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万見
- EMDB-6477: Identification and characterization of multiple Rubisco activases... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6477
タイトルIdentification and characterization of multiple Rubisco activases in chemoautotrophic bacteria
マップデータReconstruction of AfQ2
試料
  • 試料: AfQ2
  • タンパク質・ペプチド: RuBisCo activaseリブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ
キーワードRubisco (リブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ) / activase
生物種Acidithiobacillus ferrooxidans (アシドチオバシラス属)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 23.0 Å
データ登録者Tsai Y-CC / Lapina MC / Mueller-Cajar O / Bhushan S
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2015
タイトル: Identification and characterization of multiple rubisco activases in chemoautotrophic bacteria.
著者: Yi-Chin Candace Tsai / Maria Claribel Lapina / Shashi Bhushan / Oliver Mueller-Cajar /
要旨: Ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase (rubisco) is responsible for almost all biological CO2 assimilation, but forms inhibited complexes with its substrate ribulose-1,5-bisphosphate (RuBP) ...Ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase (rubisco) is responsible for almost all biological CO2 assimilation, but forms inhibited complexes with its substrate ribulose-1,5-bisphosphate (RuBP) and other sugar phosphates. The distantly related AAA+ proteins rubisco activase and CbbX remodel inhibited rubisco complexes to effect inhibitor release in plants and α-proteobacteria, respectively. Here we characterize a third class of rubisco activase in the chemolithoautotroph Acidithiobacillus ferrooxidans. Two sets of isoforms of CbbQ and CbbO form hetero-oligomers that function as specific activases for two structurally diverse rubisco forms. Mutational analysis supports a model wherein the AAA+ protein CbbQ functions as motor and CbbO is a substrate adaptor that binds rubisco via a von Willebrand factor A domain. Understanding the mechanisms employed by nature to overcome rubisco's shortcomings will increase our toolbox for engineering photosynthetic carbon dioxide fixation.
履歴
登録2015年10月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年11月11日-
マップ公開2015年11月18日-
更新2015年11月25日-
現状2015年11月25日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2.86
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 2.86
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

400_6477.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6477.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of AfQ2
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.11 Å
密度
表面レベル登録者による: 2.86 / ムービー #1: 2.86
最小 - 最大-4.41357613 - 8.501306530000001
平均 (標準偏差)0.15246363 (±0.92950153)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ100100100
Spacing100100100
セルA=B=C: 210.99998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.112.112.11
M x/y/z100100100
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z211.000211.000211.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS100100100
D min/max/mean-4.4148.5010.152

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : AfQ2

全体名称: AfQ2
要素
  • 試料: AfQ2
  • タンパク質・ペプチド: RuBisCo activaseリブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ

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超分子 #1000: AfQ2

超分子名称: AfQ2 / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: Hexamer / Number unique components: 1
分子量実験値: 173 KDa / 理論値: 181 KDa / 手法: sedimentation and gel filtration

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分子 #1: RuBisCo activase

分子名称: RuBisCo activase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: CbbQ / コピー数: 6 / 集合状態: Hexamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Acidithiobacillus ferrooxidans (アシドチオバシラス属)
別称: Chemoautotrophic bacteria / 細胞中の位置: Cytosol
分子量実験値: 173 KDa / 理論値: 181 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 組換株: BL21 / 組換プラスミド: pHue

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.05 mg/mL
緩衝液pH: 8 / 詳細: 50 mM NaCl, 20 mM Tris-HCl, 5 mM Mg-ATP
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Negative stain, 2% w/v uranyl acetate for 30 seconds
グリッド詳細: 200 mesh Cu grid with thin carbon support, glow discharged
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 12
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系倍率（補正後）: 66350 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 6.3 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 43000
試料ステージ試料ホルダーモデル: OTHER
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 66,000 times magnification.
日付2014年4月29日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: FEI EAGLE (4k x 4k) / 実像数: 110 / 平均電子線量: 20 e/Å2

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画像解析

CTF補正詳細: Each particle
最終 2次元分類クラス数: 20
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 23.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMAN2 / 使用した粒子像数: 958
詳細EMAN2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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