmosome assembly / hemidesmosome assembly / nail development / hemidesmosome / peripheral nervous system myelin formation / H zone / microtubule plus-end / intermediate filament cytoskeleton organization / Laminin interactions / skin morphogenesis / maintenance of cell polarity / microtubule plus-end binding / filopodium assembly / retrograde axonal transport / mesodermal cell differentiation / Differentiation of keratinocytes in interfollicular epidermis in mammalian skin / integrin complex / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / RND3 GTPase cycle / intermediate filament cytoskeleton / intermediate filament / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Syndecan interactions / RHOV GTPase cycle / cell leading edge / RHOU GTPase cycle / basement membrane / basal plasma membrane / stress fiber / axon cytoplasm / cytoskeleton organization / cell-matrix adhesion / integrin-mediated signaling pathway / G protein-coupled receptor binding / cell motility / cell-cell adhesion / wound healing / Z disc / response to wounding / microtubule cytoskeleton organization / autophagy / integrin binding / nuclear envelope / cell junction / microtubule cytoskeleton / actin cytoskeleton / actin binding / cell cortex / nuclear membrane / cytoplasmic vesicle / microtubule binding / receptor complex / cell adhesion / axon / focal adhesion / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / nucleolus / structural molecule activity / cell surface / protein homodimerization activity / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.55 Å | |||||||||
Authors | Manso, J.A. / Gomez-Hernandez, M. / Alonso-Garcia, N. / de Pereda, J.M. | |||||||||
Funding support | Spain, 2items
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Citation | Journal: Structure / Year: 2019 Title: Integrin alpha 6 beta 4 Recognition of a Linear Motif of Bullous Pemphigoid Antigen BP230 Controls Its Recruitment to Hemidesmosomes. Authors: Manso, J.A. / Gomez-Hernandez, M. / Carabias, A. / Alonso-Garcia, N. / Garcia-Rubio, I. / Kreft, M. / Sonnenberg, A. / de Pereda, J.M. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6gvk.cif.gz | 151.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6gvk.ent.gz | 120.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6gvk.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6gvk_validation.pdf.gz | 439.8 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6gvk_full_validation.pdf.gz | 441.1 KB | Display | |
Data in XML | 6gvk_validation.xml.gz | 11.8 KB | Display | |
Data in CIF | 6gvk_validation.cif.gz | 16 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gv/6gvk ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gv/6gvk | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6gvlC 4wtwS 4wtxS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data | |
Experimental dataset #1 | Data reference: 10.5281/zenodo.1286854 / Data set type: diffraction image data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 23438.285 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: T1663R Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: ITGB4 / Plasmid: Modified pET15b / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: P16144 | ||
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#2: Protein/peptide | Mass: 3208.494 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Homo sapiens (human) / References: UniProt: Q03001 | ||
#3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.29 Å3/Da / Density % sol: 46.35 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5 Details: 0.1 M Na-acetate (pH 5.0), 20% PEG 6000, 0.2 M MgCl2 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALBA / Beamline: XALOC / Wavelength: 0.97915 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Apr 18, 2015 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97915 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.55→38.885 Å / Num. obs: 35010 / % possible obs: 99.7 % / Redundancy: 19.985 % / Biso Wilson estimate: 31.58 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Rrim(I) all: 0.056 / Χ2: 1.012 / Net I/σ(I): 26.42 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4WTW, 4WTX Resolution: 1.55→38.885 Å / SU ML: 0.26 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 26.16
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.55→38.885 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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