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- PDB-6mks: Cryo-EM structure of NLRC4-CARD filament -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mks
タイトルCryo-EM structure of NLRC4-CARD filament
要素Chimera protein of NLR family CARD domain-containing protein 4 and EGFP
キーワードPROTEIN FIBRIL / NLRC4 / Helical assembly / Inflammasome (インフラマソーム)
機能・相同性
機能・相同性情報


IPAF inflammasome complex / The IPAF inflammasome / icosanoid biosynthetic process / canonical inflammasome complex / caspase binding / positive regulation of protein processing / activation of cysteine-type endopeptidase activity / pattern recognition receptor signaling pathway / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / pyroptosis ...IPAF inflammasome complex / The IPAF inflammasome / icosanoid biosynthetic process / canonical inflammasome complex / caspase binding / positive regulation of protein processing / activation of cysteine-type endopeptidase activity / pattern recognition receptor signaling pathway / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / pyroptosis / endopeptidase activator activity / detection of bacterium / activation of innate immune response / 生物発光 / generation of precursor metabolites and energy / positive regulation of interleukin-1 beta production / protein homooligomerization / positive regulation of inflammatory response / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / defense response to bacterium / 炎症 / positive regulation of apoptotic process / 自然免疫系 / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
NLR family CARD domain-containing protein 4 / NLRC4, helical domain / NLRC4 helical domain / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / NACHT-NTPase domain profile. / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Green fluorescent protein, GFP ...NLR family CARD domain-containing protein 4 / NLRC4, helical domain / NLRC4 helical domain / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / NACHT-NTPase domain profile. / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / 緑色蛍光タンパク質 / 緑色蛍光タンパク質 / Death-like domain superfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
緑色蛍光タンパク質 / NLR family CARD domain-containing protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Vaccinia virus (ワクチニアウイルス)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Zheng, W. / Matyszewski, M. / Sohn, J. / Egelman, E.H.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM0352569 米国
American Cancer SocietyRG-15-224 米国
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2018
タイトル: Cryo-EM structure of the NLRC4 filament provides insights into how symmetric and asymmetric supramolecular structures drive inflammasome assembly.
著者: Mariusz Matyszewski / Weili Zheng / Jacob Lueck / Brendan Antiochos / Edward H Egelman / Jungsan Sohn /
要旨: Inflammasomes are supramolecular signaling platforms integral to innate immune defense against invading pathogens. The NOD-like receptor (NLR) family apoptosis inhibitory protein (NAIP)·NLR family ...Inflammasomes are supramolecular signaling platforms integral to innate immune defense against invading pathogens. The NOD-like receptor (NLR) family apoptosis inhibitory protein (NAIP)·NLR family caspase-recruiting domain (CARD) domain-containing 4 (NLRC4) inflammasome recognizes intracellular bacteria and induces the polymerization of the caspase-1 protease, which in turn executes maturation of interleukin-1β (IL-1β) and pyroptosis. Several high-resolution structures of the fully assembled NAIP·NLRC4 complex are available, but these structures do not resolve the architecture of the CARD filament in atomic detail. Here, we present the cryo-EM structure of the filament assembled by the CARD of human NLRC4 (NLRC4) at 3.4 Å resolution. The structure revealed that the helical architecture of the NLRC4 filament is essentially identical to that of the downstream filament assembled by the CARD of caspase-1 (casp1), but deviates from the split washer-like assembly of the NAIP·NLRC4 oligomer. Our results suggest that architectural complementarity is a major driver for the recognition between upstream and downstream CARD assemblies in inflammasomes. Furthermore, a Monte Carlo simulation of the NLRC4 filament assembly rationalized why an (un)decameric NLRC4 oligomer is optimal for assembling the helical base of the NLRC4 filament. Together, our results explain how symmetric and asymmetric supramolecular assemblies enable high-fidelity signaling in inflammasomes.
履歴
登録2018年9月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年11月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年1月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32019年12月18日Group: Author supporting evidence / Other / カテゴリ: atom_sites / pdbx_audit_support
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-9137
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-9137
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chimera protein of NLR family CARD domain-containing protein 4 and EGFP
B: Chimera protein of NLR family CARD domain-containing protein 4 and EGFP
C: Chimera protein of NLR family CARD domain-containing protein 4 and EGFP
D: Chimera protein of NLR family CARD domain-containing protein 4 and EGFP
E: Chimera protein of NLR family CARD domain-containing protein 4 and EGFP
F: Chimera protein of NLR family CARD domain-containing protein 4 and EGFP
G: Chimera protein of NLR family CARD domain-containing protein 4 and EGFP
H: Chimera protein of NLR family CARD domain-containing protein 4 and EGFP
I: Chimera protein of NLR family CARD domain-containing protein 4 and EGFP
J: Chimera protein of NLR family CARD domain-containing protein 4 and EGFP
K: Chimera protein of NLR family CARD domain-containing protein 4 and EGFP
L: Chimera protein of NLR family CARD domain-containing protein 4 and EGFP
M: Chimera protein of NLR family CARD domain-containing protein 4 and EGFP
N: Chimera protein of NLR family CARD domain-containing protein 4 and EGFP
O: Chimera protein of NLR family CARD domain-containing protein 4 and EGFP
P: Chimera protein of NLR family CARD domain-containing protein 4 and EGFP
Q: Chimera protein of NLR family CARD domain-containing protein 4 and EGFP
R: Chimera protein of NLR family CARD domain-containing protein 4 and EGFP
S: Chimera protein of NLR family CARD domain-containing protein 4 and EGFP
T: Chimera protein of NLR family CARD domain-containing protein 4 and EGFP
U: Chimera protein of NLR family CARD domain-containing protein 4 and EGFP
V: Chimera protein of NLR family CARD domain-containing protein 4 and EGFP
W: Chimera protein of NLR family CARD domain-containing protein 4 and EGFP
X: Chimera protein of NLR family CARD domain-containing protein 4 and EGFP
Y: Chimera protein of NLR family CARD domain-containing protein 4 and EGFP
Z: Chimera protein of NLR family CARD domain-containing protein 4 and EGFP
a: Chimera protein of NLR family CARD domain-containing protein 4 and EGFP
b: Chimera protein of NLR family CARD domain-containing protein 4 and EGFP
c: Chimera protein of NLR family CARD domain-containing protein 4 and EGFP
d: Chimera protein of NLR family CARD domain-containing protein 4 and EGFP
e: Chimera protein of NLR family CARD domain-containing protein 4 and EGFP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,198,73331
ポリマ－1,198,73331
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 ...
Chimera protein of NLR family CARD domain-containing protein 4 and EGFP / / CARD / LRR / and NACHT-containing protein / Clan protein / Caspase recruitment domain-containing ...CARD / LRR / and NACHT-containing protein / Clan protein / Caspase recruitment domain-containing protein 12 / Ice protease-activating factor / Ipaf


分子量: 38668.805 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Vaccinia virus (ワクチニアウイルス)
遺伝子: NLRC4, CARD12, CLAN, CLAN1, IPAF, UNQ6189/PRO20215, EGFP
プラスミド: pET21b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NPP4, UniProt: A0A1V0D974

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: NLRC4-CARD filament / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量単位: MEGADALTONS / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / プラスミド: pET21b
緩衝液pH: 7
詳細: 20mM HEPES at pH 7.4, 400mM NaCl, 10% glycerol, 1mM EDTA and 1mM DTT
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI TITAN
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影平均露光時間: 12 sec. / 電子線照射量: 42 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 1690

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: dev_2919: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1EMAN2粒子像選択
4CTFFINDCTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
8RosettaEMモデルフィッティング
13SPIDER３次元再構成
14PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 100.6 ° / 軸方向距離/サブユニット: 5 Å / らせん対称軸の対称性: C1
粒子像の選択選択した粒子像数: 402078
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 299537 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT
原子モデル構築PDB-ID: 4IKM

4ikm


Accession code: 4IKM / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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