+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3uq3 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | TPR2AB-domain:pHSP90-complex of yeast Sti1 | ||||||
Components |
| ||||||
Keywords | CHAPERONE / Hsp90 / peptide binding | ||||||
Function / homology | Function and homology information RND1 GTPase cycle / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / ATPase inhibitor activity / protein targeting to mitochondrion / Hsp70 protein binding / Hsp90 protein binding / protein localization / protein folding / mRNA binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae S288C (yeast) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.6 Å | ||||||
Authors | Schmid, A.B. / Lagleder, S. / Graewert, M.A. / Roehl, A. / Hagn, F. / Wandinger, S.K. / Cox, M.B. / Demmer, O. / Richter, K. / Groll, M. ...Schmid, A.B. / Lagleder, S. / Graewert, M.A. / Roehl, A. / Hagn, F. / Wandinger, S.K. / Cox, M.B. / Demmer, O. / Richter, K. / Groll, M. / Kessler, H. / Buchner, J. | ||||||
Citation | Journal: Embo J. / Year: 2012 Title: The architecture of functional modules in the Hsp90 co-chaperone Sti1/Hop. Authors: Schmid, A.B. / Lagleder, S. / Grawert, M.A. / Rohl, A. / Hagn, F. / Wandinger, S.K. / Cox, M.B. / Demmer, O. / Richter, K. / Groll, M. / Kessler, H. / Buchner, J. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3uq3.cif.gz | 122.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb3uq3.ent.gz | 96 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3uq3.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uq/3uq3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uq/3uq3 | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 2llvC 2llwC 3upvC 1elrS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
| ||||||||
Details | The AU contains one biological assembly |
-Components
#1: Protein | Mass: 29344.836 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: TPR repeats 4-9, residues 262-515 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae S288C (yeast) / Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: STI1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 DE3 Codon Plus / References: UniProt: P15705 | ||
---|---|---|---|
#2: Protein/peptide | Mass: 621.657 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically Details: This sequence occurs naturally in yeast - C-terminus of HSP90. Source: (synth.) Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) #3: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.95 Å3/Da / Density % sol: 58.35 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8.8 Details: 0.2 M TMAO, 0.1 M Tris, 20% PEG 2000 MME, pH 8.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: BRUKER AXS MICROSTAR / Wavelength: 1.5418 Å |
Detector | Type: Bruker Platinum 135 / Detector: CCD / Date: Jan 14, 2011 |
Radiation | Monochromator: graphite monochromator / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.6→40 Å / Num. all: 18105 / Num. obs: 17924 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Net I/σ(I): 15.26 |
Reflection shell | Resolution: 2.6→2.7 Å / Rmerge(I) obs: 0.352 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 97.2 |
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1ELR Resolution: 2.6→10 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.903 / SU B: 29.877 / SU ML: 0.267 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.342 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 39.607 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.6→10 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 2.6→2.663 Å / Total num. of bins used: 20
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|