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- PDB-6o2r: Deacetylated Microtubules -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6o2r
タイトルDeacetylated Microtubules
要素
  • Tubulin alpha-1B chain
  • Tubulin beta chain
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / microtubule (微小管) / cytoskeleton (細胞骨格) / acetylation (アセチル化)
機能・相同性
機能・相同性情報


RHO GTPases activate IQGAPs / Intraflagellar transport / Cilium Assembly / Hedgehog 'off' state / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Separation of Sister Chromatids / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic ...RHO GTPases activate IQGAPs / Intraflagellar transport / Cilium Assembly / Hedgehog 'off' state / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Separation of Sister Chromatids / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / COPI-mediated anterograde transport / Kinesins / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Mitotic Prometaphase / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / RHO GTPases Activate Formins / microtubule-based process / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / neuron migration / mitotic cell cycle / 微小管 / GTPase activity / GTP binding / 細胞質
Tubulin C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain superfamily / Tubulin, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / チューブリン / Alpha tubulin ...Tubulin C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal domain superfamily / Tubulin, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / チューブリン / Alpha tubulin / Beta tubulin / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Beta tubulin, autoregulation binding site / Tubulin, conserved site
Tubulin beta chain / Tubulin alpha-1B chain
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Eshun-Wilson, L. / Zhang, R. / Portran, D. / Nachury, M.V. / Toso, D. / Lohr, T. / Vendruscolo, M. / Bonomi, M. / Fraser, J.S. / Nogales, E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号
National Science Foundation (United States)2016222703 米国
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / : 2019
タイトル: Effects of α-tubulin acetylation on microtubule structure and stability.
著者: Lisa Eshun-Wilson / Rui Zhang / Didier Portran / Maxence V Nachury / Daniel B Toso / Thomas Löhr / Michele Vendruscolo / Massimiliano Bonomi / James S Fraser / Eva Nogales /
要旨: Acetylation of K40 in α-tubulin is the sole posttranslational modification to mark the luminal surface of microtubules. It is still controversial whether its relationship with microtubule ...Acetylation of K40 in α-tubulin is the sole posttranslational modification to mark the luminal surface of microtubules. It is still controversial whether its relationship with microtubule stabilization is correlative or causative. We have obtained high-resolution cryo-electron microscopy (cryo-EM) reconstructions of pure samples of αTAT1-acetylated and SIRT2-deacetylated microtubules to visualize the structural consequences of this modification and reveal its potential for influencing the larger assembly properties of microtubules. We modeled the conformational ensembles of the unmodified and acetylated states by using the experimental cryo-EM density as a structural restraint in molecular dynamics simulations. We found that acetylation alters the conformational landscape of the flexible loop that contains αK40. Modification of αK40 reduces the disorder of the loop and restricts the states that it samples. We propose that the change in conformational sampling that we describe, at a location very close to the lateral contacts site, is likely to affect microtubule stability and function.
構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
履歴
登録2019年2月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年6月5日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-0613
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  • マップデータ: EMDB-0613
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin alpha-1B chain
B: Tubulin beta chain
C: Tubulin alpha-1B chain
D: Tubulin beta chain
E: Tubulin alpha-1B chain
F: Tubulin beta chain
G: Tubulin beta chain
H: Tubulin beta chain
I: Tubulin beta chain
J: Tubulin alpha-1B chain
K: Tubulin alpha-1B chain
L: Tubulin alpha-1B chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)606,61730
ポリマ-600,67312
非ポリマー5,94418
0
1


タイプ名称対称操作
identity operation1_5551
Buried area52900 Å2
ΔGint-277 kcal/mol
Surface area161440 Å2

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要素

#1: タンパク質・ペプチド
Tubulin alpha-1B chain / Alpha-tubulin ubiquitous / Tubulin K-alpha-1 / Tubulin alpha-ubiquitous chain


分子量: 50204.445 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 組織: Brain / 参照: UniProt: Q2XVP4
#2: タンパク質・ペプチド
Tubulin beta chain / Beta-tubulin


分子量: 49907.770 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 組織: Brain / 参照: UniProt: P02554
#3: 化合物
ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 523.180 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / : C10H16N5O14P3 / グアノシン三リン酸 / コメント: GTP (エネルギー貯蔵分子) *YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / : Mg / マグネシウム
#5: 化合物
ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 443.201 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / : C10H15N5O11P2 / グアノシン二リン酸 / コメント: GDP (エネルギー貯蔵分子) *YM

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Deacetylated Microtubule / タイプ: TISSUE / Entity ID: 1, 2 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ) / 組織: Brain
緩衝液pH: 6.8
詳細: Contains 80 mM PIPES, 1 mM MgCl2, 1 mM EGTA, pH 6.8 with KOH (stored at 4 degrees Celsius).
緩衝液成分

Buffer-ID: 1

ID濃度名称
180 mMPIPESC8H18N2O6S2
21 mMmagnesium chlorideMgCl2
31 mMEGTAC14H24N2O10
試料濃度: 10 mg/ml
詳細: Acetylated and deacetylated tubulin preparations were produced by treating purified brain tubulin with the acetyltransferase TAT1 or the tubulin deacetylatase SIRT2 as done in Portran et al. Nat. Cell. Bio. 2017.
包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: unspecified
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 310.15 K / 詳細: Blotted for 4 seconds at blot force 10.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
詳細: Preliminary grid screening was performed manually and all of the alignments were initially done using a gold calibration grid.
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率(公称値): 22500 X / 倍率(補正後): 23364 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm / Calibrated defocus min: 1422.3 nm / 最大 デフォーカス(補正後): 2706.1 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ冷却材: NITROGEN / モデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER / 最高温度: 77 K / 最低温度: 77 K
撮影平均照射時間: 4 sec. / 電子線照射量: 25 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 287
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルタースリット幅: 143 eV
画像スキャン: 3840 / : 3710

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.13_2998: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Appion2粒子像選択
2SerialEM3.7画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7PHENIX1.14モデルフィッティング
9PHENIX1.14モデル精密化
10EMAN1.9初期オイラー角割当
11EMAN1.9最終オイラー角割当
12EMAN1.9分類
13FREALIGN9.113次元再構成
CTF補正詳細: CTFFIND4 / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -27.7 ° / 軸方向距離/サブユニット: 9.3 Å / Axial symmetry: C1
粒子像の選択選択した粒子像数: 29396 / 詳細: Extracted Helical Segments
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 分解能の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 24692 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築B value: 126 / プロトコル: BACKBONE TRACE / 空間: REAL / Target criteria: 0.5
詳細: We use PHENIX to perform real space refinement and sharpen our cryoEM maps.
原子モデル構築PDB-ID: 3JAR
拘束条件

精密化-ID: ELECTRON MICROSCOPY

タイプDev ideal
f_bond_d0.00641796
f_angle_d0.75656784
f_dihedral_angle_d7.75224852
f_chiral_restr0.0526216
f_plane_restr0.0077398

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万見について

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お知らせ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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