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万見
- PDB-6xkz: R. capsulatus CIII2CIV tripartite super-complex, conformation B (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6xkz
タイトルR. capsulatus CIII2CIV tripartite super-complex, conformation B (SC-1B)
要素
  • (Cytochrome c oxidase, Cbb3-type, subunit ...シトクロムcオキシダーゼ) x 2
  • Cbb3-type cytochrome c oxidase subunit CcoP,Cytochrome c-type cyt cy
  • Cytochrome bシトクロムb
  • Cytochrome c1
  • Ubiquinol-cytochrome c reductase iron-sulfur subunit
キーワードTRANSLOCASE/Oxidoreductase / cytochrome bc1 (ユビキノール-シトクロムcレダクターゼ) / cbb3-COX / Complex III (ユビキノール-シトクロムcレダクターゼ) / Complex IV (シトクロムcオキシダーゼ) / OXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / TRANSLOCASE-Oxidoreductase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


シトクロムcオキシダーゼ / plasma membrane respiratory chain complex IV / respiratory chain complex III / シトクロムcオキシダーゼ / quinol-cytochrome-c reductase / ubiquinol-cytochrome-c reductase activity / 酸化的リン酸化 / cytochrome-c oxidase activity / respirasome / 光合成 ...シトクロムcオキシダーゼ / plasma membrane respiratory chain complex IV / respiratory chain complex III / シトクロムcオキシダーゼ / quinol-cytochrome-c reductase / ubiquinol-cytochrome-c reductase activity / 酸化的リン酸化 / cytochrome-c oxidase activity / respirasome / 光合成 / respiratory electron transport chain / proton transmembrane transport / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / electron transfer activity / intracellular membrane-bounded organelle / heme binding / 生体膜 / metal ion binding / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Cytochrome c oxidase, monohaem subunit/FixO / Cytochrome c oxidase cbb3-type, subunit I / Cytochrome c oxidase cbb3-type, subunit III / Cbb3-type cytochrome c oxidase subunit CcoP, N-terminal / Cbb3-type cytochrome c oxidase subunit CcoP, N-terminal domain superfamily / Cytochrome C oxidase, mono-heme subunit/FixO / N-terminal domain of cytochrome oxidase-cbb3, FixP / Ubiquitinol-cytochrome C reductase, Fe-S subunit, TAT signal / Ubiquitinol-cytochrome C reductase Fe-S subunit TAT signal / Cytochrome C oxidase, cbb3-type, subunit III ...Cytochrome c oxidase, monohaem subunit/FixO / Cytochrome c oxidase cbb3-type, subunit I / Cytochrome c oxidase cbb3-type, subunit III / Cbb3-type cytochrome c oxidase subunit CcoP, N-terminal / Cbb3-type cytochrome c oxidase subunit CcoP, N-terminal domain superfamily / Cytochrome C oxidase, mono-heme subunit/FixO / N-terminal domain of cytochrome oxidase-cbb3, FixP / Ubiquitinol-cytochrome C reductase, Fe-S subunit, TAT signal / Ubiquitinol-cytochrome C reductase Fe-S subunit TAT signal / Cytochrome C oxidase, cbb3-type, subunit III / Cytochrome c, class IA/ IB / シトクロムb / : / : / Ubiquinol-cytochrome c reductase, iron-sulphur subunit / Cytochrome c1 / Cytochrome C1 family / Cytochrome b/b6, C-terminal / Cytochrome b(C-terminal)/b6/petD / Cytochrome b/b6 C-terminal region profile. / Cytochrome b/b6, C-terminal domain superfamily / Cytochrome b/b6/petB / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence, bacterial/archaeal / Cytochrome c oxidase, subunit I, copper-binding site / Heme-copper oxidase catalytic subunit, copper B binding region signature. / Cytochrome c oxidase-like, subunit I domain / Cytochrome oxidase subunit I profile. / Rieske iron-sulphur protein, C-terminal / Cytochrome b/b6, N-terminal / Cytochrome b/b6-like domain superfamily / Cytochrome b/b6 N-terminal region profile. / Cytochrome c oxidase subunit I / Cytochrome c oxidase-like, subunit I superfamily / Cytochrome C and Quinol oxidase polypeptide I / Di-haem cytochrome, transmembrane / Rieske iron-sulphur protein / シトクロムc / Rieske [2Fe-2S] iron-sulphur domain / Rieske [2Fe-2S] domain / Rieske [2Fe-2S] iron-sulfur domain profile. / Rieske [2Fe-2S] iron-sulphur domain superfamily / Cytochrome c family profile. / Cytochrome c-like domain / Cytochrome c-like domain superfamily / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / HEME C / Ubiquinol-cytochrome c reductase iron-sulfur subunit / シトクロムb / Cytochrome c1 / シトクロムcオキシダーゼ / Cytochrome c oxidase, Cbb3-type, subunit II / Cbb3-type cytochrome c oxidase subunit CcoP / Cytochrome c-type cyt cy
類似検索 - 構成要素
生物種Rhodobacter capsulatus (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.2 Å
データ登録者Steimle, S. / Van Eeuwen, T. / Ozturk, Y. / Kim, H.J. / Braitbard, M. / Selamoglu, N. / Garcia, B.A. / Schneidman-Duhovny, D. / Murakami, K. / Daldal, F.
資金援助 米国, イスラエル, 8件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM38237 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-FG02-91ER20052 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM123233 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32-GM008275 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)S10OD023592 米国
Israel Science Foundation1466/18 イスラエル
United States - Israel Binational Science Foundation (BSF)2016070 イスラエル
Israel Ministry of Science and Technology80802 イスラエル
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Cryo-EM structures of engineered active bc-cbb type CIIICIV super-complexes and electronic communication between the complexes.
著者: Stefan Steimle / Trevor van Eeuwen / Yavuz Ozturk / Hee Jong Kim / Merav Braitbard / Nur Selamoglu / Benjamin A Garcia / Dina Schneidman-Duhovny / Kenji Murakami / Fevzi Daldal /
要旨: Respiratory electron transport complexes are organized as individual entities or combined as large supercomplexes (SC). Gram-negative bacteria deploy a mitochondrial-like cytochrome (cyt) bc (Complex ...Respiratory electron transport complexes are organized as individual entities or combined as large supercomplexes (SC). Gram-negative bacteria deploy a mitochondrial-like cytochrome (cyt) bc (Complex III, CIII), and may have specific cbb-type cyt c oxidases (Complex IV, CIV) instead of the canonical aa-type CIV. Electron transfer between these complexes is mediated by soluble (c) and membrane-anchored (c) cyts. Here, we report the structure of an engineered bc-cbb type SC (CIIICIV, 5.2 Å resolution) and three conformers of native CIII (3.3 Å resolution). The SC is active in vivo and in vitro, contains all catalytic subunits and cofactors, and two extra transmembrane helices attributed to cyt c and the assembly factor CcoH. The cyt c is integral to SC, its cyt domain is mobile and it conveys electrons to CIV differently than cyt c. The successful production of a native-like functional SC and determination of its structure illustrate the characteristics of membrane-confined and membrane-external respiratory electron transport pathways in Gram-negative bacteria.
履歴
登録2020年6月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-22230
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Ubiquinol-cytochrome c reductase iron-sulfur subunit
C: Cytochrome b
D: Cytochrome c1
P: Cytochrome b
Q: Cytochrome c1
R: Ubiquinol-cytochrome c reductase iron-sulfur subunit
n: Cytochrome c oxidase, Cbb3-type, subunit I
o: Cytochrome c oxidase, Cbb3-type, subunit II
p: Cbb3-type cytochrome c oxidase subunit CcoP,Cytochrome c-type cyt cy
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)343,63723
ポリマ－336,4189
非ポリマー7,21914
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, mass spectrometry, native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 4種, 7分子 ERCPDQp

#1: タンパク質 Ubiquinol-cytochrome c reductase iron-sulfur subunit / Rieske iron-sulfur protein / RISP


分子量: 20465.109 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodobacter capsulatus (strain ATCC BAA-309 / NBRC 16581 / SB1003) (バクテリア)
株: ATCC BAA-309 / NBRC 16581 / SB1003 / 遺伝子: petA, fbcF, RCAP_rcc02768 / プラスミド: pYO92
発現宿主: Rhodobacter capsulatus SB 1003 (バクテリア)
株 (発現宿主): M7G-CBC1 / 参照: UniProt: D5ANZ2, quinol-cytochrome-c reductase
#2: タンパク質 Cytochrome b / シトクロムb


分子量: 49386.469 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodobacter capsulatus (strain ATCC BAA-309 / NBRC 16581 / SB1003) (バクテリア)
株: ATCC BAA-309 / NBRC 16581 / SB1003 / 遺伝子: petB, cytB, RCAP_rcc02769 / プラスミド: pYO92
発現宿主: Rhodobacter capsulatus SB 1003 (バクテリア)
株 (発現宿主): M7G-CBC1 / 参照: UniProt: D5ANZ3
#3: タンパク質 Cytochrome c1 /


分子量: 30352.615 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodobacter capsulatus (strain ATCC BAA-309 / NBRC 16581 / SB1003) (バクテリア)
株: ATCC BAA-309 / NBRC 16581 / SB1003 / 遺伝子: petC, RCAP_rcc02770 / プラスミド: pYO92
発現宿主: Rhodobacter capsulatus SB 1003 (バクテリア)
株 (発現宿主): M7G-CBC1 / 参照: UniProt: D5ANZ4
#6: タンパク質 Cbb3-type cytochrome c oxidase subunit CcoP,Cytochrome c-type cyt cy / Cbb3-Cox subunit CcoP / C-type cytochrome CcoP / Cyt c(P) / Cytochrome c oxidase subunit III


分子量: 50036.148 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodobacter capsulatus (strain ATCC BAA-309 / NBRC 16581 / SB1003) (バクテリア)
株: ATCC BAA-309 / NBRC 16581 / SB1003 / 遺伝子: ccoP, RCAP_rcc01160, cycY, RCAP_rcc02501 / プラスミド: pYO92
発現宿主: Rhodobacter capsulatus SB 1003 (バクテリア)
株 (発現宿主): M7G-CBC1 / 参照: UniProt: D5ARP7, UniProt: Q05389

-
Cytochrome c oxidase, Cbb3-type, subunit ... , 2種, 2分子 no

#4: タンパク質 Cytochrome c oxidase, Cbb3-type, subunit I / シトクロムcオキシダーゼ


分子量: 58975.086 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Rhodobacter capsulatus (strain ATCC BAA-309 / NBRC 16581 / SB1003) (バクテリア)
株: ATCC BAA-309 / NBRC 16581 / SB1003 / 参照: UniProt: D5ARP4, シトクロムcオキシダーゼ
#5: タンパク質 Cytochrome c oxidase, Cbb3-type, subunit II / シトクロムcオキシダーゼ


分子量: 26998.650 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Rhodobacter capsulatus (strain ATCC BAA-309 / NBRC 16581 / SB1003) (バクテリア)
株: ATCC BAA-309 / NBRC 16581 / SB1003 / 参照: UniProt: D5ARP5, シトクロムcオキシダーゼ

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非ポリマー , 3種, 14分子

#7: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / 鉄・硫黄クラスター


分子量: 175.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#8: 化合物
ChemComp-HEC / HEME C / Heme C


分子量: 618.503 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H34FeN4O4
#9: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION / 銅


分子量: 63.546 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
1CIII2CIV tripartite super-complex, conformation B (SC-1B)COMPLEXsuper-complex assembly with genetic fusion between cyt c1 and CcoP and between CcoP and cyt cy#1-#60RECOMBINANT
2CIII2COMPLEXubiquinol:cytochrome c reductase (cytochrome bc1, CIII2) portion of the super-complex#1-#31RECOMBINANT
3CIVCOMPLEXcbb3-type cytochrome c oxidase (CIV) portion of the super-complex#4-#61RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID値 (°)実験値
110.48 MDaNO
21NO
31NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Rhodobacter capsulatus SB 1003 (バクテリア)272942
32Rhodobacter capsulatus SB 1003 (バクテリア)272942
43Rhodobacter capsulatus SB 1003 (バクテリア)272942
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID株プラスミド
21Rhodobacter capsulatus SB 1003 (バクテリア)272942M7G-CBC1pYO92
32Rhodobacter capsulatus SB 1003 (バクテリア)272942M7G-CBC1pYO92
43Rhodobacter capsulatus SB 1003 (バクテリア)272942M7G-CBC1pYO92
緩衝液pH: 7.4
試料濃度: 4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 298 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1RELION3粒子像選択
4RELION3CTF補正CTFFIND 4.1 was used
7UCSF Chimera1.14モデルフィッティング
9RELION3初期オイラー角割当
10RELION3最終オイラー角割当
11RELION3分類
12RELION3３次元再構成
19PHENIX1.16モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 623077
3次元再構成解像度: 7.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 87026 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 684 / プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coefficient
原子モデル構築PDB-ID: 6XI0

6xi0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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