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万見
- PDB-7q3l: Human 17S U2 snRNP 5' domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7q3l
タイトルHuman 17S U2 snRNP 5' domain
要素
  • (Splicing factor 3B subunit ...) x 4
  • HIV Tat-specific factor 1
  • PHD finger-like domain-containing protein 5A
  • Probable ATP-dependent RNA helicase DDX46
  • Splicing factor 3A subunit 3
  • U2 snRNA
キーワードNUCLEAR PROTEIN / snRNP (核内低分子リボ核タンパク質) / Spliceosome (スプライセオソーム) / U2 snRNP / Splicing
機能・相同性
機能・相同性情報


U11/U12 snRNP / chromatin-protein adaptor activity / B-WICH complex / protein localization to site of double-strand break / splicing factor binding / U12-type spliceosomal complex / RNA splicing, via transesterification reactions / poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / U2-type spliceosomal complex / U2-type precatalytic spliceosome ...U11/U12 snRNP / chromatin-protein adaptor activity / B-WICH complex / protein localization to site of double-strand break / splicing factor binding / U12-type spliceosomal complex / RNA splicing, via transesterification reactions / poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / U2-type spliceosomal complex / U2-type precatalytic spliceosome / : / U2-type prespliceosome assembly / U2 snRNP / SAGA complex / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / U2-type prespliceosome / precatalytic spliceosome / spliceosomal complex assembly / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / mRNA Splicing - Minor Pathway / regulation of RNA splicing / mRNA 3'-splice site recognition / カハール体 / U2 snRNA binding / regulation of DNA repair / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / 細胞分化 / double-strand break repair via homologous recombination / spliceosomal complex / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / negative regulation of protein catabolic process / 転写後修飾 / 核小体 / mRNA splicing, via spliceosome / nuclear matrix / site of double-strand break / RNA helicase activity / ヘリカーゼ / nuclear speck / クロマチンリモデリング / mRNA binding / protein-containing complex binding / 核小体 / positive regulation of DNA-templated transcription / ATP hydrolysis activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / 核質 / ATP binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
TatSF1-like, RNA recognition motif 1 / TatSF1-like / Splicing factor SF3a60 binding domain / Splicing factor SF3a60 binding domain / : / Replication stress response SDE2 C-terminal / Splicing factor SF3a60 /Prp9 subunit, C-terminal / SF3A3 domain / SF3a60/Prp9 C-terminal / Pre-mRNA-splicing factor SF3A3, of SF3a complex, Prp9 ...TatSF1-like, RNA recognition motif 1 / TatSF1-like / Splicing factor SF3a60 binding domain / Splicing factor SF3a60 binding domain / : / Replication stress response SDE2 C-terminal / Splicing factor SF3a60 /Prp9 subunit, C-terminal / SF3A3 domain / SF3a60/Prp9 C-terminal / Pre-mRNA-splicing factor SF3A3, of SF3a complex, Prp9 / Splicing factor 3B, subunit 5 / Splicing factor 3B subunit 1 / Splicing factor 3B subunit 1 / Domain of unknown function DUF382 / Domain of unknown function (DUF382) / PHF5-like / PHF5-like protein / PSP, proline-rich / PSP / proline-rich domain in spliceosome associated proteins / Splicing factor 3B subunit 5/RDS3 complex subunit 10 / Splicing factor 3B subunit 10 (SF3b10) / Splicing factor 3B subunit 1-like / Matrin/U1-C, C2H2-type zinc finger / Zinc finger matrin-type profile. / SAP domain / SAP motif profile. / Putative DNA-binding (bihelical) motif predicted to be involved in chromosomal organisation / SAP domain / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / Mono-functional DNA-alkylating methyl methanesulfonate N-term / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / CPSF A subunit region / DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / RNA認識モチーフ / RNA認識モチーフ / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / Helicase conserved C-terminal domain / RNA-binding domain superfamily / Armadillo-like helical / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Armadillo-type fold / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
: / リボ核酸 / RNA (> 10) / RNA (> 100) / 17S U2 SnRNP complex component HTATSF1 / Splicing factor 3B subunit 1 / Splicing factor 3A subunit 3 / Splicing factor 3B subunit 2 / Splicing factor 3B subunit 3 / Probable ATP-dependent RNA helicase DDX46 ...: / リボ核酸 / RNA (> 10) / RNA (> 100) / 17S U2 SnRNP complex component HTATSF1 / Splicing factor 3B subunit 1 / Splicing factor 3A subunit 3 / Splicing factor 3B subunit 2 / Splicing factor 3B subunit 3 / Probable ATP-dependent RNA helicase DDX46 / PHD finger-like domain-containing protein 5A / Splicing factor 3B subunit 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.21 Å
データ登録者Tholen, J. / Galej, W.P.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)950278European Union
引用ジャーナル: Science / 年: 2022
タイトル: Structural basis of branch site recognition by the human spliceosome.
著者: Jonas Tholen / Michal Razew / Felix Weis / Wojciech P Galej /
要旨: Recognition of the intron branch site (BS) by the U2 small nuclear ribonucleoprotein (snRNP) is a critical event during spliceosome assembly. In mammals, BS sequences are poorly conserved, and ...Recognition of the intron branch site (BS) by the U2 small nuclear ribonucleoprotein (snRNP) is a critical event during spliceosome assembly. In mammals, BS sequences are poorly conserved, and unambiguous intron recognition cannot be achieved solely through a base-pairing mechanism. We isolated human 17 U2 snRNP and reconstituted in vitro its adenosine 5´-triphosphate (ATP)–dependent remodeling and binding to the pre–messenger RNA substrate. We determined a series of high-resolution (2.0 to 2.2 angstrom) structures providing snapshots of the BS selection process. The substrate-bound U2 snRNP shows that SF3B6 stabilizes the BS:U2 snRNA duplex, which could aid binding of introns with poor sequence complementarity. ATP-dependent remodeling uncoupled from substrate binding captures U2 snRNA in a conformation that competes with BS recognition, providing a selection mechanism based on branch helix stability.
履歴
登録2021年10月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Splicing factor 3B subunit 2
C: Splicing factor 3B subunit 3
E: Splicing factor 3B subunit 5
G: PHD finger-like domain-containing protein 5A
2: U2 snRNA
9: Splicing factor 3A subunit 3
q: HIV Tat-specific factor 1
A: Splicing factor 3B subunit 1
p: Probable ATP-dependent RNA helicase DDX46
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)732,54613
ポリマ－732,2859
非ポリマー2624
水3,243180
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area30750 Å2
ΔGint-114 kcal/mol
Surface area99330 Å2

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要素

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Splicing factor 3B subunit ... , 4種, 4分子 BCEA

#1: タンパク質 Splicing factor 3B subunit 2 / Pre-mRNA-splicing factor SF3b 145 kDa subunit / SF3b145 / Spliceosome-associated protein 145 / SAP 145


分子量: 100377.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13435
#2: タンパク質 Splicing factor 3B subunit 3 / Pre-mRNA-splicing factor SF3b 130 kDa subunit / SF3b130 / STAF130 / Spliceosome-associated protein ...Pre-mRNA-splicing factor SF3b 130 kDa subunit / SF3b130 / STAF130 / Spliceosome-associated protein 130 / SAP 130


分子量: 135718.844 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15393
#3: タンパク質 Splicing factor 3B subunit 5 / SF3b5 / Pre-mRNA-splicing factor SF3b 10 kDa subunit


分子量: 10149.369 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK293F / 参照: UniProt: Q9BWJ5
#8: タンパク質 Splicing factor 3B subunit 1 / Pre-mRNA-splicing factor SF3b 155 kDa subunit / SF3b155 / Spliceosome-associated protein 155 / SAP 155


分子量: 146024.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK293F / 参照: UniProt: O75533

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タンパク質 , 4種, 4分子 G9qp

#4: タンパク質 PHD finger-like domain-containing protein 5A / PHD finger-like domain protein 5A / Splicing factor 3B-associated 14 kDa protein / SF3b14b


分子量: 12427.524 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK293F / 参照: UniProt: Q7RTV0
#6: タンパク質 Splicing factor 3A subunit 3 / SF3a60 / Spliceosome-associated protein 61 / SAP 61


分子量: 58934.844 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK293F / 参照: UniProt: Q12874
#7: タンパク質 HIV Tat-specific factor 1 / Tat-SF1


分子量: 90888.320 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK293F / 遺伝子: HTATSF1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O43719
#9: タンパク質 Probable ATP-dependent RNA helicase DDX46 / DEAD box protein 46 / PRP5 homolog


分子量: 117576.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK293F / 参照: UniProt: Q7L014, ヘリカーゼ

-
RNA鎖 , 1種, 1分子 2

#5: RNA鎖 U2 snRNA /


分子量: 60186.445 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HEK293F / 参照: GenBank: NR_002716

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非ポリマー , 2種, 184分子

#10: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#11: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 180 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
117S U2 snRNPCOMPLEX17S U2 snRNP isolated from nuclear extract of HEK293F cells by affinity chromatography.#1-#90MULTIPLE SOURCES
217S U2 snRNPCOMPLEX#1-#6, #8-#91NATURAL
3HIV Tat-specific factor 1COMPLEX#71RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID値 (°)実験値
111.08 MDaNO
210.86 MDaNO
310.3 MDaNO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Homo sapiens (ヒト)9606
33Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.9
詳細: Sample after desalting may have also contained up to 5% glycerol.
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMHEPESC8H18N2O4S1
2150 mMPotassium chlorideKCl1
32 mMMagnesium chlorideMgCl21
試料濃度: 0.3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 1 sec. / 電子線照射量: 53.45 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 15531
画像スキャン横: 5760 / 縦: 4092

-
解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0267 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
2SerialEM画像取得
4CTFFIND4.1.14CTF補正
7Coot0.9.4.1モデルフィッティング
8UCSF ChimeraX1.1モデルフィッティング
9ISOLDE1.1モデルフィッティング
11REFMAC5モデル精密化
12LIBGモデル精密化
13cryoSPARC2.15初期オイラー角割当Ab-initio reconstruction
14RELION3.1最終オイラー角割当
15RELION3.1分類
16RELION3.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1500165
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.21 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 225934 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: RECIPROCAL
原子モデル構築
IDPDB-IDPDB chain-ID 3D fitting-IDPdb chain residue range
16EN4

6en4

A1491-1304
26Y5Q

6y5q

B1452-598
36EN4

6en4

C11-1217
46EN4

6en4

E112-81
56EN4

6en4

G18-90
66Y5Q

6y5q

91392-493
精密化解像度: 2.3→144.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.884 / SU B: 6.568 / SU ML: 0.149 / ESU R: 0.21
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
Rfactor反射数%反射
Rwork0.35289 --
obs0.35289 299215 100 %
溶媒の処理溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION
原子変位パラメータBiso mean: 108.751 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.45 Å22.83 Å2-0.05 Å2
2--0.32 Å20.41 Å2
3----1.77 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 15856
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0050.01216109
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.4651.6521984
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg7.4995.5392050
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg34.27122.289817
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg14.581152596
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg19.71615101
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.1180.2012152
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.010.0211890
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it1.24410.1647428
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it2.35615.2139250
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it0.74311.7428681
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined12.85870139
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0 0 -
Rwork0.963 22216 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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