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- PDB-8ba7: CryoEM structure of nucleotide-free GroEL-Rubisco. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ba7
タイトルCryoEM structure of nucleotide-free GroEL-Rubisco.
要素Chaperonin GroEL
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / GroEL / Rubisco (リブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ) / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / フォールディング / response to heat ...GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / フォールディング / response to heat / protein refolding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å
データ登録者Gardner, S. / Saibil, H.R.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/M009513/1 英国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2023
タイトル: Structural basis of substrate progression through the bacterial chaperonin cycle.
著者: Scott Gardner / Michele C Darrow / Natalya Lukoyanova / Konstantinos Thalassinos / Helen R Saibil /
要旨: The bacterial chaperonin GroEL-GroES promotes protein folding through ATP-regulated cycles of substrate protein binding, encapsulation, and release. Here, we have used cryoEM to determine structures ...The bacterial chaperonin GroEL-GroES promotes protein folding through ATP-regulated cycles of substrate protein binding, encapsulation, and release. Here, we have used cryoEM to determine structures of GroEL, GroEL-ADP·BeF, and GroEL-ADP·AlF-GroES all complexed with the model substrate Rubisco. Our structures provide a series of snapshots that show how the conformation and interactions of non-native Rubisco change as it proceeds through the GroEL-GroES reaction cycle. We observe specific charged and hydrophobic GroEL residues forming strong initial contacts with non-native Rubisco. Binding of ATP or ADP·BeF to GroEL-Rubisco results in the formation of an intermediate GroEL complex displaying striking asymmetry in the ATP/ADP·BeF-bound ring. In this ring, four GroEL subunits bind Rubisco and the other three are in the GroES-accepting conformation, suggesting how GroEL can recruit GroES without releasing bound substrate. Our cryoEM structures of stalled GroEL-ADP·AlF-Rubisco-GroES complexes show Rubisco folding intermediates interacting with GroEL-GroES via different sets of residues.
履歴
登録2022年10月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年10月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chaperonin GroEL
B: Chaperonin GroEL
C: Chaperonin GroEL
D: Chaperonin GroEL
E: Chaperonin GroEL
F: Chaperonin GroEL
G: Chaperonin GroEL
H: Chaperonin GroEL
I: Chaperonin GroEL
J: Chaperonin GroEL
K: Chaperonin GroEL
L: Chaperonin GroEL
M: Chaperonin GroEL
N: Chaperonin GroEL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)801,64714
ポリマ－801,64714
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
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NCSドメイン領域:

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Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
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NCS oper:
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8given(-0.899675583466, -0.435665506076, 0.0279179392142), (0.436505399309, -0.898726595773, 0.0418753199864), (0.00684696199705, 0.0498605341462, 0.998732720124)180.293481293, 115.392467668, -4.91889324147
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10given(-0.217618976883, 0.975967142045, -0.011406951792), (-0.97534197372, -0.217009917378, 0.0401837038975), (0.0367425529837, 0.0198704154045, 0.999127194801)17.2928414117, 170.294811398, -4.55928590458
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12given(-0.900508182594, 0.434690709337, 0.0113578297707), (-0.433703566176, -0.899736619545, 0.0487363533344), (0.0314042953647, 0.0389615536919, 0.998747098903)111.969659884, 182.402182965, -5.7210236337
13given(-0.223398741374, -0.974123592448, 0.0342961949646), (0.974709428754, -0.22304423181, 0.0138852495046), (-0.0058763806696, 0.0365307718654, 0.999315250988)170.432385699, 21.4171202491, -2.41074955891

-
要素

#1: タンパク質
Chaperonin GroEL / 60 kDa chaperonin / Chaperonin-60 / Cpn60 / GroEL protein


分子量: 57260.504 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: groEL, groL, mopA, b4143, JW4103 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6F5, chaperonin ATPase

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: GroEL / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.802 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / プラスミド: pTrcESL
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 2.7 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: SPOTITON / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 80 % / 凍結前の試料温度: 293 K
詳細: The grid was prepared using a chameleon (SPT Labtech).

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1400 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm
撮影電子線照射量: 40.2 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 BASE (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.19.2_4158精密化
PHENIX1.19.2_4158精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
10RELION3.1初期オイラー角割当
11RELION3.1最終オイラー角割当
12RELION3.1分類
13RELION3.1３次元再構成
CTF補正タイプ: NONE
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 65453 / クラス平均像の数: 2 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 162.5 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.002454376
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.500673430
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.05868932
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00279632
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.04037742
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2IELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000700194906772
ens_1d_3IELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000703587554365
ens_1d_4IELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000706698213168
ens_1d_5IELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000705543819535
ens_1d_6IELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000709774422471
ens_1d_7IELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000704875700804
ens_1d_8IELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000705027562488
ens_1d_9IELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.00070310473895
ens_1d_10IELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000704843290692
ens_1d_11IELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000709825915334
ens_1d_12IELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000704585639912
ens_1d_13IELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000707064074394
ens_1d_14IELECTRON MICROSCOPYNCS constraints0.000710620706057

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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