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万見
- PDB-7cbd: Catalytic domain of Cellulomonas fimi Cel6B -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7cbd
タイトルCatalytic domain of Cellulomonas fimi Cel6B
要素Exoglucanase A
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Cellulase (セルラーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


cellulose 1,4-beta-cellobiosidase (non-reducing end) / cellulose 1,4-beta-cellobiosidase activity / polysaccharide binding / cellulose catabolic process
類似検索 - 分子機能
Glycosyl hydrolases family 6 signature 2. / Glycosyl hydrolases family 6 signature 1. / Glycoside hydrolase, family 6, conserved site / Carbohydrate-binding type-2, conserved site / CBM2a (carbohydrate-binding type-2) domain signature. / 1, 4-beta cellobiohydrolase / 1, 4-beta cellobiohydrolase superfamily / Glycosyl hydrolases family 6 / Cellulose binding domain / Carbohydrate-binding type-2 domain ...Glycosyl hydrolases family 6 signature 2. / Glycosyl hydrolases family 6 signature 1. / Glycoside hydrolase, family 6, conserved site / Carbohydrate-binding type-2, conserved site / CBM2a (carbohydrate-binding type-2) domain signature. / 1, 4-beta cellobiohydrolase / 1, 4-beta cellobiohydrolase superfamily / Glycosyl hydrolases family 6 / Cellulose binding domain / Carbohydrate-binding type-2 domain / CBM2 (Carbohydrate-binding type-2) domain profile. / CBD_II / CBM2, carbohydrate-binding domain superfamily / CBM2/CBM3, carbohydrate-binding domain superfamily / フィブロネクチンIII型ドメイン / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Cellulomonas fimi (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Nakamura, A. / Ishiwata, D. / Visootsat, A. / Uchiyama, T. / Mizutani, K. / Kaneko, S. / Murata, T. / Igarashi, K. / Iino, R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2020
タイトル: Domain architecture divergence leads to functional divergence in binding and catalytic domains of bacterial and fungal cellobiohydrolases.
著者: Nakamura, A. / Ishiwata, D. / Visootsat, A. / Uchiyama, T. / Mizutani, K. / Kaneko, S. / Murata, T. / Igarashi, K. / Iino, R.
履歴
登録2020年6月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Exoglucanase A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,1621
ポリマ－49,1621
非ポリマー00
水16,105894
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)107.667, 49.390, 71.004
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.360, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1157-

HOH

21A-1210-

HOH

31A-1322-

HOH

41A-1378-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Exoglucanase A / 1 / 4-beta-cellobiohydrolase A / CBP95 / Exocellobiohydrolase A


分子量: 49162.410 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Cellulomonas fimi (strain ATCC 484 / DSM 20113 / JCM 1341 / NBRC 15513 / NCIMB 8980 / NCTC 7547) (バクテリア)
株: ATCC 484 / DSM 20113 / JCM 1341 / NBRC 15513 / NCIMB 8980 / NCTC 7547
遺伝子: cbhA, Celf_1925 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P50401, cellulose 1,4-beta-cellobiosidase (non-reducing end)
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 894 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.54 %
結晶化温度: 293 K / 手法: counter-diffusion / pH: 5
詳細: 21% PET3350, 10 mM sodium chloride, 100 mM sodium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→50 Å / Num. obs: 81834 / % possible obs: 89.5 % / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 8.12 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.038 / Net I/σ(I): 39.2
反射 シェル解像度: 1.3→1.32 Å / Rmerge(I) obs: 0.149 / Mean I/σ(I) obs: 10.9 / Num. unique obs: 3965 / % possible all: 87.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4AVo

4avo


解像度: 1.3→28.38 Å / SU ML: 0.0779 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 13.7352 / 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1559 2000 2.44 %
Rwork0.1256 79834 -
obs0.1263 81834 89.24 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 13.77 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→28.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3348 0 0 894 4242
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00563627
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.86265003
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0906543
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006683
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.92031994
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3-1.330.1781340.12355363X-RAY DIFFRACTION83.86
1.33-1.370.18131390.11915557X-RAY DIFFRACTION87.63
1.37-1.410.17131390.12095558X-RAY DIFFRACTION87.62
1.41-1.450.18821410.1185590X-RAY DIFFRACTION88.02
1.45-1.50.16791400.11425606X-RAY DIFFRACTION88.47
1.5-1.560.14651420.11125650X-RAY DIFFRACTION88.62
1.56-1.640.13881430.1115675X-RAY DIFFRACTION89.34
1.64-1.720.16781420.12145694X-RAY DIFFRACTION89.37
1.72-1.830.15411440.1265782X-RAY DIFFRACTION90.09
1.83-1.970.1471450.12945762X-RAY DIFFRACTION90.28
1.97-2.170.15131450.12515806X-RAY DIFFRACTION91.33
2.17-2.480.15221480.12955900X-RAY DIFFRACTION91.61
2.48-3.130.17421490.13845927X-RAY DIFFRACTION92.05
3.13-28.380.13781490.12615964X-RAY DIFFRACTION91.05

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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