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- PDB-1klq: The Mad2 Spindle Checkpoint Protein Undergoes Similar Major Confo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1klq
タイトルThe Mad2 Spindle Checkpoint Protein Undergoes Similar Major Conformational Changes upon Binding to Either Mad1 or Cdc20
要素
  • MITOTIC SPINDLE ASSEMBLY CHECKPOINT PROTEIN MAD2A
  • Mad2-binding peptide
キーワードCELL CYCLE / protein-peptide complex / MAD2 FAMILY
機能・相同性
機能・相同性情報


mitotic spindle assembly checkpoint MAD1-MAD2 complex / Inhibition of the proteolytic activity of APC/C required for the onset of anaphase by mitotic spindle checkpoint components / mitotic checkpoint complex / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / establishment of centrosome localization / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / nuclear pore nuclear basket / negative regulation of mitotic cell cycle / mitotic spindle assembly checkpoint signaling ...mitotic spindle assembly checkpoint MAD1-MAD2 complex / Inhibition of the proteolytic activity of APC/C required for the onset of anaphase by mitotic spindle checkpoint components / mitotic checkpoint complex / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / establishment of centrosome localization / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / nuclear pore nuclear basket / negative regulation of mitotic cell cycle / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / negative regulation of ubiquitin protein ligase activity / establishment of mitotic spindle orientation / mitotic sister chromatid segregation / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / RHO GTPases Activate Formins / negative regulation of protein catabolic process / kinetochore / spindle pole / mitotic spindle / Separation of Sister Chromatids / cell division / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cell Cycle, Spindle Assembly Checkpoint Protein; Chain A / HORMA domain / Mad2-like / HORMA domain / HORMA domain / HORMA domain profile. / HORMA domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitotic spindle assembly checkpoint protein MAD2A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Luo, X. / Tang, Z. / Rizo, J. / Yu, H.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2002
タイトル: The Mad2 spindle checkpoint protein undergoes similar major conformational changes upon binding to either Mad1 or Cdc20.
著者: Luo, X. / Tang, Z. / Rizo, J. / Yu, H.
履歴
登録2001年12月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月21日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MITOTIC SPINDLE ASSEMBLY CHECKPOINT PROTEIN MAD2A
B: Mad2-binding peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,0142
ポリマ－24,0142
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1the best representative conformer

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要素

#1: タンパク質 MITOTIC SPINDLE ASSEMBLY CHECKPOINT PROTEIN MAD2A / Mad2 / spindle checkpoint protein Mad2 / MAD2-LIKE 1 / HSMAD2 / mitotic feedback control protein Madp2


分子量: 22562.725 Da / 分子数: 1 / 断片: MISSING N-TERMINAL 10 RESIDUES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pQE-30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15[pREP4] / 参照: UniProt: Q13257
#2: タンパク質・ペプチド Mad2-binding peptide / MBP1


分子量: 1451.604 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence is identified using phage display

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
222HNCA
3333D 13C-separated NOESY
4443D H(CC)(CO)NH
5553D 15N-separated NOESY
6663D 13C-separated NOESY
272HN(CO)CA
4843D (H)C(C)(CO)NH
292HN(COCA)CB
2102HN(CA)CB
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.8mM Mad2 protein U-15N; 1mM MBP1 NA; 50mM phosphate buffer; 0.3M KCl; 1mM DTT90% H2O/10% D2O
20.8mM Mad2 protein U-15N, 13C, 2H; 1mM MBP1 NA; 50mM phosphate buffer; 0.3M KCl; 1mM DTT90% H2O/10% D2O
30.8mM Mad2 protein U-15N, 13C; 1mM MBP1 NA; 50mM phosphate buffer; 0.3M KCl; 1mM DTT90% H2O/10% D2O
40.8mM Mad2 protein U-15N, 13C, U-60% 2H; 1mM MBP1 NA; 50mM phosphate buffer; 0.3M KCl; 1mM DTT90% H2O/10% D2O
50.8mM MBP1 U-15N; 1mM Mad2 protein NA; 50mM phosphate buffer; 0.3M KCl; 1mM DTT90% H2O/10% D2O
60.8mM MBP1 U-15N, 13C; 1mM Mad2 protein NA; 50mM phosphate buffer; 0.3M KCl; 1mM DTT90% H2O/10% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
10.3M KCl 7.4ambient 303 K
20.3M KCl 7.4ambient 303 K
30.3M KCl 7.4ambient 303 K
40.3M KCl 7.4ambient 303 K
50.3M KCl 7.4ambient 303 K
60.3M KCl 7.4ambient 303 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA5001
Varian INOVAVarianINOVA6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS0.9aBrunger, A.T.構造決定
CNS0.9aBrunger, A.T.精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on a total of 3124 restraints, 2535 are NOE-derived distance constraints, 363 dihedral angle restraints,226 distance restraints from hydrogen bonds.
代表構造選択基準: the best representative conformer
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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