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万見
- PDB-6y83: Capsid structure of Leishmania RNA virus 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6y83
タイトルCapsid structure of Leishmania RNA virus 1
要素Capsid proteinカプシド
キーワードVIRUS LIKE PARTICLE (ウイルス様粒子) / virus-like particle (ウイルス様粒子) / capsid structure
機能・相同性Totivirus coat / Totivirus coat protein / カプシド
機能・相同性情報
生物種Leishmania RNA virus 1 - 4 (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.65 Å
Model detailsVirus-like particle assembled from LRV1-4 capsid protein
データ登録者Prochazkova, M. / Fuzik, T. / Grybtchuk, D. / Falginella, F. / Podesvova, L. / Yurchenko, V. / Vacha, R. / Plevka, P.
資金援助 チェコ, 1件
組織認可番号国
European Research Council (ERC) チェコ
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2021
タイトル: Capsid Structure of RNA Virus 1.
著者: Michaela Procházková / Tibor Füzik / Danyil Grybchuk / Francesco Luca Falginella / Lucie Podešvová / Vyacheslav Yurchenko / Robert Vácha / Pavel Plevka /
要旨: parasites cause a variety of symptoms, including mucocutaneous leishmaniasis, which results in the destruction of the mucous membranes of the nose, mouth, and throat. The species of carrying RNA ... parasites cause a variety of symptoms, including mucocutaneous leishmaniasis, which results in the destruction of the mucous membranes of the nose, mouth, and throat. The species of carrying RNA virus 1 (LRV1), from the family , are more likely to cause severe disease and are less sensitive to treatment than those that do not contain the virus. Although the importance of LRV1 for the severity of leishmaniasis was discovered a long time ago, the structure of the virus remained unknown. Here, we present a cryo-electron microscopy reconstruction of the virus-like particle of LRV1 determined to a resolution of 3.65 Å. The capsid has icosahedral symmetry and is formed by 120 copies of a capsid protein assembled in asymmetric dimers. RNA genomes of viruses from the family are synthetized, but not capped at the 5' end, by virus RNA polymerases. To protect viral RNAs from degradation, capsid proteins of the L-A totivirus cleave the 5' caps of host mRNAs, creating decoys to overload the cellular RNA quality control system. Capsid proteins of LRV1 form positively charged clefts, which may be the cleavage sites for the 5' cap of mRNAs. The putative RNA binding site of LRV1 is distinct from that of the related L-A virus. The structure of the LRV1 capsid enables the rational design of compounds targeting the putative decapping site. Such inhibitors may be developed into a treatment for mucocutaneous leishmaniasis caused by LRV1-positive species of Twelve million people worldwide suffer from leishmaniasis, resulting in more than 30 thousand deaths annually. The disease has several variants that differ in their symptoms. The mucocutaneous form, which leads to disintegration of the nasal septum, lips, and palate, is caused predominantly by parasites carrying RNA virus 1 (LRV1). Here, we present the structure of the LRV1 capsid determined using cryo-electron microscopy. Capsid proteins of a related totivirus, L-A virus, protect viral RNAs from degradation by cleaving the 5' caps of host mRNAs. Capsid proteins of LRV1 may have the same function. We show that the LRV1 capsid contains positively charged clefts that may be sites for the cleavage of mRNAs of cells. The structure of the LRV1 capsid enables the rational design of compounds targeting the putative mRNA cleavage site. Such inhibitors may be used as treatments for mucocutaneous leishmaniasis.
履歴
登録2020年3月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年12月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22021年1月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.title ..._citation.journal_volume / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.32022年3月30日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: database_2 / entity ...database_2 / entity / entity_src_gen / pdbx_struct_oper_list / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.details / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

ムービー
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  • マップデータ: EMDB-10722
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Capsid protein
B: Capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)175,0742
ポリマ－175,0742
非ポリマー00
水0
1
A: Capsid protein
B: Capsid protein
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,504,432120
ポリマ－10,504,432120
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59

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要素

#1: タンパク質 Capsid protein / カプシド


分子量: 87536.930 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Subunit A model for residues 15-204, 210-520, 541-635. Subunit B model for residues 19-290, 300-517, 541-576, 583-642.,Subunit A model for residues 15-204, 210-520, 541-635. Subunit B model ...詳細: Subunit A model for residues 15-204, 210-520, 541-635. Subunit B model for residues 19-290, 300-517, 541-576, 583-642.,Subunit A model for residues 15-204, 210-520, 541-635. Subunit B model for residues 19-290, 300-517, 541-576, 583-642.
由来: (組換発現) Leishmania RNA virus 1 - 4 (ウイルス)
プラスミド: pET42b / 詳細 (発現宿主): C-terminal 8xHis tag / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: L7XUU7

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Leishmania RNA virus 1 - 4 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Leishmania RNA virus 1 - LgM5313 (ウイルス)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE
天然宿主生物種: Leishmania guyanensis / 株: MHOM/BR/75/M4147
ウイルス殻名称: capsidカプシド / 直径: 422 nm / 三角数 (T数): 2
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1300 mMsodium chloride塩化ナトリウムNaCl塩化ナトリウム1
250 mMTrisトリスヒドロキシメチルアミノメタン1
31 mMEDTAエチレンジアミン四酢酸1
45 mMbetamercaptoethanolB-me1
試料濃度: 15 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 70 % / 凍結前の試料温度: 295 K / 詳細: blot force 3 blot time 5 wait time 10

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 75000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 0.5 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: -0.5 nm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 0.5 sec. / 電子線照射量: 21 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 12000

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7PHENIXモデルフィッティング
9RELION2.1初期オイラー角割当
10RELION最終オイラー角割当
11RELION分類
12RELION３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 28000
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 3.65 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 16901 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 174 / プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: R-factor
原子モデル構築PDB-ID: 1M1C

1m1c


PDB chain-ID: A

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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