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- PDB-7fft: The crystal structure of a domain-swapped dimeric maltodextrin-bi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7fft
タイトルThe crystal structure of a domain-swapped dimeric maltodextrin-binding protein MalE from Salmonella enterica
要素Maltodextrin-binding protein
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / maltodextrin-binding protein / MalE (雄) / domain-swapped / HYDROLASE (加水分解酵素)
機能・相同性Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / carbohydrate transmembrane transporter activity / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / outer membrane-bounded periplasmic space / alpha-maltopentaose / Maltodextrin-binding protein
機能・相同性情報
生物種Salmonella enterica (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Wang, L. / Bu, T. / Bai, X.
資金援助 韓国, 2件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)NRF-2017R1D1A1B03033087 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)2017M3A9F6029736 韓国
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2022
タイトル: Crystal structure of the domain-swapped dimeric maltodextrin-binding protein MalE from Salmonella enterica.
著者: Wang, L. / Bu, T. / Bai, X. / He, S. / Zhang, J. / Jin, L. / Liu, B. / Dong, Y. / Ha, N.C. / Quan, C. / Nam, K.H. / Xu, Y.
履歴
登録2021年7月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年5月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Maltodextrin-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,4702
ポリマ－40,6411
非ポリマー8291
水4,954275
1
A: Maltodextrin-binding protein
ヘテロ分子

A: Maltodextrin-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,9404
ポリマ－81,2822
非ポリマー1,6572
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_858-x+3,y,-z+31
Buried area22480 Å2
ΔGint-166 kcal/mol
Surface area30590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.937, 89.406, 64.022
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 114.917, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Maltodextrin-binding protein


分子量: 40641.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella enterica (サルモネラ菌)
遺伝子: malE, AL463_06150, EDJ01_24875 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0W3SG76
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D- ...alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖, Oligosaccharideオリゴ糖
クラス: 基質類似体 / 分子量: 828.719 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltopentaose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,5,4/[a2122h-1a_1-5]/1-1-1-1-1/a4-b1_b4-c1_c4-d1_d4-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 275 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.69 %
結晶化温度: 279 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 50% (v/v) 2-Methyl-2, 4-pentanediol (MPD) and 0.1 M HEPES (pH 7.5)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2019年7月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.599→36.39 Å / Num. obs: 58575 / % possible obs: 97.7 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 21.61 Å2 / Rsym value: 0.04 / Net I/σ(I): 36.4596
反射 シェル解像度: 1.599→1.656 Å / Num. unique obs: 2661 / Rsym value: 0.221

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.2_3472精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.6→36.39 Å / SU ML: 0.1388 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 26.9548
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2065 2858 4.88 %
Rwork0.1876 55660 -
obs0.1886 58518 97.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 28.27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→36.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2833 0 56 275 3164
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00592961
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.84894025
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052452
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0062511
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.1091735
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6-1.630.24041210.20562273X-RAY DIFFRACTION81.93
1.63-1.660.24521320.20592653X-RAY DIFFRACTION92.62
1.66-1.690.21831280.19522734X-RAY DIFFRACTION96.04
1.69-1.720.24011430.19872789X-RAY DIFFRACTION98.55
1.72-1.760.23911510.1922827X-RAY DIFFRACTION99.43
1.76-1.80.27681440.19252848X-RAY DIFFRACTION99.67
1.8-1.850.26261560.20472822X-RAY DIFFRACTION99.87
1.85-1.90.23281470.20842839X-RAY DIFFRACTION99.9
1.9-1.950.22571350.20712825X-RAY DIFFRACTION99.93
1.95-2.020.25931490.20512836X-RAY DIFFRACTION99.9
2.02-2.090.22661600.20482843X-RAY DIFFRACTION99.97
2.09-2.170.24791410.20182844X-RAY DIFFRACTION99.93
2.17-2.270.20211310.20012849X-RAY DIFFRACTION99.77
2.27-2.390.23691540.20482811X-RAY DIFFRACTION99.9
2.39-2.540.21721400.21072873X-RAY DIFFRACTION99.67
2.54-2.730.24671390.19712828X-RAY DIFFRACTION99.03
2.73-3.010.22491500.19882791X-RAY DIFFRACTION97.16
3.01-3.440.21091500.18612723X-RAY DIFFRACTION96.31
3.44-4.340.13811370.16512798X-RAY DIFFRACTION97.61
4.34-36.390.18081500.16322854X-RAY DIFFRACTION97.63

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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