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- PDB-6qg6: Structure of eIF2B-eIF2 (phosphorylated at Ser51) complex (model D) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qg6
タイトルStructure of eIF2B-eIF2 (phosphorylated at Ser51) complex (model D)
要素
  • (Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit ...) x 3
  • (Translation initiation factor eIF-2B subunit ...) x 5
キーワードTRANSLATION (翻訳 (生物学)) / integrated stress response / ISR / initiation factors / phosphorylation (リン酸化) / eIF2 / eIF2B / tRNAi / GEF / heat domain (熱) / eIF2 alpha
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cellular response to amino acid starvation / Recycling of eIF2:GDP / ABC-family proteins mediated transport / methionyl-initiator methionine tRNA binding / eukaryotic translation initiation factor 2B complex / eukaryotic translation initiation factor 2 complex / multi-eIF complex / eukaryotic 43S preinitiation complex / cytoplasmic translational initiation / protein-synthesizing GTPase ...negative regulation of cellular response to amino acid starvation / Recycling of eIF2:GDP / ABC-family proteins mediated transport / methionyl-initiator methionine tRNA binding / eukaryotic translation initiation factor 2B complex / eukaryotic translation initiation factor 2 complex / multi-eIF complex / eukaryotic 43S preinitiation complex / cytoplasmic translational initiation / protein-synthesizing GTPase / formation of cytoplasmic translation initiation complex / formation of translation preinitiation complex / guanyl-nucleotide exchange factor complex / eukaryotic 48S preinitiation complex / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / positive regulation of translational fidelity / regulation of translational initiation / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Translation initiation complex formation / Ribosomal scanning and start codon recognition / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / enzyme regulator activity / translation initiation factor binding / translational initiation / translation initiation factor activity / guanyl-nucleotide exchange factor activity / cytoplasmic stress granule / ribosome binding / リボソーム / mRNA binding / GTPase activity / GTP binding / ミトコンドリア / RNA binding / metal ion binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Methylthioribose-1-phosphate isomerase, N-terminal / Translation initiation factor eIF-2B subunit alpha, N-terminal / Translation initiation factor eIF-2B subunit epsilon, N-terminal / Translation initiation factor eIF-2B subunit epsilon, W2 domain / Translation initiation factor IF2/IF5 / Translation initiation factor IF2/IF5 domain / Translation initiation factor IF2/IF5, N-terminal / Translation initiation factor IF2/IF5, zinc-binding / Domain found in IF2B/IF5 / domain present in translation initiation factor eIF2B and eIF5 ...Methylthioribose-1-phosphate isomerase, N-terminal / Translation initiation factor eIF-2B subunit alpha, N-terminal / Translation initiation factor eIF-2B subunit epsilon, N-terminal / Translation initiation factor eIF-2B subunit epsilon, W2 domain / Translation initiation factor IF2/IF5 / Translation initiation factor IF2/IF5 domain / Translation initiation factor IF2/IF5, N-terminal / Translation initiation factor IF2/IF5, zinc-binding / Domain found in IF2B/IF5 / domain present in translation initiation factor eIF2B and eIF5 / Initiation factor 2B-related / Initiation factor 2B-like, C-terminal / Initiation factor 2 subunit family / eIF4-gamma/eIF5/eIF2-epsilon / Domain at the C-termini of GCD6, eIF-2B epsilon, eIF-4 gamma and eIF-5 / W2 domain / W2 domain profile. / IF2a, S1-like domain / Translation initiation factor 2, alpha subunit / Translation initiation factor 2, alpha subunit, middle domain superfamily / Translation initiation factor 2, alpha subunit, C-terminal / Eukaryotic translation initiation factor 2 alpha subunit / Initiation factor eIF2 gamma, domain 2 / Initiation factor eIF2 gamma, GTP-binding domain / Initiation factor eIF2 gamma, C-terminal / Initiation factor eIF2 gamma, C terminal / Nucleotidyl transferase domain / Nucleotidyl transferase / NagB/RpiA transferase-like / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Trimeric LpxA-like superfamily / S1 domain profile. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Ribosomal protein S1-like RNA-binding domain / S1 RNA binding domain / S1 domain / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Armadillo-type fold / Nucleic acid-binding, OB-fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Translation initiation factor eIF2B subunit gamma / Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit beta / Translation initiation factor eIF2B subunit delta / Translation initiation factor eIF2B subunit alpha / Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit alpha / Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit gamma / Translation initiation factor eIF2B subunit epsilon / Translation initiation factor eIF2B subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.4 Å
データ登録者Llacer, J.L. / Gordiyenko, Y. / Ramakrishnan, V.
資金援助 英国, スペイン, 3件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)MC_U105184332 英国
Wellcome TrustWT096570 英国
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessBFU2017-85814-P スペイン
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Structural basis for the inhibition of translation through eIF2α phosphorylation.
著者: Yuliya Gordiyenko / José Luis Llácer / V Ramakrishnan /
要旨: One of the responses to stress by eukaryotic cells is the down-regulation of protein synthesis by phosphorylation of translation initiation factor eIF2. Phosphorylation results in low availability of ...One of the responses to stress by eukaryotic cells is the down-regulation of protein synthesis by phosphorylation of translation initiation factor eIF2. Phosphorylation results in low availability of the eIF2 ternary complex (eIF2-GTP-tRNAi) by affecting the interaction of eIF2 with its GTP-GDP exchange factor eIF2B. We have determined the cryo-EM structure of yeast eIF2B in complex with phosphorylated eIF2 at an overall resolution of 4.2 Å. Two eIF2 molecules bind opposite sides of an eIF2B hetero-decamer through eIF2α-D1, which contains the phosphorylated Ser51. eIF2α-D1 is mainly inserted between the N-terminal helix bundle domains of δ and α subunits of eIF2B. Phosphorylation of Ser51 enhances binding to eIF2B through direct interactions of phosphate groups with residues in eIF2Bα and indirectly by inducing contacts of eIF2α helix 58-63 with eIF2Bδ leading to a competition with Met-tRNA.
履歴
登録2019年1月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月21日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: em_image_scans / em_sample_support / Item: _em_sample_support.grid_type
改定 1.22019年12月18日Group: Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4548
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Translation initiation factor eIF-2B subunit alpha
B: Translation initiation factor eIF-2B subunit alpha
C: Translation initiation factor eIF-2B subunit beta
D: Translation initiation factor eIF-2B subunit beta
E: Translation initiation factor eIF-2B subunit gamma
F: Translation initiation factor eIF-2B subunit gamma
G: Translation initiation factor eIF-2B subunit delta
H: Translation initiation factor eIF-2B subunit delta
I: Translation initiation factor eIF-2B subunit epsilon
J: Translation initiation factor eIF-2B subunit epsilon
K: Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit alpha
L: Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit alpha
M: Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit gamma
O: Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit beta
N: Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit gamma
P: Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit beta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)838,12716
ポリマ－838,12716
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, by pull-down too
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area49880 Å2
ΔGint-252 kcal/mol
Surface area248250 Å2
手法PISA

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要素

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Translation initiation factor eIF-2B subunit ... , 5種, 10分子 ABCDEFGHIJ

#1: タンパク質 Translation initiation factor eIF-2B subunit alpha / GCD complex subunit GCN3 / Guanine nucleotide exchange factor subunit GCN3 / Transcriptional ...GCD complex subunit GCN3 / Guanine nucleotide exchange factor subunit GCN3 / Transcriptional activator GCN3 / eIF-2B GDP-GTP exchange factor subunit alpha


分子量: 34062.027 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: GCN3, AAS2, TIF221, YKR026C / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P14741
#2: タンパク質 Translation initiation factor eIF-2B subunit beta / GCD complex subunit GCD7 / Guanine nucleotide exchange factor subunit GCD7 / eIF-2B GDP-GTP ...GCD complex subunit GCD7 / Guanine nucleotide exchange factor subunit GCD7 / eIF-2B GDP-GTP exchange factor subunit beta


分子量: 42621.441 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: GCD7, TIF222, YLR291C, L8003.17 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P32502
#3: タンパク質 Translation initiation factor eIF-2B subunit gamma / GCD complex subunit GCD1 / Guanine nucleotide exchange factor subunit GCD1 / eIF-2B GDP-GTP ...GCD complex subunit GCD1 / Guanine nucleotide exchange factor subunit GCD1 / eIF-2B GDP-GTP exchange factor subunit gamma


分子量: 65768.320 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: GCD1, TIF223, TRA3, YOR260W / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P09032
#4: タンパク質 Translation initiation factor eIF-2B subunit delta / GCD complex subunit GCD2 / Guanine nucleotide exchange factor subunit GCD2 / eIF-2B GDP-GTP ...GCD complex subunit GCD2 / Guanine nucleotide exchange factor subunit GCD2 / eIF-2B GDP-GTP exchange factor subunit delta


分子量: 70945.195 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: GCD2, TIF224, YGR083C / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P12754
#5: タンパク質 Translation initiation factor eIF-2B subunit epsilon / GCD complex subunit GCD6 / Guanine nucleotide exchange factor subunit GCD6 / eIF-2B GDP-GTP ...GCD complex subunit GCD6 / Guanine nucleotide exchange factor subunit GCD6 / eIF-2B GDP-GTP exchange factor subunit epsilon


分子量: 81249.062 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: GCD6, TIF225, YDR211W, YD8142.12, YD8142B.03 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P32501

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Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit ... , 3種, 6分子 KLMNOP

#6: タンパク質 Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit alpha / eIF-2-alpha


分子量: 34843.633 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SUI2, TIF211, YJR007W, J1429 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P20459
#7: タンパク質 Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit gamma / eIF-2-gamma


分子量: 57942.699 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: GCD11, TIF213, YER025W / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P32481
#8: タンパク質 Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit beta / eIF-2-beta


分子量: 31631.309 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SUI3, TIF212, YPL237W / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P09064

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Structure of eIF2B-eIF2 (phosphorylated at Ser51) complex (model D)
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.837 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
由来(組換発現)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
120 mMHepes1
25 mMMagnessium chloride1
3100 mMPotassium chloride1
45 mMbeta mercaptoethanol1
試料濃度: 0.17 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのタイプ: Quantifoil, UltrAuFoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 59000 X / 倍率（補正後）: 104478 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 100 K / 最低温度: 90 K
撮影電子線照射量: 45 e/Å2 / 検出モード: その他
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 4523
詳細: Particles from counting (1241 images) and integrating (3282 images) mode data collections were merged. When in counting mode 60 sec images were recorded (dose 21e-/A2) and when in integrating ...詳細: Particles from counting (1241 images) and integrating (3282 images) mode data collections were merged. When in counting mode 60 sec images were recorded (dose 21e-/A2) and when in integrating mode 1.1 sec images were recorded (dose 45e-/A2)

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0180 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EMAN粒子像選択
3EPU画像取得
5GctfCTF補正
8UCSF Chimera1.1モデルフィッティング
9Coot0.8モデルフィッティング
11REFMAC5.8モデル精密化
12RELION2初期オイラー角割当
13RELION2最終オイラー角割当
14RELION2分類
15RELION2３次元再構成
画像処理詳細: FEI Falcon III
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 633220
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 10.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 12575 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: FSC
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-ID
15B04

5b04

1
26FYX

6fyx

1
精密化解像度: 4.65→281.4 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.915 / SU B: 349.14 / SU ML: 3.54 / ESU R: 4.498
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
Rfactor反射数%反射
Rwork0.51085 --
obs0.51085 129970 100 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 49.505 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.81 Å2-1.39 Å2-5 Å2
2---5.42 Å216.56 Å2
3---13.23 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 4.65→281.4 Å / 合計: 39639
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0090.01940286
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.3541.9754479
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg5.61955017
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg46.75224.5641720
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg20.849157278
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg11.6915233
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0950.26388
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0050.02129559
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 4.65→4.771 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rwork0.596 9572 -
Rfree-0 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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