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万見
- PDB-7luv: Cryo-EM structure of the yeast THO-Sub2 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7luv
タイトルCryo-EM structure of the yeast THO-Sub2 complex
要素
  • (THO complex subunit ...) x 4
  • ATP-dependent RNA helicase SUB2
  • Tex1
キーワードRNA BINDING PROTEIN / nuclear mRNA export / DEAD-box ATPase / mRNP remodeling
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleoplasmic THO complex / cellular response to azide / THO complex / THO complex part of transcription export complex / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase I / transcription export complex / Cdc73/Paf1 complex / mRNA 3'-end processing / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / subtelomeric heterochromatin formation ...nucleoplasmic THO complex / cellular response to azide / THO complex / THO complex part of transcription export complex / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase I / transcription export complex / Cdc73/Paf1 complex / mRNA 3'-end processing / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / subtelomeric heterochromatin formation / transcription-coupled nucleotide-excision repair / mRNA export from nucleus / stress granule assembly / transcription elongation by RNA polymerase II / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / mRNA processing / chromosome, telomeric region / DNA recombination / nucleic acid binding / molecular adaptor activity / RNA helicase activity / RNA helicase / mRNA binding / ATP hydrolysis activity / RNA binding / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
THO complex subunit Thp2 / Tho complex subunit THP2 / THO complex subunit 7/Mft1 / THO complex, subunitTHOC2, C-terminal / THO complex, subunitTHOC2, N-terminal / THO complex subunit 2, N-terminal domain / THO complex subunit 2 / Tho complex subunit 7 / Transcription factor/nuclear export subunit protein 2 / Transcription- and export-related complex subunit ...THO complex subunit Thp2 / Tho complex subunit THP2 / THO complex subunit 7/Mft1 / THO complex, subunitTHOC2, C-terminal / THO complex, subunitTHOC2, N-terminal / THO complex subunit 2, N-terminal domain / THO complex subunit 2 / Tho complex subunit 7 / Transcription factor/nuclear export subunit protein 2 / Transcription- and export-related complex subunit / THO complex subunit 2 N-terminus / THO complex, subunit THOC1 / THO complex subunit 1 transcription elongation factor / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
THO complex subunit THP2 / THO complex subunit HPR1 / THO complex subunit MFT1 / THO complex subunit 2 / ATP-dependent RNA helicase SUB2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Saccharomyces bayanus (酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Xie, Y. / Ren, Y.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM133743 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2021
タイトル: Cryo-EM structure of the yeast TREX complex and coordination with the SR-like protein Gbp2.
著者: Yihu Xie / Bradley P Clarke / Yong Joon Kim / Austin L Ivey / Pate S Hill / Yi Shi / Yi Ren /
要旨: The evolutionarily conserved TRanscript-EXport (TREX) complex plays central roles during mRNP (messenger ribonucleoprotein) maturation and export from the nucleus to the cytoplasm. In yeast, TREX is ...The evolutionarily conserved TRanscript-EXport (TREX) complex plays central roles during mRNP (messenger ribonucleoprotein) maturation and export from the nucleus to the cytoplasm. In yeast, TREX is composed of the THO sub-complex (Tho2, Hpr1, Tex1, Mft1, and Thp2), the DEAD box ATPase Sub2, and Yra1. Here we present a 3.7 Å cryo-EM structure of the yeast THO•Sub2 complex. The structure reveals the intimate assembly of THO revolving around its largest subunit Tho2. THO stabilizes a semi-open conformation of the Sub2 ATPase via interactions with Tho2. We show that THO interacts with the serine-arginine (SR)-like protein Gbp2 through both the RS domain and RRM domains of Gbp2. Cross-linking mass spectrometry analysis supports the extensive interactions between THO and Gbp2, further revealing that RRM domains of Gbp2 are in close proximity to the C-terminal domain of Tho2. We propose that THO serves as a landing pad to configure Gbp2 to facilitate its loading onto mRNP.
履歴
登録2021年2月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-23527
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THO complex subunit HPR1
B: THO complex subunit THP2
C: THO complex subunit 2
D: THO complex subunit MFT1
E: Tex1
M: ATP-dependent RNA helicase SUB2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)361,4406
ポリマ－361,4406
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area35670 Å2
ΔGint-233 kcal/mol
Surface area118080 Å2

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要素

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THO complex subunit ... , 4種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 THO complex subunit HPR1 / Hyperrecombination protein 1


分子量: 71126.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: HPR1, YDR138W, YD9302.14 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P17629
#2: タンパク質 THO complex subunit THP2


分子量: 30340.264 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: THP2, YHR167W / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: O13539
#3: タンパク質 THO complex subunit 2 / Low dye-binding protein 5 / THO complex subunit RLR1 / Zinc-regulated gene 13 protein


分子量: 138881.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: THO2, LDB5, RLR1, ZRG13, YNL139C, N1209, N1835 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P53552
#4: タンパク質 THO complex subunit MFT1 / Mitochondrial fusion target protein 1


分子量: 29467.480 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: MFT1, YML062C / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P33441

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タンパク質 , 2種, 2分子 EM

#5: タンパク質 Tex1


分子量: 41248.668 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Saccharomyces bayanus (酵母) / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
#6: タンパク質 ATP-dependent RNA helicase SUB2 / Suppressor of BRR1 protein 2


分子量: 50375.859 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SUB2, YDL084W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q07478, RNA helicase

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詳細

配列の詳細Certain segments of chains C and E were unidentifiable, and so they were modeled as poly-UNK. The ...Certain segments of chains C and E were unidentifiable, and so they were modeled as poly-UNK. The full sequence of chain C is: GAMGSMAEQTLLSKLNALSQKVIPPASPSQASILTEEVIRNWPERSKTLCSDFTALESNDEKEDWLRTLFIELFDFINKN DENSPLKLSDVASFTNELVNHERQVSQASIVGKMFIAVSSTVPNINDLTTISLCKLIPSLHEELFKFSWISSKLLNKEQT TLLRHLLKKSKYELKKYNLLVENSVGYGQLVALLILAYYDPDNFSKVSAYLKEIYHIMGKYSLDSIRTLDVILNVSSQFI TEGYKFFIALLRKSDSWPSSHVANNSNYSSLNEGGNMIAANIISFNLSQYNEEVDKENYERYMDMCCILLKNGFVNFYSI WDNVKPEMEFLQEYIQNLETELEEESTKGVENPLAMAAALSTENETDEDNALVVNDDVNMKDKISEETNADIESKGKQKT QQDILLFGKIKLLERLLIHGCVIPVIHVLKQYPKVLYVSESLSRYLGRVFEYLLNPLYTSMTSSGESKDMATALMITRID NGILAHKPRLIHKYKTHEPFESLELNSSYVFYYSEWNSNLTPFASVNDLFENSHIYLSIIGPYLGRIPTLLSKISRIGVA DIQKNHGSESLHVTIDKWIDYVRKFIFPATSLLQNNPIATSEVYELMKFFPFEKRYFIYNEMMTKLSQDILPLKVSFNKA EREAKSILKALSIDTIAKESRRFAKLISTNPLASLVPAVKQIENYDKVSELVVYTTKYFNDFAYDVLQFVLLLRLTYNRP AVQFDGVNQAMWVQRLSIFIAGLAKNCPNMDISNIITYILKTLHNGNIIAVSILKELIITVGGIRDLNEVNMKQLLMLNS GSPLKQYARHLIYDFRDDNSVISSRLTSFFTDQSAISEIILLLYTLNLKANTQNSHYKILSTRCDEMNTLLWSFIELIKH CLKGKAFEENVLPFVELNNRFHLSTPWTFHIWRDYLDNQLNSNENFSIDELIEGAEFSDVDLTKISKDLFTTFWRLSLYD IHFDKSLYDERKNALSGENTGHMSNRKKHLIQNQIKDILVTGISHQRAFKKTSEFISEKS NVWNKDCGEDQIKIFLQNCVVPRVLFSPSDALFSSFFIFMAFRTENLMSILNTCITSNILKTLLFCCTSSEAGNLGLFFTDVLKKLEKMRLNGD FNDQASRKLYEWHSVITEQVIDLLSEKNYMSIRNGIEFMKHVTSVFPVVKAHIQLVYTTLEENLINEEREDIKLPSSALI GHLKARLKDALELDEFCTLTEEEAEQKRIREMELEEIKNYETACQNEQKQVALRKQLELNKSQRLQND The full sequence of chain E is: GAMGSMPSSETIDIVNQKTITSEVAASVTSKYLQSTLSKNNISDIEDERFIHVSSRSHSRFTSTPVTPNEVLSLKFHASG SSMAYSRMDGSLTVWFIKDASFDKSVKVYIPDCCGSDKLATDLSWNPTSLNQMAVVSNSSEISLLLINEITLTASKLRTL SLGSKTKVNSCLYDPLGNWLLAATKSEKIYLFNVKEDHRLVHSLNVNDISPNTNDVVYSIAWNNNGSHIFVGFKSGHLVI LKLRDEMLEVSTKIKAHTSSITGIKIDPWGRYFVTGSSDGNCYIWSLKSLCCEKIIQDLDSAVVALDVCHLGKILGVCTE DEMVYFYDLNEAKLLESKSLANHKSDLVLKFYPDKSWYILSGKNDTLSNHFVKNEKNLIT YWKDM

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1THO-Sub2COMPLEXall0MULTIPLE SOURCES
2Sub2COMPLEX#61RECOMBINANT
3THOCOMPLEX#1-#41RECOMBINANT
4Tex1COMPLEX#51RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)4932
23Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)4932
34Saccharomyces bayanus (酵母)4931
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
32E. coli (大腸菌)562
43Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)7111
54Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)7111
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.11.1_2575: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.11.1 / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 30066 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 114.5 / プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00719116
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.74525844
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d8.7211570
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0462969
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0043259

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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