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- PDB-6s6t: Structure of Azospirillum brasilense Glutamate Synthase in a4b3 o... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6s6t
タイトルStructure of Azospirillum brasilense Glutamate Synthase in a4b3 oligomeric state
要素(Glutamate synthase [NADPH] ...) x 2
キーワードFLAVOPROTEIN (フラボタンパク質) / glutamate synthesys / complex / oligomeric assemblies
機能・相同性
機能・相同性情報


グルタミン酸シンターゼ (NADPH) / glutamate synthase (NADPH) activity / L-glutamate biosynthetic process / glutamine metabolic process / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / metal ion binding
FAD/NAD(P)-binding domain / Glutamate synthase, central-N / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / Dihydroprymidine dehydrogenase domain II / GXGXG motif / Glutamine amidotransferase type 2 domain / Aldolase-type TIM barrel / Alpha-helical ferredoxin / Glutamate synthase, NADH/NADPH, small subunit 2 ...FAD/NAD(P)-binding domain / Glutamate synthase, central-N / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / Dihydroprymidine dehydrogenase domain II / GXGXG motif / Glutamine amidotransferase type 2 domain / Aldolase-type TIM barrel / Alpha-helical ferredoxin / Glutamate synthase, NADH/NADPH, small subunit 2 / Glutamine amidotransferases class-II / Glutamate synthase domain / Glutamate synthase, alpha subunit, C-terminal / Conserved region in glutamate synthase / Glutamate synthase central domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Dihydroprymidine dehydrogenase domain II, 4Fe-4S cluster / Glutamine amidotransferase type 2 domain profile. / Glutamate synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily
Glutamate synthase [NADPH] large chain / Glutamate synthase [NADPH] small chain
生物種Azospirillum brasilense (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Chaves-Sanjuan, A. / Bolognesi, M.
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / : 2019
タイトル: Cryo-EM Structures of Azospirillum brasilense Glutamate Synthase in Its Oligomeric Assemblies.
著者: Paolo Swuec / Antonio Chaves-Sanjuan / Carlo Camilloni / Maria Antonietta Vanoni / Martino Bolognesi /
要旨: Bacterial NADPH-dependent glutamate synthase (GltS) is a complex iron-sulfur flavoprotein that catalyzes the reductive synthesis of two L-Glu molecules from L-Gln and 2-oxo-glutarate. GltS functional ...Bacterial NADPH-dependent glutamate synthase (GltS) is a complex iron-sulfur flavoprotein that catalyzes the reductive synthesis of two L-Glu molecules from L-Gln and 2-oxo-glutarate. GltS functional unit hosts an α-subunit (αGltS) and a β-subunit (βGltS) that assemble in different αβ oligomers in solution. Here, we present the cryo-electron microscopy structures of Azospirillum brasilense GltS in four different oligomeric states (αβ, αβ, αβ and αβ, in the 3.5- to 4.1-Å resolution range). Our study provides a comprehensive GltS model that details the inter-protomeric assemblies and allows unequivocal location of the FAD cofactor and of two electron transfer [4Fe-4S] clusters within βGltS.
構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
履歴
登録2019年7月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
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  • マップデータ: EMDB-10105
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate synthase [NADPH] large chain
B: Glutamate synthase [NADPH] large chain
C: Glutamate synthase [NADPH] large chain
D: Glutamate synthase [NADPH] large chain
E: Glutamate synthase [NADPH] small chain
F: Glutamate synthase [NADPH] small chain
G: Glutamate synthase [NADPH] small chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)829,64924
ポリマ-822,1747
非ポリマー7,47517
0
1


タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
Buried area31320 Å2
ΔGint-317 kcal/mol
Surface area262450 Å2
手法PISA

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要素

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Glutamate synthase [NADPH] ... , 2種, 7分子 ABCDEFG

#1: タンパク質・ペプチド
Glutamate synthase [NADPH] large chain / Glutamate synthase subunit alpha / GLTS alpha chain / NADPH-GOGAT


分子量: 166224.734 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Azospirillum brasilense (バクテリア)
遺伝子: gltB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q05755, グルタミン酸シンターゼ (NADPH)
#2: タンパク質・ペプチド Glutamate synthase [NADPH] small chain / Glutamate synthase subunit beta / GLTS beta chain / NADPH-GOGAT


分子量: 52425.109 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Azospirillum brasilense (バクテリア)
遺伝子: gltD / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q05756, グルタミン酸シンターゼ (NADPH)

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非ポリマー , 4種, 17分子

#3: 化合物
ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE


分子量: 456.344 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C17H21N4O9P / フラビンモノヌクレオチド
#4: 化合物
ChemComp-F3S / FE3-S4 CLUSTER


分子量: 295.795 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : Fe3S4
#5: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / : Fe4S4 / 鉄・硫黄クラスター
#6: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE


分子量: 785.550 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : C27H33N9O15P2 / フラビンアデニンジヌクレオチド / コメント: FAD *YM

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詳細

Has ligand of interestY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Glutamate Synthase complex in a4b3 oligomeric state / タイプ: COMPLEX / Entity ID: 1, 2 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Azospirillum brasilense (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.16_3549精密化
PHENIX1.16_3549精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
4CTFFIND4.1.13CTF補正
10RELION3初期オイラー角割当
11RELION3最終オイラー角割当
12RELION3分類
13RELION33次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4.1 Å / 分解能の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 47735 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 4.1 Å / 交差検証法: NONE
Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 74.99 Å2
拘束条件

精密化-ID: ELECTRON MICROSCOPY

タイプDev ideal
f_bond_d0.023957634
f_angle_d0.966378081
f_chiral_restr0.08098693
f_plane_restr0.003110217
f_dihedral_angle_d14.999934522

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万見について

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お知らせ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

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関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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