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万見
- PDB-6yxe: Structure of the Trim69 RING domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6yxe
タイトルStructure of the Trim69 RING domain
要素E3 ubiquitin-protein ligase TRIM69
キーワードANTIVIRAL PROTEIN / Trim69 / tripartite motif / Trim protein
機能・相同性
機能・相同性情報


RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / protein ubiquitination / nuclear speck / apoptotic process / identical protein binding / metal ion binding / 細胞核 ...RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / protein ubiquitination / nuclear speck / apoptotic process / identical protein binding / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
zinc finger of C3HC4-type, RING / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / Butyrophylin-like, SPRY domain / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / SPRY domain / B30.2/SPRY domain superfamily ...zinc finger of C3HC4-type, RING / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / Butyrophylin-like, SPRY domain / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / SPRY domain / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / 薬指 / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase TRIM69
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Keown, J.R. / Goldstone, D.C.
資金援助 ニュージーランド, 2件
組織認可番号国
Marsden Fund ニュージーランド
Royal Society of New Zealand ニュージーランド
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2020
タイトル: The RING domain of TRIM69 promotes higher-order assembly.
著者: Keown, J.R. / Yang, J. / Black, M.M. / Goldstone, D.C.
履歴
登録2020年5月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年12月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM69
B: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM69
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,7446
ポリマ－29,4822
非ポリマー2624
水54030
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM69
ヘテロ分子

A: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM69
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,7446
ポリマ－29,4822
非ポリマー2624
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation17_555x-y+1/3,-y+2/3,-z+2/31
Buried area2520 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area10360 Å2
手法PISA
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM69
ヘテロ分子

B: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM69
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,7446
ポリマ－29,4822
非ポリマー2624
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z1
Buried area1310 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area8630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.965, 109.965, 90.135
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 0 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLN / Beg label comp-ID: GLN / End auth comp-ID: ILE / End label comp-ID: ILE / Refine code: 0 / Auth seq-ID: 33 - 103 / Label seq-ID: 51 - 121

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase TRIM69 / RFP-like domain-containing protein trimless / RING finger protein 36 / RING-type E3 ubiquitin ...RFP-like domain-containing protein trimless / RING finger protein 36 / RING-type E3 ubiquitin transferase TRIM69 / Tripartite motif-containing protein 69


分子量: 14741.005 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRIM69, RNF36, HSD-34, HSD34 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q86WT6, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.5 % / 解説: hexagonal plates
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 1.26 M NH4SO4, 0.2 M LiSO4, and 0.1 M Tris pH 8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 1.2524 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2016年9月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2524 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→65.46 Å / Num. obs: 12387 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 21.5 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.111 / Rpim(I) all: 0.024 / Rrim(I) all: 0.113 / Net I/σ(I): 27.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.1-2.1615.32.145152469990.5080.5582.2191.5100
8.91-42.119.10.042348418210.010.044107.199.2

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.5.15データスケーリング
SHELXDE位相決定
REFMAC5.0.32精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.1→65.46 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 11.518 / SU ML: 0.142 / SU R Cruickshank DPI: 0.1925 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.192 / ESU R Free: 0.172
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2395 643 5.2 %RANDOM
Rwork0.1977 ---
obs0.1999 11743 99.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 136.68 Å2 / Biso mean: 52.317 Å2 / Biso min: 28.88 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.44 Å2-0.22 Å20 Å2
2---0.44 Å20 Å2
3---1.44 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→65.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1289 0 4 30 1323
Biso mean--44.88 42.57 -
残基数----161
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0191331
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021189
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.571.9591808
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.01432788
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2075161
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.43225.83360
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.81315233
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg2.564152
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.2201
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0211455
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02251
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 4184 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.08 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.155 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.329 44 -
Rwork0.315 865 -
all-909 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.6642.62122.4053.47291.64193.97480.1077-0.3684-0.11520.1863-0.0060.00420.4753-0.4838-0.10170.137-0.0021-0.01110.2903-0.01740.012723.62823.8627.402
23.4825-0.01040.2657.17821.05998.3147-0.1085-0.2954-0.31070.15560.1255-0.23080.51651.1529-0.0170.2480.0219-0.04560.31040.04420.126922.9950.5610.017
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A21 - 110
2X-RAY DIFFRACTION1C1
3X-RAY DIFFRACTION1C2
4X-RAY DIFFRACTION2B33 - 104
5X-RAY DIFFRACTION2C3
6X-RAY DIFFRACTION2C4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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