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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8aur | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of a TasA fibre | ||||||
要素 | Major biofilm matrix component | ||||||
キーワード | PROTEIN FIBRIL / Biofilm matrix fibre | ||||||
機能・相同性 | Peptidase M73, camelysin / Camelysin metallo-endopeptidase / Signal peptide, camelysin / sporulation resulting in formation of a cellular spore / extracellular region / identical protein binding / Major biofilm matrix component 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Bacillus subtilis (枯草菌) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.47 Å | ||||||
データ登録者 | Boehning, J. / Bharat, T.A.M. | ||||||
資金援助 | 英国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022 タイトル: Donor-strand exchange drives assembly of the TasA scaffold in Bacillus subtilis biofilms. 著者: Jan Böhning / Mnar Ghrayeb / Conrado Pedebos / Daniel K Abbas / Syma Khalid / Liraz Chai / Tanmay A M Bharat / 要旨: Many bacteria in nature exist in multicellular communities termed biofilms, where cells are embedded in an extracellular matrix that provides rigidity to the biofilm and protects cells from chemical ...Many bacteria in nature exist in multicellular communities termed biofilms, where cells are embedded in an extracellular matrix that provides rigidity to the biofilm and protects cells from chemical and mechanical stresses. In the Gram-positive model bacterium Bacillus subtilis, TasA is the major protein component of the biofilm matrix, where it has been reported to form functional amyloid fibres contributing to biofilm structure and stability. Here, we present electron cryomicroscopy structures of TasA fibres, which show that, rather than forming amyloid fibrils, TasA monomers assemble into fibres through donor-strand exchange, with each subunit donating a β-strand to complete the fold of the next subunit along the fibre. Combining electron cryotomography, atomic force microscopy, and mutational studies, we show how TasA fibres congregate in three dimensions to form abundant fibre bundles that are essential for B. subtilis biofilm formation. Our study explains the previously observed biochemical properties of TasA and shows how a bacterial extracellular globular protein can assemble from monomers into β-sheet-rich fibres, and how such fibres assemble into bundles in biofilms. #1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2022 タイトル: Molecular architecture of the TasA biofilm scaffold in Bacillus subtilis 著者: Bohning, J. / Ghrayeb, M. / Pedebos, C. / Abbas, D.K. / Khalid, S. / Chai, L. / Bharat, T.A.M. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 8aur.cif.gz | 121.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb8aur.ent.gz | 99.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 8aur.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/au/8aur ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/au/8aur | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 15673MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 25767.654 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: 168 / 参照: UniProt: P54507 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: FILAMENT / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Three-subunit TasA filament / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL |
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分子量 | 値: 0.077211 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: ZK4363 |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER/RHODIUM / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2 |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 電子線照射量: 48.5 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
らせん対称 | 回転角度/サブユニット: -55.18 ° / 軸方向距離/サブユニット: 48.36 Å / らせん対称軸の対称性: C1 | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.47 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 103009 / 対称性のタイプ: HELICAL | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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