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万見
- PDB-7d69: Cryo-EM structure of the nucleosome containing Giardia histones -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7d69
タイトルCryo-EM structure of the nucleosome containing Giardia histones
要素
  • (601L DNA (145- ...) x 2
  • Histone H2AヒストンH2A
  • Histone H2BヒストンH2B
  • Histone H3ヒストンH3
  • Histone H4ヒストンH4
キーワードNUCLEAR PROTEIN / nucleosome (ヌクレオソーム) / chromatin (クロマチン) / histone (ヒストン) / Giardia lamblia
機能・相同性
機能・相同性情報


ヌクレオソーム / protein heterodimerization activity / DNA binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
ヒストンH2B / ヒストンH2B / ヒストンH2A / Histone 2A / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A ...ヒストンH2B / ヒストンH2B / ヒストンH2A / Histone 2A / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / DNA (> 100) / ヒストンH2A / ヒストンH4 / ヒストンH3 / ヒストンH2B
類似検索 - 構成要素
生物種Giardia intestinalis (ランブル鞭毛虫)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.57 Å
データ登録者Sato, S. / Takizawa, Y. / Kurumizaka, H.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP19K06609 日本
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2021
タイトル: Cryo-EM structure of the nucleosome core particle containing Giardia lamblia histones.
著者: Shoko Sato / Yoshimasa Takizawa / Fumika Hoshikawa / Mariko Dacher / Hiroki Tanaka / Hiroaki Tachiwana / Tomoya Kujirai / Yukari Iikura / Cheng-Han Ho / Naruhiko Adachi / Indu Patwal / Andrew ...著者: Shoko Sato / Yoshimasa Takizawa / Fumika Hoshikawa / Mariko Dacher / Hiroki Tanaka / Hiroaki Tachiwana / Tomoya Kujirai / Yukari Iikura / Cheng-Han Ho / Naruhiko Adachi / Indu Patwal / Andrew Flaus / Hitoshi Kurumizaka /
要旨: Giardia lamblia is a pathogenic unicellular eukaryotic parasite that causes giardiasis. Its genome encodes the canonical histones H2A, H2B, H3, and H4, which share low amino acid sequence identity ...Giardia lamblia is a pathogenic unicellular eukaryotic parasite that causes giardiasis. Its genome encodes the canonical histones H2A, H2B, H3, and H4, which share low amino acid sequence identity with their human orthologues. We determined the structure of the G. lamblia nucleosome core particle (NCP) at 3.6 Å resolution by cryo-electron microscopy. G. lamblia histones form a characteristic NCP, in which the visible 125 base-pair region of the DNA is wrapped in a left-handed supercoil. The acidic patch on the G. lamblia octamer is deeper, due to an insertion extending the H2B α1 helix and L1 loop, and thus cannot bind the LANA acidic patch binding peptide. The DNA and histone regions near the DNA entry-exit sites could not be assigned, suggesting that these regions are asymmetrically flexible in the G. lamblia NCP. Characterization by thermal unfolding in solution revealed that both the H2A-H2B and DNA association with the G. lamblia H3-H4 were weaker than those for human H3-H4. These results demonstrate the uniformity of the histone octamer as the organizing platform for eukaryotic chromatin, but also illustrate the unrecognized capability for large scale sequence variations that enable the adaptability of histone octamer surfaces and confer internal stability.
履歴
登録2020年9月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年9月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-30591
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3
B: Histone H4
D: Histone H2B
E: Histone H3
F: Histone H4
H: Histone H2B
C: Histone H2A
G: Histone H2A
I: 601L DNA (145-MER)
J: 601L DNA (145-MER)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)203,79010
ポリマ－203,79010
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area50510 Å2
ΔGint-340 kcal/mol
Surface area61390 Å2

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要素

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タンパク質 , 4種, 8分子 AEBFDHCG

#1: タンパク質 Histone H3 / ヒストンH3


分子量: 16639.574 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Giardia intestinalis (ランブル鞭毛虫)
遺伝子: DHA2_154455 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: V6TEE9
#2: タンパク質 Histone H4 / ヒストンH4


分子量: 11407.195 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Giardia intestinalis (ランブル鞭毛虫)
遺伝子: DHA2_135001, DHA2_154716, GSB_155602 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: E2RU60
#3: タンパク質 Histone H2B / ヒストンH2B


分子量: 14903.089 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Giardia intestinalis (ランブル鞭毛虫)
遺伝子: DHA2_151009 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: V6TJV6
#4: タンパク質 Histone H2A / ヒストンH2A


分子量: 14188.249 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Giardia intestinalis (ランブル鞭毛虫)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: E2RU15

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601L DNA (145- ... , 2種, 2分子 IJ

#5: DNA鎖 601L DNA (145-MER)


分子量: 44761.523 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#6: DNA鎖 601L DNA (145-MER)


分子量: 44752.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Nucleosomeヌクレオソーム / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Giardia intestinalis (ランブル鞭毛虫)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 64 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.15.2_3472: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.57 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 194041 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00911542
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.87416637
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d25.5666116
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0541902
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0051240

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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