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万見
- PDB-6m6p: Structure of Marine bacterial laminarinase mutant E135A in comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6m6p
タイトルStructure of Marine bacterial laminarinase mutant E135A in complex with 1,3-beta-cellotriosyl-glucose
要素laminarinase
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / carbohydrate binding / carbohydrate metabolic process
類似検索 - 分子機能
Secretion system C-terminal sorting domain / Secretion system C-terminal sorting domain / Cellulose binding, type IV / Cellulose Binding Domain Type IV / Beta/Gamma crystallin / Crystallins beta and gamma 'Greek key' motif profile. / Beta/gamma crystallins / Beta/gamma crystallin / Glycosyl hydrolases family 16 / Carbohydrate binding module (family 6) ...Secretion system C-terminal sorting domain / Secretion system C-terminal sorting domain / Cellulose binding, type IV / Cellulose Binding Domain Type IV / Beta/Gamma crystallin / Crystallins beta and gamma 'Greek key' motif profile. / Beta/gamma crystallins / Beta/gamma crystallin / Glycosyl hydrolases family 16 / Carbohydrate binding module (family 6) / Gamma-crystallin-like / Glycoside hydrolase family 16 / Glycosyl hydrolases family 16 (GH16) domain profile. / CBM6 (carbohydrate binding type-6) domain profile. / Carbohydrate binding module family 6 / Galactose-binding-like domain superfamily / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Aquimarina sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.27 Å
データ登録者Yang, J. / Xu, Y. / Tanokura, M. / Long, L. / Miyakawa, T.
引用ジャーナル: Appl.Environ.Microbiol. / 年: 2020
タイトル: Molecular Basis for Substrate Recognition and Catalysis by a Marine Bacterial Laminarinase.
著者: Yang, J. / Xu, Y. / Miyakawa, T. / Long, L. / Tanokura, M.
履歴
登録2020年3月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22020年10月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32020年11月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title
改定 1.42023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: laminarinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,4833
ポリマ－27,7771
非ポリマー7072
水2,180121
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1500 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area9520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.998, 95.644, 72.989
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-436-

HOH

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要素

#1: タンパク質 laminarinase


分子量: 27776.602 Da / 分子数: 1 / 変異: E135A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aquimarina sp. (バクテリア) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A0A6F9D674*PLUS
#2: 多糖 beta-D-glucopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose-(1-3)-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 666.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpb1-4DGlcpb1-4DGlcpb1-3DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,4,3/[a2122h-1a_1-5][a2122h-1b_1-5]/1-2-2-2/a3-b1_b4-c1_c4-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(3+1)][b-D-Glcp]{[(4+1)][b-D-Glcp]{[(4+1)][b-D-Glcp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 121 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
配列の詳細This protein is E135A mutant.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.44 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 100 mM MES (pH7.0), 15% (v/v) ethanol, 28% (m/v) PEG20000

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.21→47.82 Å / Num. obs: 11550 / % possible obs: 95.9 % / 冗長度: 6.4 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Rpim(I) all: 0.046 / Rrim(I) all: 0.117 / Net I/σ(I): 10.4 / Num. measured all: 74218 / Scaling rejects: 9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
2.21-2.285.80.7047230.890.3080.77270.7
9.11-47.825.20.0741950.9940.0360.08396.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
Aimless0.7.3データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4CRQ

4crq


解像度: 2.27→43.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 6.981 / SU ML: 0.164 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.38 / ESU R Free: 0.234 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2284 507 4.7 %RANDOM
Rwork0.1739 ---
obs0.1764 10387 97.68 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 105.99 Å2 / Biso mean: 33.324 Å2 / Biso min: 21.43 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.85 Å2-0 Å20 Å2
2--0.72 Å2-0 Å2
3---4.13 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.27→43.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1854 0 46 121 2021
Biso mean--60.2 38.12 -
残基数----231
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0131964
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0181632
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5041.6632684
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4381.5993797
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.4655232
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.2323.303109
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.84615282
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg8.705158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2261
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022207
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02449
LS精密化 シェル解像度: 2.271→2.33 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.286 25 -
Rwork0.236 656 -
all-681 -
obs--83.66 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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