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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6sv2 | ||||||
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タイトル | Human prion protein (PrP) fragment 119-231 (G127V M129 variant) complexed to ICSM 18 (anti-Prp therapeutic antibody) Fab fragment | ||||||
要素 |
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キーワード | PROTEIN BINDING (タンパク質) / Prion (プリオン) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 : / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / lamin binding / regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glycosaminoglycan binding / negative regulation of interleukin-17 production / ATP-dependent protein binding / regulation of potassium ion transmembrane transport ...: / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / lamin binding / regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glycosaminoglycan binding / negative regulation of interleukin-17 production / ATP-dependent protein binding / regulation of potassium ion transmembrane transport / NCAM1 interactions / negative regulation of dendritic spine maintenance / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / cupric ion binding / negative regulation of protein processing / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / dendritic spine maintenance / negative regulation of interleukin-2 production / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / extrinsic component of membrane / cuprous ion binding / negative regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of activated T cell proliferation / response to amyloid-beta / : / negative regulation of type II interferon production / intracellular copper ion homeostasis / positive regulation of protein targeting to membrane / negative regulation of long-term synaptic potentiation / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / long-term memory / response to cadmium ion / 封入体 / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to copper ion / neuron projection maintenance / molecular condensate scaffold activity / tubulin binding / protein sequestering activity / negative regulation of protein phosphorylation / molecular function activator activity / positive regulation of protein localization to plasma membrane / protein destabilization / protein homooligomerization / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / terminal bouton / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to xenobiotic stimulus / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / protein-folding chaperone binding / postsynapse / microtubule binding / 核膜 / response to oxidative stress / protease binding / transmembrane transporter binding / postsynaptic density / learning or memory / molecular adaptor activity / regulation of cell cycle / 細胞周期 / 脂質ラフト / copper ion binding / external side of plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / 樹状突起 / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / ゴルジ体 / 細胞膜 / 小胞体 / extracellular exosome / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) Mus musculus (ハツカネズミ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å | ||||||
データ登録者 | Conners, R. | ||||||
資金援助 | 英国, 1件
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引用 | ジャーナル: Commun Biol / 年: 2020 タイトル: Structural effects of the highly protective V127 polymorphism on human prion protein. 著者: Hosszu, L.L.P. / Conners, R. / Sangar, D. / Batchelor, M. / Sawyer, E.B. / Fisher, S. / Cliff, M.J. / Hounslow, A.M. / McAuley, K. / Leo Brady, R. / Jackson, G.S. / Bieschke, J. / Waltho, J.P. / Collinge, J. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6sv2.cif.gz | 220.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6sv2.ent.gz | 177.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6sv2.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sv/6sv2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sv/6sv2 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: 抗体 | 分子量: 23283.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) |
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#2: 抗体 | 分子量: 23045.619 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) |
#3: タンパク質 | 分子量: 13273.753 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRNP, ALTPRP, PRIP, PRP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04156 |
#4: 化合物 | ChemComp-SO4 / |
#5: 水 | ChemComp-HOH / |
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.87 % |
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結晶化 | 温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 詳細: 0.8 M and 1.5 M ammonium sulphate, 0.1 M Tris (pH 7.5 and 8.0) |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 300 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年2月20日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9763 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.3→57.93 Å / Num. obs: 26908 / % possible obs: 88.5 % / 冗長度: 4.2 % / Rpim(I) all: 0.103 / Net I/σ(I): 24.5 |
反射 シェル | 解像度: 2.3→2.38 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique obs: 2626 / Rpim(I) all: 1.224 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 2w9e 解像度: 2.3→57.93 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 15.727 / SU ML: 0.181 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.341 / ESU R Free: 0.249 詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 113.82 Å2 / Biso mean: 47.674 Å2 / Biso min: 16.49 Å2
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精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 2.3→57.93 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.3→2.36 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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