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万見
- PDB-7uos: Structure of WNK1 inhibitor complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7uos
タイトルStructure of WNK1 inhibitor complex
要素Serine/threonine-protein kinase WNK1
キーワードTRANSFERASE/INHIBITOR / WNK1 / inhibitor (酵素阻害剤) / trihalosulfone / TRANSFERASE (転移酵素) / TRANSFERASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / lymphocyte migration into lymph node / chemokine (C-C motif) ligand 21 signaling pathway / positive regulation of termination of RNA polymerase II transcription / monoatomic cation homeostasis / negative regulation of pancreatic juice secretion / protein insertion into ER membrane by stop-transfer membrane-anchor sequence / positive regulation of mitotic cytokinesis / negative regulation of sodium ion transport / monoatomic ion homeostasis ...negative regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / lymphocyte migration into lymph node / chemokine (C-C motif) ligand 21 signaling pathway / positive regulation of termination of RNA polymerase II transcription / monoatomic cation homeostasis / negative regulation of pancreatic juice secretion / protein insertion into ER membrane by stop-transfer membrane-anchor sequence / positive regulation of mitotic cytokinesis / negative regulation of sodium ion transport / monoatomic ion homeostasis / positive regulation of potassium ion import across plasma membrane / regulation of mRNA export from nucleus / regulation of sodium ion transmembrane transport / intracellular chloride ion homeostasis / non-membrane-bounded organelle assembly / negative regulation of heterotypic cell-cell adhesion / positive regulation of T cell chemotaxis / positive regulation of systemic arterial blood pressure / potassium channel inhibitor activity / potassium ion homeostasis / cellular hyperosmotic response / cellular response to chemokine / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / negative regulation of leukocyte cell-cell adhesion / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / cell volume homeostasis / negative regulation of protein localization to plasma membrane / protein kinase activator activity / intracellular non-membrane-bounded organelle / sodium ion transmembrane transport / GABA-ergic synapse / phosphatase binding / monoatomic ion transport / regulation of sodium ion transport / negative regulation of protein ubiquitination / cellular response to calcium ion / molecular condensate scaffold activity / negative regulation of autophagy / modulation of chemical synaptic transmission / 紡錘体 / 血圧 / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of angiogenesis / heart development / T cell receptor signaling pathway / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / protein kinase binding / magnesium ion binding / シグナル伝達 / protein-containing complex / ATP binding / 生体膜 / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine-protein kinase OSR1/WNK, CCT domain / Oxidative-stress-responsive kinase 1 C-terminal domain / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-WIB / Serine/threonine-protein kinase WNK1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Akella, R. / Goldsmith, E.J. / Akella, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Cancer Prevention and Research Institute of Texas (CPRIT)RP190421 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of WNK1 inhibitor complex
著者: Akella, R. / Goldsmith, E.J.
履歴
登録2022年4月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase WNK1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,0254
ポリマ－33,4541
非ポリマー5703
水1,29772
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)37.820, 57.532, 65.631
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.58, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase WNK1 / Protein kinase lysine-deficient 1 / Protein kinase with no lysine 1


分子量: 33454.469 Da / 分子数: 1 / 変異: S382A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Wnk1, Hsn2, Prkwnk1
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q9JIH7, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-WIB / 4-[bromo(dichloro)methanesulfonyl]-N-cyclohexyl-2-nitroaniline


分子量: 446.144 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H15BrCl2N2O4S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 % / 解説: plate
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4 / 詳細: 20% PEG3350, 200mM Sodium Formate

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データ収集

回折平均測定温度: 163 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97925 Å
検出器タイプ: APEX II CCD / 検出器: CCD / 日付: 2020年7月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97925 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→37.85 Å / Num. obs: 4894 / % possible obs: 86 % / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 26.3 Å2 / CC1/2: 0.95 / Rpim(I) all: 0.06 / Rsym value: 0.12 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 2.9→2.9 Å / Num. unique obs: 4894 / CC1/2: 0.95

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5drb

5drb


解像度: 2.9→37.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.876 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.768 / SU B: 24.545 / SU ML: 0.455 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.637 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29464 553 10.2 %RANDOM
Rwork0.22191 ---
obs0.22942 4894 85.82 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.9 Å / 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 49.901 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.14 Å20 Å2-0.52 Å2
2--0.68 Å20 Å2
3----1.81 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.9→37.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2180 0 31 72 2283
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0122252
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7771.6483026
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.9225270
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.33721.667114
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.89615429
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4441516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1340.2293
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021661
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.444.7861083
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it8.9297.1641352
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.3335.2231169
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined18.59689.2119531
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.976 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.405 26 -
Rwork0.282 188 -
obs--47.35 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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