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- PDB-7xoh: Cystathionine beta-synthase of Mycobacterium tuberculosis in the ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7xoh
タイトルCystathionine beta-synthase of Mycobacterium tuberculosis in the presence of S-adenosylmethionine.
要素Putative cystathionine beta-synthase Rv1077
キーワードLYASE (リアーゼ) / cystathionine beta-synthase / transsulfuration / S-adenosylmethionine (S-アデノシルメチオニン)
機能・相同性
機能・相同性情報


cystathionine beta-synthase / cystathionine beta-synthase activity / cysteine biosynthetic process via cystathionine / cysteine synthase activity / cysteine biosynthetic process from serine / peptidoglycan-based cell wall / extracellular region / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Cystathionine beta-synthase, C-terminal domain / Cystathionine beta-synthase / CBS domain superfamily / Domain in cystathionine beta-synthase and other proteins. / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / CBSドメイン / CBSドメイン / CBS domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
ピリドキサールリン酸 / Probable cystathionine beta-synthase Rv1077
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Bandyopadhyay, P. / Pramanick, I. / Biswas, R. / Sabarinath, P.S. / Sreedharan, S. / Singh, S. / Rajmani, R. / Laxman, S. / Dutta, S. / Singh, A.
資金援助 インド, 13件
組織認可番号
Department of Biotechnology (DBT, India)IA/S/16/2/502700 インド
Department of Biotechnology (DBT, India)BT/PR13522/COE/34/27/2015 インド
Department of Biotechnology (DBT, India)BT/PR29098/Med/29/1324/2018 インド
Department of Biotechnology (DBT, India)BT/HRD/NBA/39/07/2018-19 インド
Department of Biotechnology (DBT, India)BT/PR39308/DRUG/134/86/2021 インド
Department of Biotechnology (DBT, India)22-0905-0006-05-987-436 インド
Science and Engineering Research Board (SERB)SB/S2/RJN-145/2015 インド
Science and Engineering Research Board (SERB)SERB-EMR/2016/000608 インド
Department of Biotechnology (DBT, India)BT/PR25580/BRB/10/1619/2017 インド
Department of Biotechnology (DBT, India)IA/E/19/1/504978 インド
Department of Biotechnology (DBT, India)BT/INF/22/SP22844/2017 インド
Department of Science & Technology (DST, India)SR/FST/LSII-039/2015 インド
Department of Biotechnology (DBT, India)DBT/PR12422/MED/31/287/2014 インド
引用ジャーナル: Sci Adv / : 2022
タイトル: -Adenosylmethionine-responsive cystathionine β-synthase modulates sulfur metabolism and redox balance in .
著者: Parijat Bandyopadhyay / Ishika Pramanick / Rupam Biswas / Sabarinath Ps / Sreesa Sreedharan / Shalini Singh / Raju S Rajmani / Sunil Laxman / Somnath Dutta / Amit Singh /
要旨: Methionine and cysteine metabolisms are important for the survival and pathogenesis of (). The transsulfuration pathway converts methionine to cysteine and represents an important link between ...Methionine and cysteine metabolisms are important for the survival and pathogenesis of (). The transsulfuration pathway converts methionine to cysteine and represents an important link between antioxidant and methylation metabolism in diverse organisms. Using a combination of biochemistry and cryo-electron microscopy, we characterized the first enzyme of the transsulfuration pathway, cystathionine β-synthase (Cbs) in . We demonstrated that Cbs is a heme-less, pyridoxal-5'-phosphate-containing enzyme, allosterically activated by -adenosylmethionine (SAM). The atomic model of Cbs in its native and SAM-bound conformations revealed a unique mode of SAM-dependent allosteric activation. Further, SAM stabilized Cbs by sterically occluding proteasomal degradation, which was crucial for supporting methionine and redox metabolism in . Genetic deficiency of Cbs reduced survival upon homocysteine overload in vitro, inside macrophages, and in mice coinfected with HIV. Thus, the Cbs-SAM axis constitutes an important mechanism of coordinating sulfur metabolism in .
履歴
登録2022年5月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年5月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年12月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Putative cystathionine beta-synthase Rv1077
A: Putative cystathionine beta-synthase Rv1077
C: Putative cystathionine beta-synthase Rv1077
D: Putative cystathionine beta-synthase Rv1077
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)202,1288
ポリマ-201,1394
非ポリマー9894
0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Putative cystathionine beta-synthase Rv1077 / Beta-thionase / Serine sulfhydrase


分子量: 50284.848 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
遺伝子: cbs, Rv1077 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P9WP51, cystathionine beta-synthase
#2: 化合物
ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸 / ピリドキサールリン酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C8H10NO6P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Cystathionine beta-synthase of Mycobacterium tuberculosis in the presence of S-adenosylmethionine.
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis (strain ATCC 25618 / H37Rv) (結核菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス(公称値): 3900 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 2200 nm
撮影電子線照射量: 30 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 146444 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00313827
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.52718814
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d12.1995011
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0432110
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0042477

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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