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Yorodumi- PDB-4lcd: Structure of an Rsp5xUbxSna3 complex: Mechanism of ubiquitin liga... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4lcd | ||||||
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Title | Structure of an Rsp5xUbxSna3 complex: Mechanism of ubiquitin ligation and lysine prioritization by a HECT E3 | ||||||
Components |
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Keywords | Ligase/protein binding / Ligase / E3 / Rsp5 / NEDD4 / Ubiquitin / HECT / Sna3 / thioester / maleimide / crosslink / Ligase-protein binding complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information regulation of dolichol biosynthetic process / RSP5-BUL ubiquitin ligase complex / regulation of ribosomal large subunit export from nucleus / regulation of tRNA processing / regulation of tRNA export from nucleus / regulation of ubiquinone biosynthetic process / regulation of phosphate metabolic process / regulation of ergosterol biosynthetic process / protein catabolic process => GO:0030163 / fungal-type vacuole lumen ...regulation of dolichol biosynthetic process / RSP5-BUL ubiquitin ligase complex / regulation of ribosomal large subunit export from nucleus / regulation of tRNA processing / regulation of tRNA export from nucleus / regulation of ubiquinone biosynthetic process / regulation of phosphate metabolic process / regulation of ergosterol biosynthetic process / protein catabolic process => GO:0030163 / fungal-type vacuole lumen / RHOQ GTPase cycle / RHOU GTPase cycle / positive regulation of ubiquitin-dependent endocytosis / regulation of multivesicular body size / cellular response to L-arginine / ubiquitin-dependent endocytosis / ribophagy / mitochondria-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process / free ubiquitin chain polymerization / regulation of mRNA export from nucleus / regulation of rRNA processing / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / cellular bud tip / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / actin cortical patch / positive regulation of fatty acid biosynthetic process / regulation of nitrogen utilization / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / HECT-type E3 ubiquitin transferase / fungal-type vacuole / nonfunctional rRNA decay / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / poly(A)+ mRNA export from nucleus / fungal-type vacuole membrane / Regulation of PTEN stability and activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / positive regulation of endocytosis / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / protein K63-linked ubiquitination / ubiquitin ligase complex / cytosolic ribosome / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of PTEN localization / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of BACH1 activity / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by REV1 / phosphatidylinositol binding / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by POLK / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / cellular response to amino acid stimulus / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / EGFR downregulation / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.1 Å | ||||||
Authors | Kamadurai, H.B. / Miller, D. / Schulman, B.A. | ||||||
Citation | Journal: Elife / Year: 2013 Title: Mechanism of ubiquitin ligation and lysine prioritization by a HECT E3. Authors: Kamadurai, H.B. / Qiu, Y. / Deng, A. / Harrison, J.S. / Macdonald, C. / Actis, M. / Rodrigues, P. / Miller, D.J. / Souphron, J. / Lewis, S.M. / Kurinov, I. / Fujii, N. / Hammel, M. / Piper, ...Authors: Kamadurai, H.B. / Qiu, Y. / Deng, A. / Harrison, J.S. / Macdonald, C. / Actis, M. / Rodrigues, P. / Miller, D.J. / Souphron, J. / Lewis, S.M. / Kurinov, I. / Fujii, N. / Hammel, M. / Piper, R. / Kuhlman, B. / Schulman, B.A. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4lcd.cif.gz | 412.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4lcd.ent.gz | 342.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4lcd.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4lcd_validation.pdf.gz | 475.8 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4lcd_full_validation.pdf.gz | 499.9 KB | Display | |
Data in XML | 4lcd_validation.xml.gz | 36.9 KB | Display | |
Data in CIF | 4lcd_validation.cif.gz | 50 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lc/4lcd ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lc/4lcd | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 50470.703 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: WW3 + HECT (UNP residues 383-809) / Mutation: C455L, C517G, C721A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: MDP1, NPI1, RSP5, SYGP-ORF41, YER125W / Plasmid: pGEX4T1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: P39940, Ligases; Forming carbon-nitrogen bonds; Acid-amino-acid ligases (peptide synthases) #2: Protein/peptide | Mass: 2560.615 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: CYTOSOLIC FRAGMENT (UNP residues 104-127) / Mutation: K125A / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) / References: UniProt: P14359 #3: Protein | Mass: 9582.997 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 1-75 / Mutation: G75C Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: UBC, UBIQUITIN / Plasmid: pET15b / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P0CG48 |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.48 Å3/Da / Density % sol: 50.38 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / pH: 7.2 Details: 0.1M Bis Tris Propane, 21% w/v PEG3350, 1% w/v polypropylene glycol, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-C / Wavelength: 0.9792 |
Detector | Type: PSI PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Aug 26, 2012 |
Radiation | Monochromator: CRYO-COOLED DOUBLE CRYSTAL / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9792 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.1→30 Å / Num. obs: 21931 / % possible obs: 94.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3.4 % / Rsym value: 0.072 / Net I/σ(I): 15.5 |
Reflection shell | Resolution: 3.1→3.21 Å / Redundancy: 3.2 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.361 / % possible all: 92.7 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.1→29.4 Å / SU ML: 0.5 / σ(F): 1.35 / Phase error: 33.5 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.86 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.4 Å2 / ksol: 0.31 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.1→29.4 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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