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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6oi0 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of human WDR5 in complex with L-arginine | ||||||
要素 | WD repeat-containing protein 5 | ||||||
キーワード | GENE REGULATION (遺伝子発現の調節) / Methylation (メチル化) / Epigenetics (エピジェネティクス) / Post-translational modification (翻訳後修飾) / Chromatin (クロマチン) / Methylarginine | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / ATAC complex / NSL complex / histone H3K4 methyltransferase activity / : / Cardiogenesis / histone methyltransferase complex / regulation of tubulin deacetylation ...MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / ATAC complex / NSL complex / histone H3K4 methyltransferase activity / : / Cardiogenesis / histone methyltransferase complex / regulation of tubulin deacetylation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / regulation of cell division / MLL1 complex / regulation of embryonic development / histone acetyltransferase complex / positive regulation of gluconeogenesis / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / methylated histone binding / skeletal system development / 糖新生 / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / 紡錘体 / PKMTs methylate histone lysines / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Neddylation / HATs acetylate histones / histone binding / regulation of cell cycle / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / 核質 / 細胞核 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.92 Å | ||||||
データ登録者 | Lorton, B.M. / Harijan, R.K. / Burgos, E. / Bonanno, J.B. / Almo, S.C. / Shechter, D. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 2020 タイトル: A Binary Arginine Methylation Switch on Histone H3 Arginine 2 Regulates Its Interaction with WDR5. 著者: Lorton, B.M. / Harijan, R.K. / Burgos, E.S. / Bonanno, J.B. / Almo, S.C. / Shechter, D. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6oi0.cif.gz | 80.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6oi0.ent.gz | 57.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6oi0.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oi/6oi0 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oi/6oi0 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 34390.992 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR5, BIG3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61964 | ||||
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#2: 化合物 | ChemComp-ARG / | ||||
#3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-GOL / #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.4 % |
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結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.9 詳細: 100 mM Bis-Tris pH 5.9; 32% PEG3350, 54.6 mM Ammonium Sulfate, 0.66 mM L-arginine |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.97931 Å |
検出器 | タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2018年10月24日 / 詳細: KB mirror |
放射 | モノクロメーター: diamond (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97931 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.92→59.26 Å / Num. obs: 22592 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 12.5 % / Rpim(I) all: 0.04 / Net I/σ(I): 10.7 |
反射 シェル | 解像度: 1.92→1.97 Å / 冗長度: 10.9 % / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique obs: 1272 / Rpim(I) all: 0.29 / % possible all: 84.7 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 2H14 解像度: 1.92→59.26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 3.493 / SU ML: 0.099 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.154 / ESU R Free: 0.138 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 25.994 Å2
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精密化ステップ | サイクル: 1 / 解像度: 1.92→59.26 Å
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拘束条件 |
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