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- PDB-8a1g: Structure of the SNX1-SNX5 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8a1g
タイトルStructure of the SNX1-SNX5 complex
要素
  • Sorting nexin-1
  • Sorting nexin-5
キーワードPROTEIN TRANSPORT / SNX / Membrane trafficking. / TRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


retromer, tubulation complex / lamellipodium morphogenesis / 飲作用 / cytoplasmic side of early endosome membrane / leptin receptor binding / tubular endosome / macropinocytic cup / early endosome to Golgi transport / retromer complex / transferrin receptor binding ...retromer, tubulation complex / lamellipodium morphogenesis / 飲作用 / cytoplasmic side of early endosome membrane / leptin receptor binding / tubular endosome / macropinocytic cup / early endosome to Golgi transport / retromer complex / transferrin receptor binding / retrograde transport, endosome to Golgi / phagocytic cup / epidermal growth factor receptor binding / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / dynactin binding / regulation of macroautophagy / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / ruffle / phosphatidylinositol binding / intracellular protein transport / insulin receptor binding / cytoplasmic side of plasma membrane / receptor internalization / lamellipodium / early endosome membrane / vesicle / リソソーム / endosome membrane / エンドソーム / cadherin binding / protein heterodimerization activity / intracellular membrane-bounded organelle / perinuclear region of cytoplasm / positive regulation of DNA-templated transcription / ゴルジ体 / protein homodimerization activity / protein-containing complex / 生体膜 / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Sorting nexin, N-terminal / Sorting nexin-1 / Sorting Nexin 1, PX domain / Sorting nexin, N-terminal domain / SNX5, PX domain / Sorting nexin-5 / Sorting nexin-5/6/32 / Sorting nexin Vps5-like, C-terminal / Vps5 C terminal like / PhoX homologous domain, present in p47phox and p40phox. ...Sorting nexin, N-terminal / Sorting nexin-1 / Sorting Nexin 1, PX domain / Sorting nexin, N-terminal domain / SNX5, PX domain / Sorting nexin-5 / Sorting nexin-5/6/32 / Sorting nexin Vps5-like, C-terminal / Vps5 C terminal like / PhoX homologous domain, present in p47phox and p40phox. / PX domain profile. / PX domain / Phox homology / PX domain superfamily / AH/BAR domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
N-PROPANOL / Sorting nexin-1 / Sorting nexin-5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Lopez-Robles, C. / Scaramuzza, S. / Astorga-Simon, E.N. / Banos-Mateos, S. / Vidaurrazaga, A. / Rojas, A.L. / Castano, D. / Hierro, A.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessPID2020-119132GB-I00 スペイン
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2023
タイトル: Architecture of the ESCPE-1 membrane coat.
著者: Carlos Lopez-Robles / Stefano Scaramuzza / Elsa N Astorga-Simon / Morié Ishida / Chad D Williamson / Soledad Baños-Mateos / David Gil-Carton / Miguel Romero-Durana / Ander Vidaurrazaga / ...著者: Carlos Lopez-Robles / Stefano Scaramuzza / Elsa N Astorga-Simon / Morié Ishida / Chad D Williamson / Soledad Baños-Mateos / David Gil-Carton / Miguel Romero-Durana / Ander Vidaurrazaga / Juan Fernandez-Recio / Adriana L Rojas / Juan S Bonifacino / Daniel Castaño-Díez / Aitor Hierro /
要旨: Recycling of membrane proteins enables the reuse of receptors, ion channels and transporters. A key component of the recycling machinery is the endosomal sorting complex for promoting exit 1 (ESCPE-1) ...Recycling of membrane proteins enables the reuse of receptors, ion channels and transporters. A key component of the recycling machinery is the endosomal sorting complex for promoting exit 1 (ESCPE-1), which rescues transmembrane proteins from the endolysosomal pathway for transport to the trans-Golgi network and the plasma membrane. This rescue entails the formation of recycling tubules through ESCPE-1 recruitment, cargo capture, coat assembly and membrane sculpting by mechanisms that remain largely unknown. Herein, we show that ESCPE-1 has a single-layer coat organization and suggest how synergistic interactions between ESCPE-1 protomers, phosphoinositides and cargo molecules result in a global arrangement of amphipathic helices to drive tubule formation. Our results thus define a key process of tubule-based endosomal sorting.
履歴
登録2022年6月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月21日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation / citation_author
Item: _audit_author.name / _citation.country ..._audit_author.name / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年6月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.32023年7月26日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sorting nexin-1
B: Sorting nexin-1
C: Sorting nexin-5
D: Sorting nexin-5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,50511
ポリマ－102,0854
非ポリマー4217
水37821
1
A: Sorting nexin-1
C: Sorting nexin-5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,2235
ポリマ－51,0422
非ポリマー1803
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5330 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area22370 Å2
手法PISA
2
B: Sorting nexin-1
D: Sorting nexin-5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,2836
ポリマ－51,0422
非ポリマー2404
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5420 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area22670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.780, 188.470, 51.600
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 89.940, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Sorting nexin-1 /


分子量: 26397.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNX1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13596
#2: タンパク質 Sorting nexin-5 /


分子量: 24644.385 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNX5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y5X3
#3: 化合物
ChemComp-POL / N-PROPANOL / 1-PROPONOL / プロパノ-ル / Propan-1-ol


分子量: 60.095 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.13 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 11%PVA, 10% 1-propanol, 100mM Hepes pH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 1.07158 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年3月17日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.07158 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: h,-k,-l / Fraction: 0.5
反射解像度: 2.5→49.77 Å / Num. obs: 32404 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 5.173 % / Biso Wilson estimate: 61.213 Å2 / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.137 / Rrim(I) all: 0.151 / Χ2: 0.707 / Net I/σ(I): 7.15 / Num. measured all: 167629
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.5-2.654.5830.8891.6922877528549920.6320.99894.5
2.65-2.834.7280.622.5323293499449270.80.69498.7
2.83-3.064.9140.3724.0422635464346060.9270.41599.2
3.06-3.355.3050.266.0522524426242460.960.28799.6
3.35-3.745.3370.169.120740390738860.980.17799.5
3.74-4.325.4840.11312.2518724342534140.990.12499.7
4.32-5.295.5640.10113.4315830288628450.9920.11198.6
5.29-7.475.830.10713.2213083225622440.9920.11799.5
7.47-49.776.3690.09617.137923125312440.9910.10599.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.18-38555-000精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.5→49.77 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 38.03 / 位相誤差: 30.3 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2845 1491 4.97 %
Rwork0.2427 28514 -
obs0.2492 29990 91.65 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 151.88 Å2 / Biso mean: 55.467 Å2 / Biso min: 13.72 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→49.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6702 0 84 21 6807
Biso mean--58.4 38.8 -
残基数----804
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.5-2.580.3471660.31681158122439
2.58-2.670.3661250.31122089221471
2.67-2.780.35391520.29842728288092
2.78-2.910.29621400.28822807294795
2.91-3.060.35481070.28022829293695
3.06-3.250.34381270.27022861298895
3.25-3.50.2811430.24642787293095
3.5-3.860.25821700.22352807297794
3.86-4.410.26641520.20612797294994
4.42-5.560.26751410.24452815295694
5.56-49.770.31291530.2392836298994

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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