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万見
- PDB-8umd: Cryo-EM structure of a single subunit of a Counterclockwise-locke... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8umd
タイトルCryo-EM structure of a single subunit of a Counterclockwise-locked form of the Salmonella enterica Typhimurium flagellar C-ring.
要素
  • Flagellar M-ring protein
  • Flagellar motor switch protein FliGFlagellar motor switch protein
  • Flagellar motor switch protein FliMFlagellar motor switch protein
  • Flagellar motor switch protein FliNFlagellar motor switch protein
キーワードMOTOR PROTEIN (モータータンパク質) / Flagella (鞭毛) / C-ring (土星の環) / Salmonella (サルモネラ) / motor (機関 (機械)) / rotation (回転)
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum basal body, MS ring / bacterial-type flagellum basal body / cytoskeletal motor activity / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / 走化性 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Flagellar motor switch protein FliN, N-terminal / Flagellar motor switch protein FliN N-terminal / Flagellar motor switch FliN / Flagellar motor switch FliN/Type III secretion HrcQb / Flagellar motor switch protein FliG / Flagellar motor switch protein FliM / Flagellar motor switch protein FliG, alpha-helical / Flagellar motor switch protein FliG, C-terminal / Flagellar motor switch protein FliG, N-terminal domain / Flagellar motor switch protein FliG, middle domain ...Flagellar motor switch protein FliN, N-terminal / Flagellar motor switch protein FliN N-terminal / Flagellar motor switch FliN / Flagellar motor switch FliN/Type III secretion HrcQb / Flagellar motor switch protein FliG / Flagellar motor switch protein FliM / Flagellar motor switch protein FliG, alpha-helical / Flagellar motor switch protein FliG, C-terminal / Flagellar motor switch protein FliG, N-terminal domain / Flagellar motor switch protein FliG, middle domain / FliG C-terminal domain / Flagellar motor switch protein FliM / FliG middle domain / FliG N-terminal domain / CheC-like superfamily / Flagellar motor switch protein FliN-like, C-terminal domain / SpoA-like superfamily / Type III flagellar switch regulator (C-ring) FliN C-term / Flagellar M-ring protein FliF / Flagellar M-ring C-terminal / Flagellar M-ring protein C-terminal / Lipoprotein YscJ/Flagellar M-ring protein / Secretory protein of YscJ/FliF family / Flagellar M-ring , N-terminal / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellar motor switch protein FliM / Flagellar motor switch protein FliN / Flagellar motor switch protein FliG / Flagellar M-ring protein
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Johnson, S. / Deme, J.C. / Lea, S.M.
資金援助 米国, 英国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)Intramural 米国
Wellcome Trust201536 英国
Wellcome Trust219477 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)S021264 英国
引用ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2024
タイトル: Structural basis of directional switching by the bacterial flagellum.
著者: Steven Johnson / Justin C Deme / Emily J Furlong / Joseph J E Caesar / Fabienne F V Chevance / Kelly T Hughes / Susan M Lea /
要旨: The bacterial flagellum is a macromolecular protein complex that harvests energy from uni-directional ion flow across the inner membrane to power bacterial swimming via rotation of the flagellar ...The bacterial flagellum is a macromolecular protein complex that harvests energy from uni-directional ion flow across the inner membrane to power bacterial swimming via rotation of the flagellar filament. Rotation is bi-directional, with binding of a cytoplasmic chemotactic response regulator controlling reversal, though the structural and mechanistic bases for rotational switching are not well understood. Here we present cryoelectron microscopy structures of intact Salmonella flagellar basal bodies (3.2-5.5 Å), including the cytoplasmic C-ring complexes required for power transmission, in both counter-clockwise and clockwise rotational conformations. These reveal 180° movements of both the N- and C-terminal domains of the FliG protein, which, when combined with a high-resolution cryoelectron microscopy structure of the MotAB stator, show that the stator shifts from the outside to the inside of the C-ring. This enables rotational switching and reveals how uni-directional ion flow across the inner membrane is used to accomplish bi-directional rotation of the flagellum.
履歴
登録2023年10月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年1月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Flagellar M-ring protein
B: Flagellar motor switch protein FliG
C: Flagellar motor switch protein FliM
D: Flagellar motor switch protein FliN
E: Flagellar motor switch protein FliN
F: Flagellar motor switch protein FliN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)180,4936
ポリマ－180,4936
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Flagellar M-ring protein


分子量: 61295.645 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
参照: UniProt: P15928
#2: タンパク質 Flagellar motor switch protein FliG / Flagellar motor switch protein


分子量: 36890.957 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
参照: UniProt: A0A0F7J9E2
#3: タンパク質 Flagellar motor switch protein FliM / Flagellar motor switch protein


分子量: 37901.066 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
参照: UniProt: A0A0D6FLG5
#4: タンパク質 Flagellar motor switch protein FliN / Flagellar motor switch protein


分子量: 14801.823 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
参照: UniProt: A0A0D6FLI0

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Intact flagellar basal body with C-ring locked in the counterclockwise conformation
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
緩衝液pH: 8.5
試料濃度: 1.7 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 58.5 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.21rc1_5084 / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 15952 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 140.39 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00327289
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.71759861
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04361176
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00561289
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.7055999

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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