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Yorodumi- PDB-3p83: Structure of the PCNA:RNase HII complex from Archaeoglobus fulgidus. -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3p83 | ||||||
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Title | Structure of the PCNA:RNase HII complex from Archaeoglobus fulgidus. | ||||||
Components |
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Keywords | HYDROLASE/DNA BINDING PROTEIN / DNA clamp / RNase H fold / cleaves RNA/DNA hybrids / nucleus / HYDROLASE-DNA BINDING PROTEIN complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information ribonuclease H2 complex / DNA replication, removal of RNA primer / ribonuclease H / DNA polymerase processivity factor activity / leading strand elongation / regulation of DNA replication / mismatch repair / translesion synthesis / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / manganese ion binding ...ribonuclease H2 complex / DNA replication, removal of RNA primer / ribonuclease H / DNA polymerase processivity factor activity / leading strand elongation / regulation of DNA replication / mismatch repair / translesion synthesis / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / manganese ion binding / DNA binding / RNA binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Archaeoglobus fulgidus (archaea) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.05 Å | ||||||
Authors | Bubeck, D. / Reijns, M.A. / Graham, S.C. / Astell, K.R. / Jones, E.Y. / Jackson, A.P. | ||||||
Citation | Journal: Nucleic Acids Res. / Year: 2011 Title: PCNA directs type 2 RNase H activity on DNA replication and repair substrates. Authors: Bubeck, D. / Reijns, M.A. / Graham, S.C. / Astell, K.R. / Jones, E.Y. / Jackson, A.P. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3p83.cif.gz | 528.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3p83.ent.gz | 441 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3p83.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3p83_validation.pdf.gz | 461.1 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3p83_full_validation.pdf.gz | 473.6 KB | Display | |
Data in XML | 3p83_validation.xml.gz | 44.3 KB | Display | |
Data in CIF | 3p83_validation.cif.gz | 60.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p8/3p83 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/p8/3p83 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3p87C 1i39S 1rxmS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 27301.521 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Archaeoglobus fulgidus (archaea) / Gene: pcn, AF_0335 / Plasmid: Gift from J. Tainer / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): Rosetta-2 / References: UniProt: O29912 #2: Protein | Mass: 24431.246 Da / Num. of mol.: 3 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Archaeoglobus fulgidus (archaea) / Gene: AF_0621, rnhB / Plasmid: based on pGEX6P1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): Rosetta-2 / References: UniProt: O29634, ribonuclease H |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.3 Å3/Da / Density % sol: 62.78 % |
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Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 9.2 Details: 18% PEG 3350, 196mM K2HPO4, pH 9.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.15K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I04 / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Sep 25, 2009 |
Radiation | Monochromator: Double crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.01→44.54 Å / Num. all: 39748 / Num. obs: 39748 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 89.01 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.116 / Net I/σ(I): 15.8 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 1RXM and PDB ENTRY 1I39 Resolution: 3.05→44.54 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9299 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9081 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / Stereochemistry target values: Engh & Huber
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Displacement parameters | Biso mean: 77.46 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.576 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.05→44.54 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 3.05→3.13 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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