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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6lom | ||||||
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タイトル | Structure of CLHM1 from Caenorhabditis Elegans | ||||||
要素 | Calcium homeostasis modulator protein | ||||||
キーワード | MEMBRANE PROTEIN / complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 non-motile cilium / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / regulation of locomotion / voltage-gated calcium channel activity / monoatomic cation channel activity / calcium ion transmembrane transport / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Caenorhabditis elegans (センチュウ) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.73 Å | ||||||
データ登録者 | Yang, W.X. / Wang, Y.W. / Zhang, X.C. | ||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Protein Sci / 年: 2020 タイトル: Cryo-electron microscopy structure of CLHM1 ion channel from Caenorhabditis elegans. 著者: Weixin Yang / Youwang Wang / Jianli Guo / Lingli He / Ye Zhou / Hui Zheng / Zhenfeng Liu / Ping Zhu / Xuejun C Zhang / 要旨: Calcium homeostasis modulators (CALHMs/CLHMs) comprise a family of pore-forming protein complexes assembling into voltage-gated, Ca -sensitive, nonselective channels. These complexes contain an ion- ...Calcium homeostasis modulators (CALHMs/CLHMs) comprise a family of pore-forming protein complexes assembling into voltage-gated, Ca -sensitive, nonselective channels. These complexes contain an ion-conduction pore sufficiently wide to permit the passing of ATP molecules serving as neurotransmitters. While their function and structure information is accumulating, the precise mechanisms of these channel complexes remain to be full understood. Here, we present the structure of the Caenorhabditis elegans CLHM1 channel in its open state solved through single-particle cryo-electron microscopy at 3.7-Å resolution. The transmembrane region of the channel structure of the dominant class shows an assembly of 10-fold rotational symmetry in one layer, and its cytoplasmic region is involved in additional twofold symmetrical packing in a tail-to-tail manner. Furthermore, we identified a series of amino acid residues critical for the regulation of CeCLHM1 channel using functional assays, electrophysiological analyses as well as structural-based analysis. Our structure and function analyses provide new insights into the mechanisms of CALHM channels. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6lom.cif.gz | 955.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6lom.ent.gz | 818.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 6lom.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 6lom_validation.pdf.gz | 939.5 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 6lom_full_validation.pdf.gz | 1017.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | 6lom_validation.xml.gz | 143.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 6lom_validation.cif.gz | 190.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lo/6lom ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lo/6lom | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 37308.633 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ) 遺伝子: clhm-1, C44B7.4 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q18593 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: predicted: CALHM1-like protein / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ) |
由来(組換発現) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TALOS ARCTICA |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 60 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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3次元再構成 | 解像度: 3.73 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 49000 / 対称性のタイプ: POINT |