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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6xtc
タイトルCrystal structure of haloalkane dehalogenase variant DhaA177 domain-swapped dimer type-3
要素Haloalkane dehalogenase variant DhaA177 domain-swapped dimer type-3
キーワードHYDROLASE / Haloalkane dehalogenase
機能・相同性Haloalkane dehalogenase, subfamily 2 / haloalkane dehalogenase / haloalkane dehalogenase activity / Epoxide hydrolase-like / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/beta hydrolase fold-1 / response to toxic substance / Alpha/Beta hydrolase fold / Haloalkane dehalogenase
機能・相同性情報
生物種synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.543 Å
データ登録者Markova, K. / Damborsky, J. / Marek, M.
資金援助 チェコ, 1件
組織認可番号国
European CommissionMSCA-IF-2017 792772 チェコ
引用ジャーナル: Acs Catalysis / 年: 2021
タイトル: Computational Enzyme Stabilization Can Affect Folding Energy Landscapes and Lead to Catalytically Enhanced Domain-Swapped Dimers
著者: Markova, K. / Kunka, A. / Chmelova, K. / Havlasek, M. / Babkova, P. / Marques, S.M. / Vasina, M. / Planas-Iglesias, J. / Chaloupkova, R. / Bednar, D. / Prokop, Z. / Damborsky, J. / Marek, M.
履歴
登録2020年1月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Haloalkane dehalogenase variant DhaA177 domain-swapped dimer type-3
B: Haloalkane dehalogenase variant DhaA177 domain-swapped dimer type-3
C: Haloalkane dehalogenase variant DhaA177 domain-swapped dimer type-3
D: Haloalkane dehalogenase variant DhaA177 domain-swapped dimer type-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)140,48741
ポリマ－136,9404
非ポリマー3,54637
水4,540252
1
A: Haloalkane dehalogenase variant DhaA177 domain-swapped dimer type-3
B: Haloalkane dehalogenase variant DhaA177 domain-swapped dimer type-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,86427
ポリマ－68,4702
非ポリマー2,39425
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17140 Å2
ΔGint-351 kcal/mol
Surface area22990 Å2
手法PISA
2
C: Haloalkane dehalogenase variant DhaA177 domain-swapped dimer type-3
D: Haloalkane dehalogenase variant DhaA177 domain-swapped dimer type-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,62314
ポリマ－68,4702
非ポリマー1,15312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15820 Å2
ΔGint-257 kcal/mol
Surface area22700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.809, 124.182, 133.885
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Haloalkane dehalogenase variant DhaA177 domain-swapped dimer type-3


分子量: 34235.070 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A3G2*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物...
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 35 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 252 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.46 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: Ammonium sulphate, lithium sulphate, tris

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.99987 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年8月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.54→45.524 Å / Num. obs: 66790 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 13.5 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.163 / Rpim(I) all: 0.046 / Rrim(I) all: 0.169 / Net I/σ(I): 15.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.54-2.613.71.7885876142950.8310.4971.8571.697.1
11.92-45.5211.60.029861374410.0090.03169.498.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
Aimless0.6.2データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4HZG

4hzg


解像度: 2.543→45.524 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 33.15
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2894 3413 5.18 %
Rwork0.2264 --
obs0.2297 65918 98.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 118.83 Å2 / Biso mean: 56.032 Å2 / Biso min: 18.27 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.543→45.524 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9396 0 187 256 9839
Biso mean--83.75 55.53 -
残基数----1164
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.543-2.57890.38911510.3429248996
2.5789-2.61740.41281300.32792591100
2.6174-2.65830.4521420.3162586100
2.6583-2.70190.36691150.30542638100
2.7019-2.74850.41841340.28622623100
2.7485-2.79840.34061260.26852625100
2.7984-2.85220.38771180.25932616100
2.8522-2.91050.32761520.25112589100
2.9105-2.97370.28541440.2492611100
2.9737-3.04290.30821520.25122629100
3.0429-3.1190.35741320.24742599100
3.119-3.20330.29311660.23542605100
3.2033-3.29750.3221590.23582579100
3.2975-3.40390.31231590.24572613100
3.4039-3.52550.29011290.23862667100
3.5255-3.66660.50321040.3504236390
3.6666-3.83340.4471220.3358237189
3.8334-4.03540.23321870.202250597
4.0354-4.28810.19981780.15962601100
4.2881-4.61890.20651680.15172640100
4.6189-5.08310.23391410.15722681100
5.0831-5.81740.24421000.18372725100
5.8174-7.32430.31061460.22012722100
7.3243-45.5240.22021580.19682837100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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